В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 - 80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле. Белки плазмы образуют важнейшую буферную систему крови и поддерживают рН крови в пределах 7,37 - 7,43. Альбумин, транстиретин, транскортин, трансферрин и некоторые другие белки выполняют транспортную функцию. Белки плазмы определяют вязкость крови и, следовательно, играют важную роль в гемодинамике кровеносной системы. Белки плазмы крови являются резервом аминокислот для организма. Иммуноглобулины, белки свёртывающей системы крови, α 1 -антитрипсин и белки системы комплемента осуществляют защитную функцию. Методом электрофореза на ацетилцеллюлозе или геле агарозы белки плазмы крови можно разделить на альбумины (55-65%), α 1 -глобулины (2- 4%), α 2 -глобулины (6-12%), β-глобулины (8-12%) и γ-глобулины (12-22%). Применение других сред для электрофоретического разделения белков позволяет обнаружить большее количество фракций. Например, при электрофорезе в полиакриламидном или крахмальном гелях в плазме крови выделяют 16-17 белковых фракций. Метод иммуноэлектрофореза, сочетающий электрофоретический и иммунологический способы анализа, позволяет разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций. Большинство сывороточных белков синтезируется в печени, однако некоторые образуются и в других тканях. Например, γ-глобулины синтезируются В-лимфоцитами, пептидные гормоны в основном секретируют клетки эндокринных желёз, а пептидный гормон эритропоэтин - клетки почки. Для многих белков плазмы, например альбумина, α 1 -антитрипсина, гаптоглобина, транс-феррина, церулоплазмина, α2-макроглобулина и иммуноглобулинов, характерен полиморфизм.

Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой. Фермент эндотелия сосудов нейраминидаза гидролизует связь между ними, и галактоза становится доступной для специфических рецепторов гепатоцитов. Путём эвддцитоза "состарившиеся" белки поступают в клетки печени, где разрушаются. Т 1/2 белков плазмы крови составляет от нескольких часов до нескольких недель. При ряде заболеваний происходит изменение соотношения распределения белковых фракций при электрофорезе по сравнению с нормой. Такие изменения называют диспротеинемиями, однако их интерпретация часто имеет относительную диагностическую ценность. Например, характерное для нефротического синдрома снижение альбуминов, α 1 - и γ-глобулинов и увеличение α 2 - и β-глобулинов отмечают и при некоторых других заболеваниях, сопровождающихся потерей белков. При снижении гуморального иммунитета уменьшение фракции γ-глобулинов свидетельствует об уменьшении содержания основного компонента иммуноглобулинов - IgG, но не отражает динамику изменений IgA и IgM. Содержание некоторых белков в плазме крови может резко увеличиваться при острых воспалительных процессах и некоторых других патологических состояниях (травмы, ожоги, инфаркт миокарда). Такие белки называют белками острой фазы , так как они принимают участие в развитии воспалительной реакции организма. Основной индуктор синтеза большинства белков острой фазы в гепатоцитах - полипептид интерлейкин-1, освобождающийся из мононуклеарных фагоцитов. К белкам острой фазы относятС-реактивный белок , называемый так, потому что он взаимодействует с С-полисахаридом пневмококков, α 1 -антитрипсин, гаптоглобин, кислый гликопротеин, фибриноген. Известно, что С-реактивный белок может стимулироватьсистему комплемента, и его концентрация в крови, например, при обострении ревматоидного артрита может возрастать в 30 раз по сравнению с нормой. Белок плазмы крови α 1 -антитрипсин может инактивировать некоторые протеазы, освобождающиеся в острой фазе воспаления.

Альбумин. Концентрация альбумина в крови составляет 40-50 г/л. В сутки в печени синтезируется около 12 г альбумина, Т 1/2 этого белка - примерно 20 дней. Альбумин состоит из 585 аминокислотных остатков, имеет 17 дисульфидных связей и обладает молекулярной массой 69 кД. Молекула альбумина содержит много дикарбоновых аминокислот, поэтому может удерживать в крови катионы Са 2+ , Cu 2+ , Zn 2+. Около 40% альбумина содержится в крови и остальные 60% в межклеточной жидкости, однако его концентрация в плазме выше, чем в межклеточной жидкости, поскольку объём последней превышает объём плазмы в 4 раза. Благодаря относительно небольшой молекулярной массе и высокой концентрации альбумин обеспечивает до 80% осмотического давления плазмы. При гипоальбуминемии осмотическое давление плазмы крови снижается. Это приводит к нарушению равновесия в распределении внеклеточной жидкости между сосудистым руслом и межклеточным пространством. Клинически это проявляется как отёк. Относительное снижение объёма плазмы крови сопровождается снижением почечного кровотока, что вызывает стимуляцию системы ренинангиотензинальдрстерон, обеспечивающей восстановление объёма крови. Однако при недостатке альбумина, который должен удерживать Na+, другие катионы и воду, вода уходит в межклеточное пространство, усиливая отёки. Гипоальбуминемия может наблюдаться и в результате снижения синтеза альбуминов при заболеваниях печени (цирроз), при повышении проницаемости капилляров, при потерях белка из-за обширных ожогов или катаболических состояний (тяжёлый сепсис, злокачественные новообразования), при нефротическом синдроме, сопровождающемся альбуминурией, и голодании. Нарушения кровообращения, характеризующиеся замедлением кровотока, приводят к увеличению поступления альбумина в межклеточное пространство и появлению отёков. Быстрое увеличение проницаемости капилляров сопровождается резким уменьшением объёма крови, что приводит к падению АД и клинически проявляется как шок. Альбумин - важнейший транспортный белок. Он транспортирует свободные жирные кислоты, неконъюгированный билирубин Са 2+ , Сu 2+ , триптофан, тироксин и трийодтиронин. Многие лекарства (аспирин, дикумарол, сульфаниламиды) связываются в крови с альбумином. Этот факт необходимо учитывать при лечении заболеваний, сопровождающихся гипоальбуминемией, так как в этих случаях повышается концентрация свободного лекарства в крови. Кроме того, следует помнить, что некоторые лекарства могут конкурировать за центры связывания в молекуле альбумина с билирубином и между собой.

