Ang Amylases (hindi napapanahong pangalan - diastases) ay mga enzyme na hydrolytically break down (starch, glycogen); naroroon sa mga tisyu ng mga hayop, halaman at mikroorganismo. Ayon sa likas na katangian ng kanilang pagkilos, ang alpha, beta at gamma amylases ay nakikilala. Sa panahon ng pagkasira ng polysaccharides (tingnan) sa ilalim ng impluwensya ng α-amylases, nabuo ang mga dextrins; Tinatanggal ng β-amylase ang disaccharide maltose mula sa polysaccharide molecule, ang γ-amylase ay nag-cleaves ng glucose.

Karaniwan, ang mga amylase ay nakapaloob sa maliit na halaga sa ihi (16-64 na yunit). Sa kaso ng pancreatic o liver disease, ang amylase content sa ihi ay umabot sa 128 units. at iba pa. Halaga ng diagnostic maaari ring magkaroon ng pagpapasiya ng nilalaman ng amylase sa. Tingnan din .

Ang pinaka-pinag-aralan ay ang α- at β-amylases, na ang molecular weight ay humigit-kumulang 45,000.

Ang mga amylase (kasingkahulugan para sa diastase) ay mga enzyme na hydrolytically breakdown starch, glycogen at ilang mga produkto ng kanilang bahagyang pagkasira. Ang mga amylase ay laganap sa mga hayop, halaman at mikroorganismo at may mahalagang papel sa metabolismo ng carbohydrate.

May mga endoamylases (alpha-amylases) at exoamylases (β- at y-amylases). Binabagsak ng mga alpha-amylases ang mga molekula ng glycogen at starch sa iba't ibang α-dextrins. Ang mga β-amylases ay naghiwa-hiwalay ng maltose mula sa mga di-nakakabawas na dulo ng mga molekula ng glycogen at starch, at ang mga y-amylases ay naghahati ng glucose; ang pangalawang produkto sa ilalim ng pagkilos ng β-amylase at y-amylase ay mataas na molecular weight β- at y-dextrins.

Ang aktibidad ng α-amylase ay natutukoy sa pamamagitan ng pagbabago sa kulay ng polysaccharide na may yodo (iba't ibang mga pagbabago ng pamamaraang Wolgemuth), at ang aktibidad ng β- at y-amylase ay tinutukoy ng pagbuo ng maltose at glucose, ayon sa pagkakabanggit. Ang lahat ng mga amylase ay nakuha sa mala-kristal na anyo. Ang pinakamainam na pH ng alpha-amylase ay nasa pH = 6-7; sa isang acidic na kapaligiran ito ay hindi aktibo. Ang pagkilos ng alpha amylase ay isinaaktibo sodium chloride at pinipigilan ng ethylenediaminetetraacetate.

Ang pinakamainam na pH ng β- at ү-amylase ay nasa pH=3-5; sa isang neutral na kapaligiran sila ay hindi aktibo. Ang pagkilos ng β- at ү-amylase ay pinipigilan ng n-chloromercurobenzoate at iba pang mga sulfhydryl na lason. Ang Alpha amylase ay isang metalloenzyme na naglalaman ng Ca at Zn. Sa iba't ibang alpha-amylase sa mga hayop at tao, ang mga alpha-amylase ng pancreas at mga glandula ng salivary ay may pinakamalaking aktibidad (ang salivary alpha-amylase ay dating tinatawag na ptyalin).

Ang pagpapasiya ng alpha-amylase sa serum at ihi ay ginagamit para sa mga layuning diagnostic. Sa mga sakit na nauugnay sa kapansanan sa pag-andar ng atay, bumababa ang aktibidad ng α-amylase, at sa talamak na pancreatitis ito ay tumataas nang husto (10-30 beses). Ang Y-amylase ay wala sa mga organo ng tao na may pangkalahatang glycogenosis. Ang paggamit ng yeast γ-amylase ay napaka-epektibo sa paggamot sa ilang mga sakit sa mga bata na nauugnay sa hindi pagpaparaan sa starch at maltose. Tingnan din ang Enzymes.

