Амилазы (устаревшее название - диастазы) - это ферменты, гидролитически расщепляющие (крахмал, гликоген); присутствуют в тканях животных, растений и в микроорганизмах. По характеру действия различают альфа, бета и гамма амилазы. При распаде полисахаридов (см.) под влиянием α-амилаз образуются декстрины; β-амилаза отщепляет от молекулы полисахарида дисахарид мальтозу, γ-амилаза - глюкозу.

В норме амилазы содержатся в небольшом количестве в моче (16-64 ед.). При заболевании поджелудочной железы или печени содержание амилазы в моче достигает 128 ед. и более. Диагностическое значение может иметь и определение содержания амилазы в . См. также .

Наиболее изучены α- и β-амилазы, молекулярный вес которых составляет примерно 45 000.

Амилазы (синоним диастазы) - ферменты, гидролитически расщепляющие крахмал, гликоген и некоторые продукты их частичного распада. Амилазы широко распространены у животных, растений и микроорганизмов и играют важную роль в углеводном обмене.

Различают эндоамилазы (альфа-амилазы) и экзоамилазы (β- и ү-амилазы). Альфа-амилазы расщепляют молекулы гликогена и крахмала на различные α-декстрины. β-амилазы отщепляют от нередуцирующих концов молекул гликогена и крахмала мальтозу, а ү-амилазы - глюкозу; вторым продуктом при действии β-амилазы и ү-амилазы являются высокомолекулярные β- и ү-декстрины.

Активность α-амилазы определяют по изменению окраски полисахарида йодом (различные модификации метода Вольгемута), а активность β- и ү-амилазы - по образованию мальтозы и глюкозы соответственно. Все амилазы были получены в кристаллическом виде. Оптимум рН альфа-амилазы лежит при рН = 6-7, в кислой среде она инактивируется. Действие альфа-амилазы активируется хлористым натрием и тормозится этилендиаминтетраацетатом.

Оптимум рН β- и ү-амилазы лежит при рН=3- 5; в нейтральной среде они инактивируются. Действие β- и ү-амилазы тормозится n-хлормеркуробензоатом и другими сульфгидрильными ядами. Альфа-амилаза является металлоферментом, в ее состав входит Са и Zn. Из различных альфа-амилаз животных и человека наибольшей активностью обладают альфа-амилазы поджелудочной железы и слюнных желез (слюнная альфа-амилаза ранее называлась птиалином).

Определение альфа-амилазы в сыворотке крови и в моче используется в целях диагностики. При заболеваниях, связанных с нарушением функции печени, активность α-амилазы снижается, а при остром панкреатите резко повышается (в 10-30 раз). ү-амилаза отсутствует в органах человека при генерализованном гликогенозе. Применение дрожжевой ү-амилазы очень эффективно при некоторых заболеваниях у детей, связанных с непереносимостью крахмала и мальтозы. См. также Ферменты.

α‑Амилаза (диастаза, 1,4‑a‑D‑глюкангидролаза, КФ 3.2.1.1.) катализирует гидролиз α‑1,4‑глюкозидных связей крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов до мальтозы, декстринов и других полимеров. Молекулярная масса фермента около 48000 Д. В состав молекулы входит атом кальция, который не только активирует фермент, но и защищает его от действия протеиназ, активность амилазы возрастает при влиянии ионов хлора. В крови она представлена двумя изоферментами: панкреатическим - P‑тип и слюнным - S‑тип, каждый из которых делится на несколько фракций. Изофермент S‑типа составляет в целом 45‑70% (в среднем 57%), остальное приходится на долю P‑типа. Оба изофермента имеют почти идентичные каталитические и иммунологические свойства, незначительно отличаются по электрофоретической подвижности, но хорошо разделяются при гель‑фильтрации на ДЭАЭ‑сефадексе. Существует также макроамилаза, которая не выделяется почками, но может встречаться в сыворотке крови в норме (около 1 % здоровых людей) и патологии (2,5 %).

Высокая активность амилазы наблюдается в околоушной и поджелудочной железах. Вместе с тем, ее активность, хотя и намного ниже, обнаруживается в толстом и тонком кишечнике, скелетных мышцах, печени, почках, легких, фаллопиевых трубах, жировой ткани. В крови фермент связан как с белками плазмы крови, так и с форменными элементами. Активность фермента одинакова у мужчин и у женщин и не зависит от характера принимаемой пищи и времени суток.