Транстиретин (преальбумин ) называют тироксинсвязывающим преальбумином.Это белок острой фазы . Транстиретин относят к фракции альбуминов, он имеет тетрамерную молекулу. Он способен присоединять в одном центре связывания ретинолсвязывающий белок, а в другом - до двух молекул тироксина и трийодтиронина.

Соединение с этими лигандами происходит независимо друг от друга. В транспорте последних транстиретин играет существенно меНbшую роль по сравнению с тироксинсвязывающим глобулином.

α 1 - Антитрипсин относят к α 1 -глобулинам. Он ингибирует ряд протеаз, в том числе фермент эластазу, освобождающийся из нейтрофилов и разрушающий эластин альвеол лёгких. При недостаточности α 1 -антитрипсина могут возникнуть эмфизема лёгких и гепатит, приводящий к циррозу печени. Существует несколько полиморфных форм α 1 -антитрипсина, одна из которых является патологической. У людей, гомозиготных по двум дефектным аллелям гена антитрипсина, в печени синтезируется α 1 -антитрипсин, который образует агрегаты, разрушающие гепатоциты. Это приводит к нарушению секреции такого белка гепатоцитами и к снижению содержания α 1 -антитрипсина в крови.

Гаптоглобин составляет примерно четверть всех α 2 -глобулинов. Гаптоглобин при внутрисосудистом гемолизе эритроцитов образует комплекс с гемоглобином, который разрушается в клетках РЭС. Если свободный гемоглобин, имеющий молекулярную массу 65 кД, может фильтроваться через почечные клубочки или агрегировать в них, то комплекс гемоглобин-гаптоглобин имеет слишком большую молекулярную массу (155 кД), чтобы пройти через гломерулы. Следовательно, образование такого комплекса предотвращает потери организмом железа, содержащегося в гемоглобине. Определение содержания гаптоглобина имеет диагностическое значение, например, снижение концентрации гаптоглобина в крови наблюдают при гемолитической анемии. Это объясняют тем, что при Т1/2 гаптоглобина, составляющем 5 дней, и Т1/2 комплекса гемоглобин - гаптоглобин (около 90 мин) увеличение поступления свободного гемоглобина в кровь при гемолизе эритроцитов вызовет резкое снижение содержания свободного гаптоглобина в крови. Гаптоглобин относятк белкам острой фазы , его содержание в крови повышается при острых воспалительных заболеваниях.

Группа	Белки	Концентрация в сыворотке крови, г/л	Функция
Альбумины	Транстиретин
	Альбумин		Поддержание осмотического давления, транспорт жирных кислот, билирубина, жёлчных кислот, стероидных гормонов, лекарств, неорганических ионов, резерв аминокислот
α 1 -Глобулины	α 1 -Антитрипсин		Ингибитор протеиназ
			Транспорт холестерола
	Протромбин		Фактор II свёртывания крови
	Транскортин		Транспорт кортизола, кортикостерона, прогестерона
	Кислый α 1 -гликопротеин		Транспорт прогестерона
	Тироксинсвязывающий глобулин		Транспорт тироксина и трийодтиронина
α 2 -Глобулины	Церулоплазмин		Транспорт ионов меди, оксидоредуктаза
	Антитромбин III		Ингибитор плазменных протеаз
	Гаптоглобин		Связывание гемоглобина
	α2-Макроглобулин		Ингибитор плазменных протеиназ, транспорт цинка
	Ретинолсвязыва-ющий белок		Транспорт ретинола
	Витамин D связывающий белок		Транспорт кальциферола
β-Глобулины			Транспорт холестерола
	Трансферрин		Транспорт ионов железа
	Фибриноген		Фактор I свёртывания крови
	Транскобаламин		Транспорт витамина B 12
	Глобулин связывающий белок		Транспорт тестостерона и эстрадиола
	С-реактивный белок		Активация комплемента
γ-Глобулины			Поздние антитела
			Антитела, защищающие слизистые оболочки
			Ранние антитела
			Рецепторы В-лимфоцитов