α‑Amylase (diastase, 1,4‑a‑D‑glucan hydrolase, EC 3.2.1.1.) catalyzes ang hydrolysis ng α‑1,4‑glucosidic bonds ng starch, glycogen at kaugnay na polysaccharides sa maltose, polymers dextrins at iba pang polysaccharides. Molecular mass Ang enzyme ay humigit-kumulang 48,000 D. Ang molekula ay naglalaman ng isang kaltsyum atom, na hindi lamang nagpapagana sa enzyme, ngunit pinoprotektahan din ito mula sa pagkilos ng mga proteinase, ang aktibidad ng amylase ay tumataas sa ilalim ng impluwensya ng mga chlorine ions. Sa dugo ito ay kinakatawan ng dalawang isoenzymes: pancreatic - P-type at salivary - S-type, ang bawat isa ay nahahati sa ilang mga fraction. Ang S-type na isoenzyme ay bumubuo ng kabuuang 45-70% (sa average na 57%), ang natitira ay nahuhulog sa P-type. Ang parehong isoenzymes ay may halos magkaparehong catalytic at immunological na mga katangian, bahagyang naiiba sa electrophoretic mobility, ngunit mahusay na pinaghihiwalay ng gel filtration sa DEAE-Sephadex. Mayroon ding macroamylase, na hindi inilalabas ng mga bato, ngunit matatagpuan sa normal na serum (mga 1% malusog na tao) at patolohiya (2.5%).

Mataas na aktibidad Ang amylase ay sinusunod sa parotid at pancreas. Kasabay nito, ang aktibidad nito, kahit na mas mababa, ay matatagpuan sa makapal at maliit na bituka, mga kalamnan ng kalansay, atay, bato, baga, fallopian tubes, adipose tissue. Sa dugo, ang enzyme ay nauugnay sa parehong mga protina ng plasma ng dugo at mga nabuong elemento. Ang aktibidad ng enzyme ay pareho sa mga lalaki at babae at hindi nakasalalay sa likas na katangian ng pagkain na kinakain at sa oras ng araw.

Ang mga kasalukuyang pamamaraan para sa pag-aaral ng aktibidad ng a-amylase sa mga biological fluid ay nahahati sa dalawang malalaking grupo:

1. Sugaring(reductometric), batay sa pag-aaral ng mga asukal na nabuo mula sa almirol ayon sa pagbabawas ng epekto ng glucose at maltose.

2. Amyloclastic batay sa pagpapasiya ng natitirang undigested starch:

• ayon sa tindi ng reaksyon nito sa yodo. Ang mga pamamaraan na ito ay mas sensitibo at tiyak, ngunit ang kanilang katumpakan ay higit sa lahat ay nakasalalay sa kalidad ng almirol at pag-optimize ng mga kondisyon ng pagpapasiya.
• batay sa lagkit ng isang suspensyon ng starch, ay hindi masyadong tumpak at hindi kasalukuyang ginagamit.

3. Mga paraan ng paggamit chromogenic substrates– batay sa paggamit ng mga substrate-dye complex, na nabubulok sa ilalim ng pagkilos ng α-amylase upang bumuo ng water-soluble dye.

4. Mga pamamaraan batay sa pinagsamang mga reaksyong enzymatic:

Starch + H 2 O Maltose + Maltotriose + Dextrin

Maltose + H 2 O 2 Glucose

Glucose + ATP Glucose-6-P + ATP

Glucose-6-P + NADP Gluconate-6-P + NADPH

Ang aktibidad ng enzyme ay tinutukoy ng rate ng akumulasyon ng NADPH.

Dalawang amyloclastic na pamamaraan ang naaprubahan bilang pinag-isa: Caraway (na may patuloy na starch substrate) at Smith-Rohe.

Pagpapasiya ng aktibidad ng amylase na may kulay
substrate ayon sa Lachema kit

Prinsipyo

Kino-catalyze ng α-Amylase ang hydrolysis ng insoluble colored starch substrate upang makabuo ng asul, water-soluble dye. Ang dami ng dye na inilabas ay proporsyonal sa catalytic na aktibidad ng enzyme.

Mga normal na halaga

Mga bagay na naka-impluwensiya

Ang overestimation ng mga resulta ay sinusunod sa ilalim ng nakababahalang mga kondisyon, kapag ang sphincter ng Oddi ay nagkontrata sa ilalim ng impluwensya ng, halimbawa, narcotic analgesics; ang mga pinababang resulta ay nakuha kapag gumagamit ng oxalate at citrate.