Существующие методы изучения активности a‑амилазы в биологических жидкостях делятся на две большие группы:

1. Сахарифицирующие (редуктометрические), основанные на исследовании образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы.

2. Амилокластические , базирующиеся на определении остатка нерасщепленного крахмала:

• по степени интенсивности его реакции с йодом. Эти методы более чувствительны и специфичны, но точность их во многом зависит от качества крахмала и оптимизации условий определения.
• по вязкости суспензии крахмала, не отличаются высокой точностью и сейчас не применяются.

3. Методы с применением хромогенных субстратов –– основаны на использовании комплексов субстрат‑краситель, которые под действием α‑амилазы распадаются с образованием водорастворимого красителя.

4. Методы, основанные на сопряженных ферментативных реакциях :

Крахмал + Н 2 О Мальтоза + Мальтотриоза + Декстрин

Мальтоза + Н 2 О 2 Глюкоза

Глюкоза + АТФ Глюкозо‑6‑Ф + АТФ

Глюкозо‑6‑Ф+НАДФ Глюконат‑6‑Ф + НАДФН

Активность фермента устанавливается по скорости накопления НАДФН.

В качестве унифицированных утверждены два амилокластических метода: Каравея (со стойким крахмальным субстратом) и Смита‑Роэ.

Определение активности амилазы с окрашенным
субстратом по набору фирмы "Lachema"

Принцип

α‑Амилаза катализирует гидролиз нерастворимого цветного крахмального субстрата с образованием синего, растворимого в воде красителя. Количество освобожденного красителя пропорционально каталитической активности фермента.

Нормальные величины

Влияющие факторы

Завышение результатов наблюдается при стрессовых состояниях, при сокращении сфинктера Одди под воздействием, например, наркотических анальгетиков, сниженные результаты получаются при использовании оксалата и цитрата.

Клинико‑диагностическое значение

Повышение активности фермента происходит главным образом при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и моче возрастает в 10‑30 раз. Гиперамилаземия наступает в начале заболевания, достигает максимума к 12‑24 ч, затем снижается и приходит к норме на 2‑6 день. Однако при тотальном панкреонекрозе может не отмечаться повышение активности амилазы. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, диабетическом кетоацидозе, некоторых опухолях легких и яичников, поражении слюнных желез. Выявление повышенного количества изоферментов P‑ или S‑типа не патогномонично для какого‑либо заболевания.

Низкие уровни фермента в сыворотке крови не имеют существенного значения.

• < Назад

Амилаза - что это и какую функцию выполняет в организме? Под этим термином понимают целую группу ферментов, которые объединены под общим названием - "амилаза". Всего существует три разновидности этого вещества: альфа, бета и гамма. Для организма человека особое значение имеет именно альфа-амилаза. О ней мы сейчас и поговорим.

Где синтезируется?

Амилаза - что это? Название этого фермента происходит от греческого слова "amylon", что в переводе на русский означает "крахмал". В человеческом организме амилаза содержится в ряде тканей и органов. Она представляет собой фермент (гидролазу), который расщепляет Концентрация этого фермента довольно высока в поджелудочной железе. Он синтезируется ацинозными клетками этого органа и выделяется по панкреатическим протокам в пищеварительный тракт, точнее в 12-перстную кишку. Кроме поджелудочной, также способны синтезировать амилазу. Содержащийся в слюне фермент инициирует гидролиз крахмала, когда еще пища находится в полости рта. Таким образом, процесс пищеварения начинается сразу, как только пища попадает в рот.

Уровень амилазы: анализ

Амилаза — что это? Как определить ее уровень в организме человека? Дело в том, что где вырабатывается данный фермент, очень хорошо снабжается кровью. В норме часть фермента (минимальное его количество) попадает в кровоток. Далее эта гидролаза, проходя через почки, выделяется вместе с мочой.

Альфа-амилаза крови - что это такое? Более подробно об этом поговорим чуть ниже.

Когда назначается анализ?

Помогает оценить состояние организма анализ крови. Амилаза - что это, при каких заболеваниях она в крови повышается? Уровень альфа-амилазы в может повышаться в несколько раз при следующих патологиях:

1. Острый или хронический панкреатит в период обострения.
2. Панкреонекроз очаговый.
3. Онкология поджелудочной железы.
4. (при наличии отдельных конкрементов в протоковой системе).
5. Острый аппендицит.
6. Почечная недостаточность.
7. Желудочные кровотечения.
8. Кишечная непроходимость.
9. Алкоголизм и алкогольная интоксикация.
10. СПИД.
11. Вирусный гепатит.
12. Паротит.
13. Саркоидоз.
14. Брюшной тиф.
15. Травмы брюшной полости (верхнего отдела).