Энзимодиагностика - методы диагностики болезней, патологических состояний и процессов, основанные на определении активности энзимов (ферментов) в биологических жидкостях. В особую группу выделяются иммуноферментные диагностические методы, состоящие в применении антител, химически связанных с каким-либо ферментом, для определения в жидкостях веществ, образующих с данными антителами комплексы антиген - антитело. Использование энзимных тестов является важным критерием в распознавании врожденных энзимопатий, характеризующихся специфическими нарушениями обмена веществ и жизнедеятельности в связи с отсутствием или недостатком того или иного фермента. Ферменты представляют собой специфические высокомолекулярные белковые молекулы, являющиеся биологическими катализаторами, т.е. ускоряющими химические реакции, протекающие в живых организмах. Проникновение ферментов из клеток во внеклеточную жидкость, а затем в кровь, в мочу или другие биологические жидкости служит чрезвычайно чувствительным показателем повреждения плазматических мембран или повышения их проницаемости (например, вследствие гипоксии, гипогликемии, воздействия некоторых фармакологических веществ, инфекционных агентов, токсинов). Это обстоятельство лежит в основе диагностики повреждения клеток органов и тканей по феномену сопровождающей его гиперферментемии, причем выявляемое повышение активности фермента или его изоформы может иметь разную степень специфичности для поврежденного органа. Распределение отдельных изоферментов в тканях более специфично для определенной ткани, чем суммарная ферментативная активность, поэтому исследование некоторых изоферментов приобрело важное значение для ранней диагностики поражения отдельных органов и тканей. Так, например широко используется определение активности в крови изоферментов креатинфосфокиназы для диагностики острого инфаркта миокарда, лактатдегидрогеназы - для диагностики поражений печени и сердца, кислой фосфатазы - ираспознавании рака предстательной железы Диагностическая ценность энзимных тестов достаточно высока; она зависит как от специфичности данного вида гиперферментемии для определенных болезней, так и от степени чувствительности теста, т.е. кратности возрастания активности фермента при данном заболевании относительно нормальных значений. Однако большое значение имеет время постановки теста, т.к. появление и продолжительность гиперферментемии после повреждения органа различны и определяются соотношением скорости поступления фермента в кровоток и скорости его инактивации. При отдельных заболеваниях надежность их диагностики может быть повышена исследованием не одного, а нескольких изоферментов. Так, например, достоверность диагноза острого инфаркта миокарда возрастает, если в определенные сроки отмечено повышение активности креатинфосфокиназы, лактатдегидрогеназы и аспарагиновой аминотрансферазы. Степень выявляемой гиперферментемии объективно отражает тяжесть и распространенность повреждения органа, что позволяет прогнозировать течение заболевания.

"

Общий белок сыворотки состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков в разделяющей среде под действием электрического поля Методом электрофореза выделяют следующие фракции:
альбумины и -альфа1-, альфа2-, бета- и гамма — глобулины.

ГЛОБУЛИНЫ
В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

a1-ГЛОБУЛИНЫ
В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу. Поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции a1-глобулинов:

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы — липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина — тироксин-связывающий белок.
2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента — в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.
3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции a1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация a1-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса — 58-59 кДа. Главная его функция — угнетение эластазы — фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). a1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение — результат нарушения синтеза a1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность a1-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические.

a2-ГЛОБУЛИНЫ.
Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. Гаптоглобины. Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и a2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни a2-макроглобулина очень малое — 5 минут. Это универсальный "чистильщик" крови, комплексы "a2-макроглобулин-фермент" способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока.

С1-ингибитор — гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С1-ингибитора развивается ангионевротический отек.

b-ГЛОБУЛИНЫ
К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С2 до С7).

Основу фракции b-глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП), трансферин (белок-переносчик железа), гемопексин (связывает гем, что предотвращает его выведение почками и потерю), компоненты комплемента (участвующие в реакциях иммунитета), и часть иммуноглобулинов.

g-ГЛОБУЛИНЫ
В этой фракции содержатся в основном АНТИТЕЛА. Функция антител — защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются АНТИГЕНАМИ.

Иммуноглобулины, (в порядке количественного убывания — IgG, IgA, IgM, IgE), функционально представляющих собой антитела, обеспечивающие гуморальную иммунную защиту организма от инфекций и чужеродных веществ.

Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Повышение уровня: Альбумин: .Дегидратация; Шок;

Фракция альфа1- глобулина: Беременность (3 триместр); Патология паренхимы печени; Острые и хронические воспалительные процессы (инфекции и ревматические заболевания); Опухоли; Травма и хирургические вмешательства; Прием андрогенов.

Фракция альфа 2-глобулина: Беременность; Нефротический синдром, Гепатит, Цирроз печени, Прием эстрогенов и оральных контрацептивов, Злокачественные опухоли, Некроз тканей, Хронический воспалительный процесс.

Фракция бета-глобулина: Беременность; Первичные и вторичные гиперлипопротеинемии; Моноклональные гаммапатии; Прием эстрогенов, Железодефицитная анемия (повышение трансферрина); Механическая желтуха.

Понижение уровня: Альбумин: Нарушения питания; Синдром мальабсорбции; Болезни печени и почек; Опухоли; Коллагенозы; Ожоги; Гипергидратация; Кровотечения; Анальбуминемия; Беременность.

Фракция альфа1-глобулина: Наследственный дефицит альфа1-антитрипсина; Болезнь Tangier.

Фракция альфа2-глобулина: панкреатит, ожоги, травмы; Снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, панкреатит, саркоидоз); Фракция бета-глобулина: Гипо-b-липопротеинемии; Дефицит IgA; Фракция гамма-глобулина: Иммунодефицитные состояния; Прием глюкокортикоидов; Беременность.

Норма: взрослые

Альбумины 56-66%

альфа-1-глобулины 3,5-6%

альфа-2-глобулины 6-10%

бета-глобулины 8-18%

гамма -глобулины 15-25%

[06-011 ] Белковые фракции в сыворотке

500 руб.

Заказать

Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.

Синонимы русские

Протеинограмма.

Синонимы английские

Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).

Метод исследования

Электрофорез на пластинках с агарозным гелем.

Единицы измерения

Г/л (грамм на литр), % (процент).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

1. Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
2. Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов. Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций. При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови. Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина. Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название "пик", например "М-пик" при множественной миеломе.

Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния. Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов. При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок. М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой. Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина. В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз "множественная миелома" был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.

Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность. Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков. Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).

Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов. Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.

Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов). Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза. Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.

Для чего используется исследование?

• Для оценки качественного и количественного соотношения основных белковых фракций у пациентов с острыми и хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
• Для диагностики и контроля лечения моноклональных гаммапатий (множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза).
• Для диагностики синдромов иммунодефицита (агаммаглобулинемии Брутона).

Когда назначается исследование?

• При обследовании пациента с острыми или хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
• При симптомах множественной миеломы: патологических переломах или болях в костях, немотивированной слабости, персистирующей лихорадки, рецидивирующих инфекционных заболеваниях.
• При отклонениях в других лабораторных анализах, позволяющих заподозрить множественную миелому: гиперкальциемии, гипоальбуминемии, лейкопении и анемии.
• При подозрении на недостаточность альфа-1-антитрипсина, болезнь Брутона и другие иммунодефициты.

Что означают результаты?

Референсные значения

• Общий белок

Компонент	Референсные значения
Альбумин, %
Альфа-1-глобулин, %
Альфа-2-глобулин, %
Бета-1-глобулин, %
Бета-2-глобулин, %
Гамма-глобулин, %

Причины повышения фракции альбумина:

• беременность;
• дегидратация;
• алкоголизм.

Причины понижения фракции альбумина:

• острый холецистит;
• сахарный диабет;
• воспалительные и опухолевые заболевания ЖКТ;
• нефротический синдром;
• нефритический синдром;
• лейкоз;
• лимфома;
• хроническая сердечная недостаточность;
• макроглобулинемия;
• множественная миелома;
• остеомиелит;
• язвенная болезнь;
• пневмония;
• саркоидоз;
• системная красная волчанка;
• неспецифический язвенный колит;
• прием глюкокортикоидов.

Причины повышения фракции альфа-1-глобулина:

• острые или хронические воспалительные заболевания;
• лимфогранулематоз;
• цирроз печени;
• язвенная болезнь;
• беременность;
• стресс;

Причины понижения фракции альфа-1-глобулина:

• недостаточность альфа-1-антитрипсина;
• острый вирусный гепатит.

Причины повышения фракции альфа-2-глобулина:

• острая ревматическая лихорадка;
• хронический гломерулонефрит;
• цирроз печени;
• сахарный диабет;
• диспротеинемия;
• лимфогранулематоз;
• пожилой и младенческий возраст;
• нефротический синдром;
• остеомиелит;
• язвенная болезнь;
• пневмония;
• узловатый полиартериит;
• ревматоидный артрит;
• саркоидоз;
• стресс;
• системная красная волчанка;
• мальабсорбция;

Причины понижения фракции альфа-2-глобулина:

• острый вирусный гепатит;
• гипогаптоглобинемия;
• интраваскулярный гемолиз;
• гипертиреоз;
• мальабсорбция.

Причины повышения фракции бета-глобулина:

• острые воспалительные заболевания;
• сахарный диабет;
• диспротеинемия;
• гломерулонефрит;
• гиперхолестеринемия;
• железодефицитная анемия;
• подпеченочная желтуха;
• макроглобулинемия;
• нефротический синдром;
• беременность;
• ревматоидный артрит;
• саркоидоз;
• прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции бета-глобулина:

• аутоиммунные заболевания;
• лейкоз;
• лимфома;
• нефротический синдром;
• системная склеродермия;
• стеаторея;
• системная красная волчанка;
• цирроз печени;
• неспецифический язвенный колит.

Причины повышения фракции гамма-глобулина:

• амилоидоз;
• цирроз печени;
• хронический лимфолейкоз;
• криоглобулинемия;
• муковисцидоз;
• тиреоидит Хашимото;
• ювенильный ревматоидный артрит;
• множественная миелома;
• моноклональная гаммапатия неясного генеза;
• ревматоидный артрит;
• саркоидоз;
• системная склеродермия;
• синдром Шегрена;
• системная красная волчанка;
• макроглобулинемия Вальденстрема.

Причины понижения фракции гамма-глобулина:

• острый вирусный гепатит;
• агаммаглобулинемия;
• гломерулонефрит;
• лейкоз;
• лимфома;
• нефротический синдром;
• мальабсорбция;
• склеродермия;
• стеаторея;
• неспецифический язвенный колит.

Что может влиять на результат?

• Применение пенициллина может приводить к расщеплению полосы альбумина.
• Использование радиоконтрастных веществ, а также недавняя процедура гемодиализа препятствует интерпретации результата исследования.
DeVita V.T. Principles and practice of Oncology / V.T. DeVita, Lawrence T.S., Rosenberg S.A; 8 th ed. – Lippincott Williams & Wilkins, 2008.
• Fauci et al. Harrison"s Principles of Internal Medicine/A. Fauci, D. Kasper, D. Longo, E. Braunwald, S. Hauser, J. L. Jameson, J. Loscalzo; 17 ed. – The McGraw-Hill Companies, 2008.

Под действием электрического поля (на практике применяется электрофорез) белок разделяется на 5-6 фракций, которые отличаются по местоположению, подвижности, структуре и доле в общей белковой массе. Самая главная фракция (альбумин) составляет более 40-60% объема общего белка сыворотки крови.

К ним относятся белки острой фазы (быстрого реагирования):

• антитрипсин способствует фибриллогенезу (процессу формирования соединительной ткани);
• липопротеины отвечают за доставку липидов к другим клеткам;
• транспортные белки связывают и перемещают важные гормоны организма (кортизол, тироксин).