Klinikal at diagnostic na halaga

Ang isang pagtaas sa aktibidad ng enzyme ay nangyayari pangunahin sa mga sakit ng pancreas. Sa talamak na pancreatitis, ang aktibidad sa dugo at ihi ay tumataas ng 10-30 beses. Ang hyperamylasemia ay nangyayari sa simula ng sakit, umabot sa maximum sa 12-24 na oras, pagkatapos ay bumababa at bumalik sa normal sa mga araw na 2-6. Gayunpaman, sa kabuuang pancreatic necrosis, ang isang pagtaas sa aktibidad ng amylase ay maaaring hindi maobserbahan. Ang isang pagtaas sa aktibidad ng enzyme ay napansin sa panahon ng pagbubuntis, pagkabigo sa bato, sagabal sa bituka, mga sakit biliary tract, diabetic ketoacidosis, ilang baga at ovarian tumor, pinsala sa mga glandula ng salivary. Ang pagtuklas ng mas mataas na halaga ng P- o S-type na isoenzymes ay hindi pathognomonic para sa anumang sakit.

Ang mababang antas ng serum enzyme ay hindi makabuluhan.

• < Назад

Amylase - ano ito at anong function ang ginagawa nito sa katawan? Ang terminong ito ay tumutukoy sa isang buong pangkat ng mga enzyme na pinagsama sa ilalim karaniwang pangalan- "amylase". May tatlong uri ng sangkap na ito: alpha, beta at gamma. Ang alpha-amylase ay partikular na kahalagahan para sa katawan ng tao. Pag-uusapan natin ngayon.

Saan ito synthesize?

Amylase - ano ito? Ang pangalan ng enzyme na ito ay nagmula sa salitang Griyego na "amylon", na isinalin sa Russian ay nangangahulugang "starch". SA katawan ng tao Ang amylase ay matatagpuan sa isang bilang ng mga tisyu at organo. Ito ay isang enzyme (hydrolase) na sumisira sa konsentrasyon ng enzyme na ito sa pancreas. Ito ay synthesize ng acinar cells ng organ na ito at itinago sa pamamagitan ng pancreatic ducts sa digestive tract, mas tiyak sa duodenum. Bilang karagdagan sa pancreas, may kakayahan din silang mag-synthesize ng amylase. Ang isang enzyme na nakapaloob sa laway ay nagpasimula ng hydrolysis ng starch habang ang pagkain ay nasa oral cavity pa. Kaya, ang proseso ng panunaw ay nagsisimula sa sandaling pumasok ang pagkain sa bibig.

Antas ng amylase: pagsusuri

Amylase - ano ito? Paano matukoy ang antas nito sa katawan ng tao? Ang katotohanan ay kung saan ginawa ang enzyme na ito ay napakahusay na ibinibigay ng dugo. Karaniwan, ang bahagi ng enzyme (minimum na halaga) ay pumapasok sa daluyan ng dugo. Ang hydrolase na ito ay dumaan sa mga bato at ilalabas sa ihi.

Alpha amylase ng dugo - ano ito? Pag-uusapan natin ito nang mas detalyado sa ibaba.

Kailan naka-iskedyul ang pagsusulit?

Ang pagsusuri sa dugo ay nakakatulong na masuri ang kalagayan ng katawan. Amylase - ano ito, sa ilalim ng anong mga sakit ang pagtaas nito sa dugo? Ang antas ng alpha-amylase ay maaaring tumaas nang maraming beses sa mga sumusunod na pathologies:

1. Maanghang o talamak na pancreatitis sa panahon ng exacerbation.
2. Ang pancreatic necrosis ay focal.
3. Pancreatic oncology.
4. (sa pagkakaroon ng mga indibidwal na bato sa ductal system).
5. Talamak na apendisitis.
6. Pagkabigo sa bato.
7. Dumudugo ang tiyan.
8. Pagbara ng bituka.
9. Alkoholismo at pagkalasing sa alak.
10. AIDS.
11. Viral hepatitis.
12. Mga beke.
13. Sarcoidosis.
14. Typhoid fever.
15. Mga pinsala lukab ng tiyan(itaas na seksyon).

Ang antas ng alpha-amylase ay nabawasan o hindi nakita sa lahat sa mga kaso ng kabuuang kanser ng organ na ito ng ika-4 na yugto, dahil gland tissue ay pinalitan ng tumor tissue, pati na rin ang cystic fibrosis (congenital pathology). Sa mga interbensyon sa kirurhiko Kapag ang isang malaking bahagi ng glandula ay tinanggal, ang mga antas ng amylase ay maaari ding bumaba nang husto.