Уровень альфа-амилазы понижен или вовсе не определяется в случаях тотального при онкологии этого органа 4-ой стадии, т.к. ткань железы замещается опухолевой, а также муковисцидозе (врожденная патология). При оперативных вмешательствах, когда удалена значительная часть железы, уровень амилазы также может быть резко снижен.

При каких состояниях повышается амилаза в крови?

Амилаза крови - что это такое и как меняется этот показатель при патологиях поджелудочной железы? При остром панкреатите он резко увеличивается в течение 4-6 часов после начала приступа и продолжает держаться на высоком уровне до пяти дней. Повышение ферментативной активности амилазы в плазме крови обычно не зависит от тяжести заболевания. Чаще наоборот. При деструкции значительного увеличения концентрации не наблюдается. А увеличение ее уровня может свидетельствовать о повышенном выходе амилазы в общий кровоток.

В каких случаях возможно увеличение ее концентрации в крови? Обычно это можно наблюдать при следующих состояниях:

1. Гиперсекреция панкреатического сока.
2. Нарушение полноценного оттока секрета поджелудочной железы по панкреатическим протокам в 12-перстную кишку.
3. Воспаление самой поджелудочной железы или близко к ней расположенных органов. Температура воспаленных органов повышается и кровоток в них увеличивается, поэтому происходит усиленный выход фермента в кровь.
4. Травмы поджелудочной железы.
5. Нарушение диеты и злоупотребление алкоголем.

Диастаза мочи

При клубочковой фильтрации экскретируется амилаза, половина ее реабсорбируется канальцами. Оставшаяся половина выделяется вместе с мочой. Повышение диастазы мочи наблюдается при тех же состояниях, что и увеличение ее концентрации в крови. Следует отметить, что активность амилазы в моче приблизительно в 10 раз выше ее активности в крови.

Амилаза - что это и каковы допустимые нормы этого показателя в крови и в моче? Об этом пойдет речь дальше.

Альфа-амилаза - что это такое? Нормальные значения в крови и моче

При чтении результатов анализа на амилазу следует обращать внимание на то, в каких единицах она выражена. Обычно принято использовать "ед/л" - единиц амилазы на один литр крови и "мккатал/л" - микрокатал в одном литре. Здесь следует пояснить, что "катал" - это единица для измерения активности катализатора.

Также в различных лабораториях методики и реактивы определения амилазы могут несколько отличаться, поэтому стоит обращать внимание на нормы этого показателя, которые всегда указываются рядом с результатом исследования. Первая цифра - это минимальное значение, вторая - максимальное.

Нормы альфа-амилазы крови и диастазы мочи приведены в таблице, расположенной ниже:

В тех случаях, когда наблюдается незначительное повышение показателей (на несколько единиц) и человек себя хорошо чувствует, это не является патологией. Беспокоиться нужно при повышении значений амилазы в несколько раз. Приступы острого панкреатита могут давать повышение диастазы мочи и амилазы крови в 100 раз и более. Обычно эти приступы сопровождаются тошнотой, рвотой и сильными болями. Такое состояние требует немедленной госпитализации.

Как сдать анализ на амилазу крови и мочи?

Кровь на этот анализ берется из вены. Обычно ее сдают утром натощак, но если нужно уровень амилазы определить экстренно, например, при обострении хронического панкреатита, это можно сделать в любое время. Такой анализ может выполнить любая биохимическая лаборатория. Как правило, в современных лабораториях используют ферментативные методы диагностики активности амилазы. Это специфичный и точный метод. Выполняется анализ достаточно быстро.

Анализ на диастазу мочи также лучше сдавать утром. Берется средняя порция мочи и сразу доставляется в лабораторию. Исследования этого показателя имеют большое значение в диагностике различных заболеваний.