Также включают белки острой фазы:

• макроглобулин активизирует защитные процессы организма при инфекционных и воспалительных поражениях;
• гаптоглобин соединяется с гемоглобином;
• церулоплазмин определяет и связывает ионы меди, нейтрализует свободные радикалы и является окислительным ферментом для витамина С, адреналина;
• липопротеины обеспечивают перемещение жиров.

К этой группе относят белки:

• трансферрин (обеспечивает перемещение железа);
• гемопексин (препятствует потере железа);
• комплементы (участвуют в иммунном отклике);
• бета-липопротеины (перемещают фосфолипиды и холестерин);
• некоторые иммуноглобулины (также обеспечивают иммунную реакцию).

Фракция включает важнейшие белки иммуноглобулины разных классов (IgА, IgМ, IgЕ, IgG), которые являются антителами и отвечают за местный иммунитет организма.

В результате развития острых или обострения хронических воспалительных заболеваний соотношение белковых фракций изменяется. Уменьшение количества того или иного вида белка может наблюдаться при иммунодефицитах, которые свидетельствуют о серьезных процессах в организме (аутоиммунные заболевания, ВИЧ, онкология и т.д.).

Избыток зачастую свидетельствует о моноклональной гаммапатии (производство аномальных типов иммуноглобулинов). К последствиям гаммапатии можно отнести множественную миелому (рак плазматических клеток), макроглобулинемию Вальденстрема (опухоль костного мозга) и т.д. Также может возникнуть поликлональная гаммапатия (секреция аномального количества иммуноглобулинов). Результатом являются инфекционные болезни, аутоиммунные патологии, заболевания печени (например, вирусные гепатиты) и другие хронические процессы.

В биохимическом анализе фракции белков крови отражают состояние белкового обмена.

Такая диагностика важна при многих заболеваниях, поэтому стоит разобраться, что представляют собой белковые фракции и какие значения считаются нормой.

Белок плазмы крови

Плазма крови человека включает около сотни различных белковых компонентов (фракций). Большую часть из них (до 90 %) представляют альбумины, иммуноглобулины, липопротеины, фибриноген.

В оставшуюся часть входят другие протеиновые компоненты, присутствующие в плазме в малых количествах.

В сыворотке крови содержится примерно 7 % всех протеинов, и их концентрация достигает 60 – 80 г/л. Значение фракций в крови огромно.

Протеины обеспечивают идеальный кислотно-щелочной баланс крови, отвечают за транспортировку веществ, контролируют вязкость крови. Белки играют важнейшую роль в циркуляции крови по сосудам.

В основном белковые фракции крови производятся печенью (фибриноген, альбумины, часть глобулинов). Остальные глобулины (иммуноглобулины) синтезируются клетками РЭС костного мозга и лимфы.

В состав общего протеина плазмы крови входят альбумины и глобулины, находящиеся в установленной качественной и количественной пропорции. В соответствии с методом исследования выделяют разное количество и тип фракций белка.

Анализ крови на белковые фракции чаще всего проводят методом электрофоретического фракционирования. Различают несколько видов электрофореза в зависимости от поддерживающей среды.

Так, при анализе на пленке или геле выделяются следующие белковые фракции плазмы крови: альбумин (55 – 65 %), α1-глобулин (2 – 4 %), α2-глобулин (6 – 12 %), β-глобулин (8 – 12 %), γ-глобулин (12 – 22%).

Суть метода состоит в оценке интенсивности полос фракций в общем количестве белка. Белковые фракции представлены в виде полос разной ширины и специфичного расположения.

В клинико-диагностических лабораториях чаще всего проводится именно такое исследование.

Большее число фракций белков крови обнаруживается при использовании других сред для электрофоретического исследования.

Например, анализ в геле на основе крахмала позволяет выделить до 20 фракций белка. В ходе современных обследований (радиальной иммунодиффузии, иммуноэлектрофореза и др.) в составе глобулиновых фракций обнаруживается множество отдельных белков.

При некоторых патологиях при электрофоретическом исследовании меняется соотношение фракций белка по сравнению с нормальными значениями. Такие изменения называются диспротеинемией.

Независимо от наличия стандартных отклонений в подобных анализах, которые позволяют достаточно часто уверенно диагностировать патологию, обычно результат электрофореза протеина не принимается в качестве однозначного основания для постановки диагноза и подбора схемы лечения.

Поэтому интерпретацию анализа проводят в комплексе с другими дополнительными клиническими и лабораторными исследованиями.

Альбумины – простые растворимые в воде белки. Наиболее известный вид альбумина – сывороточный альбумин. Фракция производится печенью и составляет около 55 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых находится в пределах 35 – 50 г/л. Для детей в возрасте до трех лет нормальные значения составляют от 25 до 55 г/л.

Альбумин производится печенью и зависит от поступления аминокислот. Основными функциями белка считаются поддержание онкотического давления плазмы и контроль ОЦК.

Помимо этого, альбумин в связке с билирубином, холестерином, кислотами и другими веществами участвует в обмене минералов и гормонов.

Фракция управляет содержанием свободных веществ, не связанных с белком фракций. Такая функция альбумина позволяет ему включаться в процесс детоксикации организма.

Глобулины – белковые фракции сыворотки крови, которые имеют более высокую массу молекул и меньшую растворимость в воде, в отличие от альбуминов. Фракции производятся печенью и иммунной системой.