Sa ilalim ng anong mga kondisyon tumataas ang amylase sa dugo?

Amylase ng dugo - ano ito at paano nagbabago ang tagapagpahiwatig na ito sa mga pathology ng pancreas? Sa talamak na pancreatitis, tumataas ito nang husto sa loob ng 4-6 na oras pagkatapos ng pagsisimula ng pag-atake at patuloy na nagpapatuloy. mataas na lebel hanggang limang araw. Ang pagtaas ng amylase enzymatic na aktibidad sa plasma ng dugo ay karaniwang hindi nakasalalay sa kalubhaan ng sakit. Mas madalas ito ay kabaligtaran. Sa panahon ng pagkasira, walang makabuluhang pagtaas sa konsentrasyon ang naobserbahan. Ang pagtaas sa antas nito ay maaaring magpahiwatig ng pagtaas ng paglabas ng amylase sa pangkalahatang daluyan ng dugo.

Sa anong mga kaso posible na madagdagan ang konsentrasyon nito sa dugo? Ito ay karaniwang mapapansin sa mga sumusunod na kondisyon:

1. Hypersecretion ng pancreatic juice.
2. Paglabag sa buong pag-agos ng pancreatic secretions sa pamamagitan ng pancreatic ducts papunta sa duodenum.
3. Pamamaga ng pancreas mismo o mga organo na matatagpuan malapit dito. Ang temperatura ng mga inflamed organ ay tumataas at ang daloy ng dugo sa kanila ay tumataas, kaya mayroong mas mataas na paglabas ng enzyme sa dugo.
4. Mga pinsala sa pancreatic.
5. Hindi magandang diyeta at pag-abuso sa alkohol.

Diastasis ng ihi

Sa panahon ng glomerular filtration, ang amylase ay excreted, kalahati nito ay muling sinisipsip ng mga tubules. Ang natitirang kalahati ay excreted sa ihi. Ang isang pagtaas sa diastase ng ihi ay sinusunod sa ilalim ng parehong mga kondisyon bilang isang pagtaas sa konsentrasyon nito sa dugo. Dapat tandaan na ang aktibidad ng amylase sa ihi ay humigit-kumulang 10 beses na mas mataas kaysa sa aktibidad nito sa dugo.

Amylase - ano ito at ano ang mga katanggap-tanggap na antas ng tagapagpahiwatig na ito sa dugo at ihi? Ito ay tatalakayin pa.

Alpha amylase - ano ito? Mga normal na halaga sa dugo at ihi

Kapag binabasa ang mga resulta ng isang pagsusuri sa amylase, dapat mong bigyang pansin ang mga yunit kung saan ito ipinahayag. Karaniwang kaugalian na gumamit ng "u/l" - mga yunit ng amylase bawat litro ng dugo at "mkcatal/l" - microcatal bawat litro. Dapat itong linawin dito na ang "katal" ay isang yunit para sa pagsukat ng aktibidad ng isang katalista.

Gayundin, sa iba't ibang mga laboratoryo, ang mga pamamaraan at reagents para sa pagtukoy ng amylase ay maaaring bahagyang naiiba, kaya dapat mong bigyang pansin ang mga pamantayan para sa tagapagpahiwatig na ito, na palaging ipinahiwatig sa tabi ng resulta ng pagsubok. Ang unang digit ay ang pinakamababang halaga, ang pangalawa ay ang maximum.

Ang mga pamantayan ng alpha-amylase ng dugo at urine diastase ay ibinibigay sa talahanayan sa ibaba:

Sa mga kaso kung saan mayroong isang bahagyang pagtaas sa mga tagapagpahiwatig (sa pamamagitan ng ilang mga yunit) at ang pakiramdam ng tao ay mabuti, hindi ito isang patolohiya. Kailangan mong mag-alala kapag tumaas ang mga antas ng amylase nang maraming beses. Mga seizure acute pancreatitis maaaring tumaas ang urine diastase at blood amylase ng 100 beses o higit pa. Ang mga pag-atake na ito ay kadalasang sinasamahan ng pagduduwal, pagsusuka at matinding sakit. Ang kundisyong ito ay nangangailangan ng agarang pag-ospital.

Paano magpasuri para sa amylase ng dugo at ihi?