Поступающие с пищей большие молекулы полисахаридов не могут всасываться в кровь в неизменном виде, они должны расщепиться до простых сахаров, чтобы попасть в кровяное русло и стать источником энергии клеткам организма. Опять-таки, самостоятельно они этого сделать не могут, здесь нужны вещества, которые сумеют катализировать реакцию и помогут справиться с поставленной задачей. Таким активным веществом является пищеварительный фермент (энзим) амилаза, основное назначение которой расщеплять сложные углеводы до моносахаридов.

Основная ответственность за продукцию α-амилазы лежит на поджелудочной железе, несколько меньше она вырабатывается слюнными железами, открывающимися в ротовую полость, где начинается переваривание углеводов. Кроме этого, высокая амилолитическая активность замечена за другими органами: кишечником, маточными трубами, печенью, жировой тканью, почками, легкими. Углеводы, минуя желудок (там они не расщепляются, амилазу слюны нейтрализует кислая среда желудка), попадают в двенадцатиперстную кишку, чтобы под действием ферментов (амилаза, мальтаза, лактаза) дойти до уровня простого сахара – глюкозы. Следует заметить, что панкреатическая амилаза более активна, чем слюнная, и способности ее выше: она может расщеплять сырой крахмал, который не подвергался термической обработке . Распавшись на моносахариды сложные сахара, таким образом, смогут преодолеть капилляры ворсинок кишечника и по воротной вене направиться в печень (более 50%), а также (меньше половины) разнестись по клеткам организма, доставляя им энергетический ресурс.

трансформация крахмала в глюкозу под действием амилазы

Анализ на α-амилазу

Такой биохимический показатель, как амилаза, является весьма значимым в диагностике заболеваний поджелудочной железы. При нормальных условиях в жидкой части крови (плазмы или сыворотки) находится приблизительно 60% альфа-амилазы, выработанной слюнными железами, и порядка 40% фермента, синтезированного непосредственно поджелудочной железой (панкреатическая альфа-амилаза).

Активность фермента зависит от времени суток: в дневные часы она повышается, а ночью она «дремлет» вместе с хозяином, поэтому люди, бегающие по ночам к холодильнику, очень рискуют заработать себе панкреатит. Почками амилаза, в основном, панкреатическая, выделяется в соответствии с количеством выделенной мочи. Диагностическое значение имеет определение уровня амилазы в сыворотке крови и в моче, причем, анализ мочи позволяет обнаружить острый воспалительный процесс в поджелудочной железе на более поздних этапах.

В основном, определение активности альфа-амилазы применяют для выявления воспалительных заболеваний поджелудочной железы и от того, насколько точно будут соблюдены условия проведения лабораторного анализа, зависит достоверность полученных результатов:

• Пациент сдает кровь из вены натощак (лучше утром, учитывая суточные колебания активности фермента). Кстати, это правило касается всех .
• Взятый материал быстро доставляется в лабораторию, где он тут же берется в работу и в течение часа тестируется (ферменты не терпят простаивания). Если технические возможности КДЛ не позволяют уложиться в отведенное время, то сыворотка, после отделения сгустка, должна быть заморожена.
• Мочу также следует протестировать в течение часа, в противном случае ее нужно заморозить на более продолжительное время.

Конечно, если все клинические проявления указывают на острый приступ панкреатита, то анализ берут, не глядя на часы, ведь понятно, что подобное состояние не будет терпеть до утра.

Цифровые значения фермента в результатах исследования

Значения нормы амилазы в крови можно встретить в разных единицах, поэтому в цифровом выражении они будут отличаться. Обычно, когда пациенту выдают бланк анализа, нормы вписываются в скобках рядом с показателем, поскольку разные лаборатории могут использовать различные реагенты и методики, поэтому и нам не стоит засорять текст различными цифровыми вариантами. Что касается нормы амилазы в крови у детей, то они отличаются от таковых у взрослых только до 1 – 2 лет, для остальных возрастных категорий нормы идентичны, при этом, они никак не разнятся у мужчин и женщин. Таким образом, активность α-амилазы в сыворотке крови:

1. У детей до года – до 30 U/l или 10 – 25 г/(ч.л);
2. У взрослых (независимо от пола) – до 120 U/l или 16 – 36 г/(ч.л).

Некоторые отличия от взрослых наблюдаются в моче у детей:

• До года – до 105U/l;
• До 16 лет – до 160U/l;
• У взрослых мужчин и женщин – до 560 U/l, а в порции, взятой из суточной мочи у взрослых активность амилазы не должна превышать 360 U/сутки или 28,0 – 160,0 г/(ч.л), уровень панкреатической амилазы в норме не должен превышать 450 U/l.