Альфа1-глобулины (протромбин, транскортин и др.) отвечают за транспортировку холестерола, кортизола, прогестерона и других веществ.

Кроме того, фракции принимают участие в процессе свертываемости крови (вторая фаза). Нормальное содержание альфа1-глобулинов в сыворотке крови составляет от 3,5 до 6,5 % (от 1 до 3 г/л).

При этом у детей концентрация фракций белков плазмы крови немного отличается: до 6 месяцев нормой считаются значения от 3,2 до 11,7 %, с возрастом верхняя граница опускается и к 7 годам доходит до нормы у взрослых.

Альфа2-глобулины (антитромбин, витамин D, связывающий белок, и др.) выполняют транспортировку ионов меди, ретинола, кальциферола.

Нормальное значение белковых фракций плазмы крови у взрослых находится в пределах 9 – 15 % (от 6 до 10 г/л). У детей до 18 лет нормой считается концентрация от 10,6 до 13 %.

Бета-глобулины (трансферрин, фибриноген, глобулин, связывающий белок, и др.) отвечают за транспорт холестерола, ионов железа, витамина B12, тестостерона.

Бета-глобулины участвуют в первой фазе процесса сворачивания крови. У взрослых принятая норма концентрации фракций в плазме составляет от 8 до 18 % (от 7 до 11 г/л). Для детского возраста характерно понижение уровня белка в крови до 4,8 – 7,9 %.

Гамма-глобулины (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) представляют собой антитела и рецепторы B-лимфоцитов, обеспечивающие гуморальный иммунитет.

Нормальным значением для взрослых считается концентрация гамма-глобулинов в крови от 15 до 25 % (от 8 до 16 г/л). У детей допустимо снижение уровня фракций белка до 3,5 % (в возрасте до полугода) и до 9,8 % (в возрасте до 18 лет).

Исследование белковых фракций важно при диагностике множества заболеваний. Недостаток или избыток одного из видов белка нарушает баланс плазмы крови. В лабораториях существует 10 видов электрофореграмм, которые соответствуют определенным патологиям.

Первый тип – острые воспаления. Для этих патологий (пневмоний, туберкулеза легких, сепсиса, инфаркта миокарда) характерны значительное снижение уровня альбумина и увеличение концентрации альфа1-, альфа2- и гамма-глобулинов.

Второй тип электрофореграмм – хронические воспаления (например, эндокардит, холецистит и цистит). В анализе будут заметны снижение уровня альбумина и значительное увеличение числа альфа2- и гамма-глобулинов. Уровень альфа1- и бета-глобулинов останется в пределах нормы.

Третий тип отвечает за нарушения почечного фильтра (падают показатели альбумина и гамма-глобулина на фоне роста концентрации альфа2- и бета-глобулинов).

Четвертый тип – наиболее яркий маркер наличия злокачественных опухолей и метастатических новообразований.

При такой патологии анализ демонстрирует заметное снижение уровня альбумина и одновременный рост всех глобулиновых компонентов белка. Расположение первичной опухоли не влияет на показатели анализа.

Пятый и шестой типы указывают на наличие гепатитов, некрозов печени и некоторых форм полиартрита. На фоне снижения концентрации альбумина заметны рост гамма-глобулина и незначительные отклонения от нормы бета-глобулина.

Седьмой тип протеинограммы сигнализирует о развитии желтухи различного генеза. Падение уровня альбумина происходит при одновременном росте числа альфа2-, бета- и гамма-глобулинов.

Восьмой, девятый и десятый типы отвечают за миеломную болезнь различного генеза. При снижении концентрации альбумина отмечается рост показателей глобулина (для каждого типа свой).

Расшифровка показателей протеинограмм проводится только специалистом. Множество особенностей интерпретации анализа в зависимости от состояния больного и данных других обследований не позволяет использовать электрофореграмму в качестве непосредственного диагноза.

Анализ на протеиновый состав крови назначается при воспалительных процессах в острой или хронической форме (любых инфекциях, патологиях иммунной системы, коллагенозах и т. д.).

Исследование плазмы проводится пациентам, у которых подозреваются множественная миелома и различные парапротеинемии.

Белок плазмы крови

Показания

Исследование белковых фракций позволяет диагностировать синдром иммунодефицита, онкологические и аутоиммунные процессы.

Также врач может назначить протеинограмму в следующих случаях:

• оценка тяжести течения воспалительных или инфекционных процессов (в острой и хронической форме);
• диагностика заболеваний печени (гепатиты) и почек (нефротический синдром);
• определение продолжительности заболевания, формы (острая, хроническая), стадии, а также контроль эффективности терапии;
• диагностика моно- и поликлональных гаммапатий;
• диагностика и лечение диффузных поражений соединительной ткани, в том числе коллагенозов (ее системное разрушение);
• наблюдение пациентов с нарушенным метаболизмом, режимом питания;
• мониторинг состояния больных с синдромом мальабсорбции (нарушение пищеварения и всасывания питательных компонентов);
• подозрение на множественную миелому, характеризующуюся симптомами: хроническая слабость, лихорадка, частые переломы и смещения, ломота в костях, инфекционные процессы в хронической форме.

Исследование белковых фракций в крови (протеинограмма) выявляют концентрацию общего белка, количественное соотношение альбуминов и глобулинов.

Анализ на белковые фракции назначают в ходе второго этапа комплексного обследования по результатам выявленных отклонений в клинических и биохимических показателях. Проведение анализа показано при патологических переломах костей, повышенном кальции в крови, анемии. Такие симптомы могут говорить о развитии остеопороза, связанного с накоплением парапротеина в костях при миеломе.