Ang dugo para sa pagsusulit na ito ay kinuha mula sa isang ugat. Kadalasan ito ay kinuha sa umaga sa isang walang laman na tiyan, ngunit kung kailangan mong matukoy ang antas ng amylase nang mapilit, halimbawa, sa panahon ng isang exacerbation ng talamak na pancreatitis, maaari itong gawin sa anumang oras. Ang ganitong pagsusuri ay maaaring isagawa ng anumang biochemical laboratory. Bilang isang patakaran, ang mga modernong laboratoryo ay gumagamit ng mga pamamaraan ng enzymatic para sa pag-diagnose ng aktibidad ng amylase. Ito ay tiyak at eksaktong paraan. Ang pagsusuri ay isinasagawa nang napakabilis.

Mas mainam din na kumuha ng urine diastasis test sa umaga. Ang isang katamtamang bahagi ng ihi ay kinokolekta at agad na inihatid sa laboratoryo. Ang pananaliksik sa tagapagpahiwatig na ito ay may pinakamahalaga sa pagsusuri ng iba't ibang sakit.

Ang malalaking molekula ng polysaccharides na ibinibigay sa pagkain ay hindi maa-absorb sa dugo nang hindi nagbabago; dapat itong hatiin sa mga simpleng asukal upang makapasok sa daluyan ng dugo at maging mapagkukunan ng enerhiya para sa mga selula ng katawan. Muli, hindi nila ito magagawa nang mag-isa; dito kailangan nila ng mga sangkap na maaaring mag-catalyze sa reaksyon at makatulong na makayanan ang gawain. Ang nasabing aktibong sangkap ay isang digestive enzyme (enzyme) amylase, ang pangunahing layunin nito ay upang hatiin ang mga kumplikadong carbohydrates sa monosaccharides.

Ang pangunahing responsibilidad para sa paggawa ng α-amylase ay nakasalalay sa pancreas; ito ay ginawa medyo mas kaunti mga glandula ng laway, pagbubukas sa oral cavity kung saan nagsisimula ang pagtunaw ng carbohydrate. Bilang karagdagan, ang mataas na aktibidad ng amylolytic ay naobserbahan sa iba pang mga organo: bituka, fallopian tubes, atay, adipose tissue, bato, baga. Ang mga karbohidrat, na lumalampas sa tiyan (hindi sila nasira doon; ang salivary amylase ay neutralisado ng acidic na kapaligiran ng tiyan), pumasok sa duodenum upang maabot ang antas ng simpleng asukal - glucose - sa ilalim ng pagkilos ng mga enzyme (amylase, maltase, lactase ). Dapat ito ay nabanggit na Ang pancreatic amylase ay mas aktibo kaysa sa salivary amylase, at ang mga kakayahan nito ay mas mataas: maaari nitong sirain ang hilaw na almirol na hindi pa napapailalim sa paggamot sa init . Ang pagkakaroon ng pagkasira sa mga monosaccharides, ang mga kumplikadong asukal ay magagawang pagtagumpayan ang mga capillary ng bituka villi at portal na ugat pumunta sa atay (higit sa 50%), at gayundin (mas mababa sa kalahati) kumalat sa buong mga selula ng katawan, na naghahatid sa kanila ng isang mapagkukunan ng enerhiya.

pagbabago ng starch sa glucose sa pamamagitan ng amylase

α-amylase assay

Ang isang biochemical indicator tulad ng amylase ay napakahalaga sa pagsusuri ng mga pancreatic disease. Sa ilalim ng normal na kondisyon, ang likidong bahagi ng dugo (plasma o serum) ay naglalaman ng humigit-kumulang 60% ng alpha-amylase na ginawa ng mga salivary gland, at humigit-kumulang 40% ng enzyme na direktang na-synthesize ng pancreas (pancreatic alpha-amylase).

Ang aktibidad ng enzyme ay nakasalalay sa oras ng araw: sa araw ay tumataas ito, at sa gabi ay "natutulog" ito kasama ang may-ari nito, kaya ang mga taong tumatakbo sa refrigerator sa gabi ay may malaking panganib na magkaroon ng pancreatitis. Ang mga bato ay naglalabas ng amylase, pangunahin sa pancreatic, alinsunod sa dami ng ihi na pinalabas. Ang pagtukoy sa antas ng amylase sa serum ng dugo at ihi ay may kahalagahan sa diagnostic, at ang pagsusuri sa ihi ay maaaring makakita ng talamak na proseso ng pamamaga sa pancreas sa mga huling yugto.