Между тем, если пациент получил результат анализов на руки, но затрудняется разобраться в записях, то он может поинтересоваться единицами измерения и методикой проведения исследования в самой лаборатории.

Реакция поджелудочной железы

Опираясь на нормы амилазы в крови и в моче, после лабораторного исследования, можно заниматься установлением диагноза, в большинстве случаев подозрения в отношении панкреатита оправдываются.

Изменения показателей в динамике могут иметь разные варианты:

• От появления симптомов болезни значения альфа амилазы растут быстро и за 6 – 12 часов могут в 30 раз превысить предельный уровень активности фермента;
• Если все пойдет нормально и поджелудочная железа справится, то в норму амилаза будет возвращаться от 2 до 6 суток;
• Если активность амилазы повышена более 5 дней (суток), то можно думать о том, что воспалительный процесс продолжает прогрессировать и может закончиться тотальным панкреонекрозом .

Разумеется, амилаза повышена будет и в случае обострения хронического панкреатита, правда, процесс развивается не столь бурно и ферменты ведут себя более спокойно.

Кроме этого, причиной повышения панкреатического фермента могут стать проблемы, касающиеся других органов:

• Перфорация пептической язвы может вызвать воспалительный процесс в поджелудочной железе;
• Эпидемический паротит, называемый в народе «свинкой»;
• Острые хирургические болезни брюшной полости (аппендицит, кишечная непроходимость, перитонит и др.);
• (в случае ацидоза);
• Тяжелые нарушения функции почек;
• Большие дозы алкогольных напитков, прием гормонов, наркотиков, мочегонных, некоторых антибиотиков;
• Отравление метиловым спиртом;
• Уровень α-амилазы может возрастать, если фермент соединяется с иммуноглобулинами с образованием комплекса («макроамилаземия», отмечаемая у 2% жителей Земли), но это очень редкая причина.

Как ни странно, но на хронический панкреатит вне обострения, кисту, локализованную в железе и даже неопластический процесс (рак), поражающий железу, амилаза мало реагирует и повышается незначительно и плавно.

Понижение активности амилазы в крови особой роли для диагностики патологических состояний не играет. Она падает при панкреонекрозе, тиреотоксикозе, воспалительных и опухолевых заболеваниях печени, иногда при токсикозах беременных.

Клиницисты отмечают, что увеличение активности фермента в крови сопровождается параллельным его повышением в моче, однако при затихании процесса картина несколько меняется: в крови амилаза снижается, в то время как в моче она продолжает оставаться на высоком уровне еще неделю.

"О ферментах, как и о людях, судят по их поведению"
В.А. Энгельгард

Ни для кого не секрет, что нормальное пищеварение важный путь к полноценной и качественной жизни. А знаете ли вы, что именно ферменты нашего организма открывают этот путь?!

Ферменты или энзимы – это белки-катализаторы, образующиеся и функционирующие во всех живых организмах. В каждой клетке - растений, животных, человека - имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются все метаболические процессы в организме, катализируют процессы пищеварения, обладают способностью превращать нутриенты пищи в вещества, доступные для усвоения организмом.

Все ферменты обладают избирательностью действия на соединения, превращение которых они катализируют. Так, например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры.

Еще одно важное свойство ферментов: зависимость их активности от рН среды. Ферменты наиболее активны в пределах 7,0-7,2.

Процесс синтеза ферментов клетками не безграничен и имеет определенный предел.
Ферменты - это чувствительные белки, теряющие со временем свою активность. Продолжительность жизни ферментов кроме генетической предрасположенности, определяется уровнем (частотой) истощения ферментного потенциала в организме. Эволюционно сложилось, что лучший путь пополнения «ферментного запаса» включает в себя потребление свежих фруктов, овощей и зерновых культур в нашем ежедневном питании. Исследования в области нутрициологии свидетельствуют о том, что в сутки мы должны съедать 3 - 5 порций свежих овощей от суточного рациона и 2-3 порции - свежих фруктов , являющиеся источником ферментов, витаминов и минералов. А сколько съедаете вы? По результатам статистики:

• меньше 10% из опрошенных придерживаются данных рекомендаций;
• около 50% не употребляют свежих овощей;
• около 70% не употребляют свежих фруктов и овощей, богатых витамином С;
• около 80% - не употребляют фрукты и овощи, богатые каротиноидами.