Исследование белковых фракций показано при необъяснимой слабости, продолжительной лихорадке, частых простудных заболеваниях. Эти симптомы появляются вследствие уменьшения уровня глобулиновой фракции в плазме и развития иммунодефицитного состояния. Анализ проводится с целью дифференциальной диагностики заболеваний печени и почек, врожденной недостаточности отдельных фракций протеина, эндокринных заболеваний.

После рентгенологического обследования с контрастированием, процедур гемодиализа и плазмафереза требуется недельная отсрочка в проведении исследования.

Биохимический анализ отражает:

• состояние печени (ферменты аланинаминотрансфераза - АЛАТ, аспартатаминотрансфераза - АСАТ, билирубин);
• желчных путей (билирубин, щелочная фосфатаза);
• почек (мочевина, креатинин, мочевая кислота);
• сердца и сосудов (фракции фермента лактатдегидрогеназы);
• липидный обмен (липидный спектр);
• белковый обмен (фракции белка);
• воспалительные показатели (С-реактивный белок, сиаловые кислоты);
• уровень глюкозы.

Во-первых, этот анализ назначается при поступлении человека на лечение в стационар в рамках мониторинга основных функций организма. Некоторые показатели могут браться в развернутом виде, к примеру, липидный спектр, если этого требует профиль заболевания. В остальном в минимальный набор входит определение общего белка, глюкозы, печеночных ферментов, креатинина, билирубина и при подозрении на воспаление - С-реактивного белка.

Во-вторых, биохимию делают при обращении в поликлинику и частные центры к специалистам в качестве следующего этапа диагностики. Этот анализ может потребоваться при поражениях практически всех органов и систем, различаться будет лишь упор на ту или иную группу показателей.

В-третьих, биохимические показатели необходимы для контроля эффективности и безопасности лекарственной терапии, к примеру, стероидами, цитостатиками, гормонами.

Также профилактически биохимию назначают при наблюдении за определенными группами населения (за беременными в рамках скрининга).

Острые воспалительные заболевания.

Хронические воспалительные заболевания.

Интерпретация результатов

Если больной получил на руки результаты биохимического исследования крови, и содержание белков отличается от нормального, то сильно переживать не стоит. Важно вспомнить, были ли накануне какие-то стрессы. Если да, то необходимо попросить у врача направление на повторный анализ.

Незначительное снижение альбуминов может также наблюдаться:

• Во время беременности;
• При передозировке лекарств;
• При длительном повышении температуры;
• У курильщиков.

В связи с большим количеством возможных нарушений количество альбуминов не имеет существенного диагностического значения, а скорее является справочной информацией. Более важной является расшифровка глобулинов, повышение и понижение уровня которых, значительно точнее указывает на конкретные патологии.

Данные белковые фракции являются определяющими для:

• Защитных свойств организма;
• Качества сворачиваемости крови;
• Переноса витаминов, гормонов и других полезных компонентов по тканям человеческого организма.

Именно в связи с этим норма глобулинов имеет важное значение при расшифровке анализа сыворотки на предмет процентного соотношения различных белковых фракций. Если при анализе сыворотки крови обнаружено изменение нормального количества альфа-1 глобулинов, то это очень серьезный признак, который может свидетельствовать о развитии онкологических заболеваний, наличии инфекции и воспалительных процессов. Снижение уровня альфа-1 глобулинов часто возникает на фоне:

• Эмфиземы, поражающей легочные ткани;
• Патологии почек.

Количество альфа-1 глобулинов возрастает при:

• Беременности, которая сопровождается патологиями плода;
• Гормональном дисбалансе;
• Системной красной волчанке.

Показательной для диагностики является увеличенная норма бета-глобулинов. Прежде всего, она является подтверждающим фактором наличия патологий печени и развития злокачественных образований. Снижение количества бета-глобулинов в сочетании с другими исследованиями может подтвердить:

• Нарушения в работе эндокринной системы;
• Наличие воспалительных процессов в организме;
• Малокровие.

Гамма-глобулины отражают в целом состояние иммунной системы. Значительное снижение их уровня может указывать на СПИД. Кроме того, отклонение от нормы подтверждает наличие аллергических реакций и хронических воспалительных процессов.

Белковые фракции представляют собой отдельные виды белков крови: альбумин, альфа1-, альфа2-, бета- и гамма-глобулины. Их исследование используется в качестве дополнительного теста в диагностике многих заболеваний.

Важное диагностическое значение имеют количественные взаимоотношения между отдельными белками сыворотки крови. Для разделения всех белков сыворотки используется метод электрофореза, основанный на различной подвижности белков сыворотки в электрическом поле.
С помощью электрофореза белки подразделяются на следующие фракции: альбумины и глобулиновые фракции (альфа1-глобулины, альфа2-глобулины, бета-глобулины и гамма-глобулины):

1. Альфа1-глобулины : альфа1-антитрипсин, альфа1-кислый гликопротеин, альфа-1 липопротеин.
2. Альфа2-глобулины : альфа2-макроглобулин, гаптоглобин, аполипопротеины, церулоплазмин.
3. Бета-глобулины : трансферрин, С3 компонент системы комплемента, бета-липопротеины, гемопексин.
4. Гамма-глобулины : иммуноглобулины - IgA, IgM, IgG.