Karaniwan, ang pagpapasiya ng aktibidad ng alpha-amylase ay ginagamit upang makilala ang mga nagpapaalab na sakit ng pancreas at kung gaano katumpak ang mga kondisyon para sa pagsubok ay natutugunan. pagsusuri sa laboratoryo, ang pagiging maaasahan ng mga resultang nakuha ay nakasalalay sa:

• Ang pasyente ay nag-donate ng dugo mula sa isang ugat sa isang walang laman na tiyan ( mas maganda sa umaga, isinasaalang-alang ang pang-araw-araw na pagbabagu-bago sa aktibidad ng enzyme). Sa pamamagitan ng paraan, ang panuntunang ito ay nalalapat sa lahat.
• Ang kinuha na materyal ay mabilis na inihatid sa laboratoryo, kung saan ito ay agad na inilalagay sa trabaho at nasubok sa loob ng isang oras (ang mga enzyme ay hindi maaaring tumayo nang walang ginagawa). Kung ang mga teknikal na kakayahan ng CDL ay hindi nagpapahintulot na ito ay makumpleto sa loob ng inilaang oras, kung gayon ang serum, pagkatapos na paghiwalayin ang namuong dugo, ay dapat na frozen.
• Dapat ding suriin ang ihi sa loob ng isang oras, kung hindi, dapat itong i-freeze nang mas matagal.

Siyempre, kung lahat mga klinikal na pagpapakita ituro sa matinding atake pancreatitis, pagkatapos ay ang pagsusuri ay kinuha nang hindi tumitingin sa orasan, dahil malinaw na ang ganitong kondisyon ay hindi matitiis hanggang sa umaga.

Mga halaga ng digital na enzyme sa mga resulta ng pananaliksik

Ang mga normal na halaga ng amylase sa dugo ay matatagpuan sa iba't ibang mga yunit, kaya sa mga digital na termino ay magkakaiba sila. Karaniwan, kapag ang isang pasyente ay binibigyan ng isang form ng pagsusuri, ang mga pamantayan ay nakasulat sa mga panaklong sa tabi ng tagapagpahiwatig, dahil ang iba't ibang mga laboratoryo ay maaaring gumamit ng iba't ibang mga reagents at pamamaraan, kaya hindi namin dapat kalat ang teksto sa iba't ibang mga digital na opsyon. Tulad ng para sa mga pamantayan ng amylase sa dugo ng mga bata, naiiba sila mula sa mga may sapat na gulang hanggang 1-2 taong gulang lamang; para sa iba pang mga kategorya ng edad ang mga pamantayan ay magkapareho, habang hindi sila naiiba sa anumang paraan para sa mga kalalakihan at kababaihan. kaya, Aktibidad ng α-amylase sa serum ng dugo:

1. Sa mga batang wala pang isang taong gulang – hanggang 30 U/l o 10 – 25 g/(tsp);
2. Sa mga matatanda (anuman ang kasarian) - hanggang sa 120 U/l o 16 - 36 g/(tsp).

Ang ilang mga pagkakaiba mula sa mga matatanda ay sinusunod sa ihi ng mga bata:

• Hanggang sa isang taon - hanggang sa 105U/l;
• Hanggang 16 na taon - hanggang 160U/l;
• Sa mga lalaki at babae na may sapat na gulang - hanggang sa 560 U/l, at sa isang bahagi na kinuha mula sa pang-araw-araw na ihi sa mga matatanda, ang aktibidad ng amylase ay hindi dapat lumampas sa 360 U/araw o 28.0 - 160.0 g/(tsp), ang antas ng pancreatic amylase ay karaniwang dapat hindi hihigit sa 450 U/l.

Samantala, kung natanggap ng pasyente ang resulta ng pagsusulit sa kamay, ngunit nahihirapan siyang maunawaan ang mga rekord, maaari siyang magtanong tungkol sa mga yunit ng pagsukat at pamamaraan ng pananaliksik sa laboratoryo mismo.

Reaksyon ng pancreatic

Batay sa mga antas ng amylase sa dugo at ihi, pagkatapos pananaliksik sa laboratoryo, maaari kang gumawa ng diagnosis; sa karamihan ng mga kaso, ang mga hinala ng pancreatitis ay makatwiran.