Популярное питание сегодня - это «fast foods»: гамбургеры и жареное мясо, растворимый кофе и ненатуральные сахаросодержащие напитки; пища, приготовленная в микроволновой печи, продукты, содержащие консерванты и пищевые красители; мясо, рыба, фрукты и овощи, которые подвергались замораживанию. Кроме того, процессы производства и переработки пшеницы, риса и других зерновых культур значительно истощают их нутриентый, витаминный и минеральный, состав и практически сводят к нулю их ферментный потенциал.

Спектр распространенных сегодня заболеваний требует использования таких форм лекарственной терапии как антибактериальные, антивирусные средства, противоопухолевые химиопрепараты, действие которых направлено на подавление специфических ферментов, что в свою очередь влияет на метаболические процессы в организме.
Распространенность болезней пищеварительного тракта за последние 10 лет возросла с 90 до 160 случаев на 1000. В структуре болезней как детского, так и взрослого населения преобладают хронические воспалительные заболевания верхних отделов органов пищеварения (панкреатиты, гастриты, дуодениты, язвенная болезнь двенадцатиперстной кишки, дисфункции желчевыводящих путей.
Установлено, что даже незначительные отклонения в химической структуре пищи, которая не соответству­ет адекватному ферментовыделению, приводят к на­рушению пищеварительных процессов.
Стресс, чувство страха или гнева, лекарства, токсины, патогенные микроорганизмы могут мешать нормальной работе желудочно-кишечного тракта, в том числе работе ферментов. Кому не знакомы такие проблемы, как запоры, газы, вспучивание живота, желудочные и кишечные колики? Признаками дефицита ферментов могут быть и такие распространенные симптомы как изжога и диспепсия, проблемы веса и пищевая непереносимость (аллергия) тех или иных продуктов, быстрое утомление и усталость, медленное выздоровление после болезни.

Напрашивается вопрос и вытекающий из него логичный ответ: нужны ли нам дополнительные, натуральные ферментные формы в качестве биологически активных добавок?

Корпорация ВИТАМАКС-XXI ВЕК предлагает вам новый продукт – Комплекс Растительных Ферментов (КРФ) , который является восполняющим комплексом высококачественных растительных пищеварительных ферментов.

КРФ – это источник натуральных пищеварительных ферментов растительного происхождения и полисахаридов, который сохраняет активность в широком диапазоне pH.

Состав одной капсулы:

b-Амилаза 70 ЕД U.S.P.

а-Амилаза 11,025 ЕД. U.S.P.

Протеаза I 38,6 ЕД U.S.P.

Протеаза II 4,2 ЕД U.S.P.

Протеаза III 53 ЕД U.S.P.

Пептидаза 175 ЕД U.S.P.

Липаза 438 ЕД U.S.P.

Целлюлаза 158 ЕД U.S.P.

Лактаза 508 ЕД U.S.P.

Мальтаза 53 ЕД U.S.P.

Бромелайн 45,5 мг

Инвертаза 35 ЕД U.S.P.

Гемицеллюлаза 175 ЕД U.S.P.

Иерусалимский артишок 10 мг

*ЕД U.S.P.-единицы Фармакопеи США

КРФ содержит разнообразные группы ферментов:
1. Протеазы (I, II, III типа) и пептидаза ;
2. Карбогидразы (амилаза, мальтаза, лактаза, инвертаза);
3. Запатентованная форма кислотоустойчивой липазы;
4. Бромелайн – концентрированная смесь протеолитических ферментов;
5. Запатентованная форма гемицеллюлазы и целлюлаза;
6. Смесь Иерусалимского артишока (источник фруктоолигосахаридов).

Источником амилазы являются проростки пшеницы, протеазы (I, II и III типа) – плоды папайи; пептидазы – плоды папайи и ананаса; липазы - семена подсолнечника и злаковых; целлюлазы и гемицеллюлазы – проростки злаков; лактазы и мальтазы – ячменный солод, инвертазы - листья огурца; бромелайна – плоды ананаса.

КРФ изготовлен на специализированной основе ферментных энхансеров (усилителей), в роли которых выступает запатентованная смесь Иерусалимского артишока (источник фруктоолигосахаридов), являющаяся эффективным пребиотиком - способствует размножению или усилению активности полезной микрофлоры кишечника, которая принимает участие в пищеварении и абсорбции (всасывании) нутриентов.