В результате развития острых или обострения хронических воспалительных заболеваний соотношение белковых фракций изменяется.
Уменьшение количества того или иного вида белка наблюдается при иммунодефицитах, которые свидетельствуют о серьезных процессах в организме (аутоиммунные заболевания, ВИЧ, онкология и т.д.). Избыток того или иного вида белка свидетельствует о моноклональной гаммапатии (производство аномальных типов иммуноглобулинов). К последствиям гаммапатии можно отнести множественную миелому (рак плазматических клеток), макроглобулинемию Вальденстрема (опухоль костного мозга) и т.д.

Исследование белковых фракций является более информативным в диагностическом отношении, чем определение только общего белка или альбумина. При многих заболеваниях часто изменяется процентное соотношение белковых фракций, хотя общее содержание белка в сыворотке крови остаётся в пределах нормы.
При некоторых заболеваниях в крови появляются белки, отличающиеся в физическом, химическом и иммунологическом отношении от обычных белков сыворотки крови. Их называют моноклональными иммуноглобулинами (парапротеины, М-протеины). При проведении электрофореза белков сыворотки крови о наличии парапротеинов свидетельствует появление на электрофореграмме дополнительной (у здоровых людей отсутствует) узкой и резко ограниченной фракции белков (её ещё называют М-градиент) в области гамма-глобулинов.
Обнаружение парапротеинов наиболее характерно для парапротеинемических гемобластозов (миеломная болезнь, макроглобулинемия Вальденстрема, болезнь тяжёлых цепей), реже встречается при хронических гепатитах, у некоторых пациентов престарелого возраста. Имитировать М-белок могут высокие концентрации С-реактивного белка и фибриногена.

Повышение альфа-1- и альфа-2-глобулинов может наблюдаться при острых и обострениях хронических воспалительных процессов, при диффузных заболеваниях соединительной ткани (системная красная волчанка, ревматизм, ревматоидный артрит и др.), злокачественных опухолях, некоторых болезнях почек, протекающих с нефротическим синдромом (гломерулонефрит, амилоидоз и др.).

Снижение уровня альфа-2-глобулинов может наблюдаться при хроническом панкреатите, сахарном диабете, реже при токсических гепатитах. Повышение содержания бета-глобулинов чаще всего встречается у людей с нарушением липидного (жирового) обмена, в том числе у пациентов с атеросклерозом, ишемической болезнью сердца, гипертонией.

Снижение бета-глобулинов встречается реже и обычно обусловлено общим дефицитом белков плазмы.

Повышение количества гамма-глобулинов , являющихся основными «поставщиками» антител, нередко наблюдается при хронических заболеваниях печени (хронический гепатит, цирроз), хронических инфекциях, некоторых аутоиммунных заболеваниях (ревматоидный артрит, хронический аутоиммунный гепатит и др.), миеломной болезни.

Снижение гамма-глобулинов в крови встречается в норме у детей в возрасте 3-4 месяцев (физиологическое снижение), а у взрослых всегда имеет патологический характер и обычно указывает на врожденные или приобретенные иммунодефицитные состояния, нередко наблюдается при системной красной волчанке.

Показания к назначению исследования

1. Множественная миелома;
2. Макроглобулинемия Вальденстрема;
3. Гипогаммаглобулинемия;
4. Агамма-А-глобулинемия;
5. Анальбуминемия;
6. Нарушение обмена альфа-антитрипсина;
7. Цирроз печени;
8. Обследование пациентов с острыми и хроническими инфекциями

Подготовка к исследованию

Специальной подготовки к исследованию не требуется. Необходимо следовать общим требованиям подготовки к исследованиям.

ОБЩИЕ ПРАВИЛА:

1. Для большинства исследований кровь рекомендуется сдавать утром, в период с 8 до 11 часов, натощак (между последним приемом пищи и взятием крови должно пройти не менее 8-ми часов, воду можно пить в обычном режиме), накануне исследования легкий ужин с ограничением приема жирной пищи. Для тестов на инфекции и экстренных исследований допустимо сдавать кровь через 4-6 часов после последнего приема пищи.

2. ВНИМАНИЕ! Специальные правила подготовки для ряда тестов: строго натощак, после 12-14 часового голодания, следует сдавать кровь на гастрин-17, липидный профиль (холестерин общий, холестерин-ЛПВП, холестерин-ЛПНП, холестерин-ЛПОНП, триглицериды, липопротеин (а), аполипо-протен А1, аполипопротеин В); глюкозотолерантный тест выполняется утром натощак после 12-16 часов голодания.

3. Накануне исследования (в течение 24 часов) исключить алкоголь, интенсивные физические нагрузки, прием лекарственных препаратов (по согласованию с врачом).

4. За 1-2 часа до сдачи крови воздержаться от курения, не употреблять сок, чай, кофе, можно пить негазированную воду. Исключить физическое напряжение (бег, быстрый подъем по лестнице), эмоциональное возбуждение. За 15 минут до сдачи крови рекомендуется отдохнуть, успокоиться.

5. Не следует сдавать кровь для лабораторного исследования сразу после физиотерапевтических процедур, инструментального обследования, рентгенологического и ультразвукового исследований, массажа и других медицинских процедур.

6. При контроле лабораторных показателей в динамике рекомендуется проводить повторные исследования в одинаковых условиях – в одной лаборатории, сдавать кровь в одинаковое время суток и пр.

7. Кровь для исследований нужно сдавать до начала приема лекарственных препаратов или не ранее, чем через 10–14 дней после их отмены. Для оценки контроля эффективности лечения любыми препаратами нужно проводить исследование спустя 7–14 дней после последнего приема препарата.

Если Вы принимаете лекарства, обязательно предупредите об этом лечащего врача.