Протеазы расщепляют белки до аминокислот. Сюда входят истинные протеазы, которые гидролизуют природные протеины, и пептидаза, расщепляющие ди- и полипептиды.

Бромелайн представляют собой концентрированную смесь протеолитических ферментов (протеазы, пептидазы), экстрагированных из свежих плодов ананаса и его ветвей.Бромелайн эффективен в широком диапазоне рН, обладает активностью как в слабокислой, так и в нейтральной, слабощелочной среде, что имеет важное значение. Так, например, пепсин желудка активен только в кислой среде и при пониженной кислотности (у лиц пожилого возраста) уже теряет свою активность.

Амилазы, ферменты, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов путём расщепления глюкозидных связей между 1-м и 4-м атомами углерода. Различают три типа амилазы:
a- амилаза встречается у животных, растений и микроорганизмов, в реакциях с её участием образуются главным образом декстрины.
b -амилаза типична для высших растений, катализирует образование мальтозы и крупномолекулярных декстринов.
? -амилаза содержится в крови животных, плесневых грибах, бактериях, катализирует образование глюкозы и декстринов

Инвертаза разлагает (инвертирует) тростниковый сахар на правовращающую d-глюкозу и левовращающую d–фруктозу.

Мальтаза - фермент растительного происхождения под влиянием которой мальтоза распадается на 2 молекулы глюкозы. Мальтаза находится как в растительном, так и в животном царстве и всегда сопровождает амилазные ферменты.

Лактаза - фермент, который переводит молочный сахар (лактозу) в d -глюкозу и в d –галактозу.

Липаза участвует в расщеплении жиров, которые являются сложными эфирами глицерина с высшими жирными кислотами. Липаза растительного происхождения содержится преимущественно в семенах, плодах, клубнях, корневищах злаковых (кукуруза, овес и др.), в семенах крестоцветных (горчичное семя), в особенности в семенах бобовых (фасоль, горох), а также и в подсолнечном семени.

Гемицеллюлаза и целлюлаза - способствуют расщеплению полисахаридов растительного происхождения, уменьшают газообразование.

Преимущество КРФ
Это возможность ферментов комплекса сохранять свою активность в широком диапазоне pH желудочно-кишечного тракта: от 3 до 9, т.е. как в кислой и слабокислой, так и в нейтральной и слабощелочной среде.

Кислотоустойчивыми свойствами обладает запатентованная кислотоустойчивая форма липазы , что является ее важным преимуществом перед липазой животного происхождения других ферментных препаратов. Известно, что физиологический оптимум действия липазы животного происхождения - рН 7,0-8,6 - и при закислении происходит ее инактивация (только 8% липазы, входящей в «обычные» ферменты достигает тощей кишки в активной форме). Этим объясняется тот факт, что все ферментные препараты, применяемые для заместительной терапии, содержат достаточно большое количество активных пищеварительных ферментов и, прежде всего, липазы.

Таким образом, КРФ обладает выраженной устойчивостью и активностью в широком интервале pH среды различных отделов пищеварительного тракта: кислой, слабокислой, нейтральной, слабощелочной, что очень важно в условиях различных хронических заболеваниях ЖКТ.Известно, что практически все заболевания пищеварительной системы, протекают с нарушением кислотности, наличием как гипер- так и гипоацидных состояний. Эффективность действия КРФ приобретает дополнительное значение у лиц пожилого возраста, у которых физиологически понижена как кислотность желудочно-кишечного тракта, так ферментативная активность пищеварительной системы в целом.

КРФ может быть показан для коррекции внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы, особенно в тех случаях, когда имеется непереносимость панкреатических энзимов (аллергия на белки животного происхождения).

КРФ - улучшает процесс пищеварения, нормализует работу поджелудочной железы. Регулирует процесс переваривания и усвоения пищи, восстанавливает и поддерживает работу желудочно-кишечного тракта и пищеварительных желез, как при повышенной, так и при пониженной кислотности.

Показания к применению КРФ: профилактика нарушений процессов пищеварения и всасывания, внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы, дисбактериоза, метеоризма, диарейного синдрома.

• По 2 капсулы 3 раза в день во время еды. Применение КРФ возможно между приемом пищи. Доза подбирается индивидуально с учетом типа питания и эффективности пищеварения
• Во время приема ферментов потреблять достаточное количество воды: 150-200 мл.