Maaaring magkaroon ng iba't ibang opsyon ang mga pagbabago sa mga indicator sa paglipas ng panahon:

• Mula sa simula ng mga sintomas ng sakit, ang mga halaga ng alpha amylase ay mabilis na tumataas at sa 6-12 na oras ay maaaring lumampas sa maximum na antas ng aktibidad ng enzyme ng 30 beses;
• Kung ang lahat ay maayos at ang pancreas ay nakayanan, ang amylase ay babalik sa normal sa loob ng 2 hanggang 6 na araw;
• Kung ang aktibidad ng amylase ay tumaas nang higit sa 5 araw (araw), maaari nating isipin na ang proseso ng nagpapasiklab ay patuloy na umuunlad at maaaring magwakas. kabuuang pancreatic necrosis.

Siyempre, ang amylase ay tataas din sa kaganapan ng isang paglala ng talamak na pancreatitis, bagaman ang proseso ay hindi mabilis na umuunlad at ang mga enzyme ay kumikilos nang mas mahinahon.

Bukod sa, Ang pagtaas ng pancreatic enzyme ay maaaring sanhi ng mga problemang nakakaapekto sa ibang mga organo:

• Ang pagbubutas ng isang peptic ulcer ay maaaring maging sanhi ng pamamaga sa pancreas;
• Epidemic parotitis, sikat na tinatawag na "mumps";
• Talamak na mga sakit sa pag-opera ng lukab ng tiyan (apendisitis, sagabal sa bituka, peritonitis, atbp.);
• (sa kaso ng acidosis);
• Malubhang dysfunction ng bato;
• Malaking dosis mga inuming may alkohol, pagkuha ng mga hormone, gamot, diuretics, ilang antibiotics;
• Pagkalason sa methyl alcohol;
• Ang antas ng α-amylase ay maaaring tumaas kung ang enzyme ay pinagsama sa mga immunoglobulin upang bumuo ng isang complex (macroamylasemia, na nabanggit sa 2% ng populasyon ng mundo), ngunit ito ay isang napakabihirang dahilan.

Kakatwa, ang amylase ay bahagyang tumutugon sa talamak na pancreatitis nang walang paglala, isang cyst na naisalokal sa glandula, at kahit na isang neoplastic na proseso (kanser) na nakakaapekto sa glandula at tumataas nang bahagya at maayos.

Ang pagbawas sa aktibidad ng amylase sa dugo ay may espesyal na papel para sa pagsusuri mga kondisyon ng pathological hindi naglalaro. Ito ay bumagsak sa pancreatic necrosis, thyrotoxicosis, nagpapasiklab at mga sakit sa tumor atay, kung minsan ay may toxicosis ng mga buntis na kababaihan.

Napansin ng mga klinika na ang pagtaas ng aktibidad ng enzyme sa dugo ay sinamahan ng isang parallel na pagtaas sa ihi, gayunpaman, habang ang proseso ay humupa, ang larawan ay medyo nagbabago: ang amylase sa dugo ay bumababa, habang sa ihi ito ay patuloy na nananatili sa isang mataas na antas. para sa isa pang linggo.

"Ang mga enzyme, tulad ng mga tao, ay hinuhusgahan ng kanilang pag-uugali."
V.A. Engelhard

Hindi lihim na ang normal na panunaw ay isang mahalagang landas sa isang buo at dekalidad na buhay. Alam mo ba na ang mga enzyme sa ating katawan ang nagbubukas ng landas na ito?!

Mga enzyme o enzyme- Ito ay mga catalyst protein na nabuo at gumagana sa lahat ng nabubuhay na organismo. Ang bawat cell - halaman, hayop, tao - ay naglalaman ng daan-daang iba't ibang mga enzyme. Sa kanilang tulong, ang lahat ng mga metabolic na proseso sa katawan ay isinasagawa, pinapagana nila ang mga proseso ng pagtunaw, at may kakayahang i-convert ang mga sustansya ng pagkain sa mga sangkap na magagamit para sa pagsipsip ng katawan.

Ang lahat ng mga enzyme ay may selectivity ng pagkilos sa mga compound na ang pagbabagong-anyo ay catalyze nila. Halimbawa, sinisira ng pepsin ang mga protina ng hayop at pinagmulan ng halaman, bagaman maaari silang magkaiba nang malaki sa isa't isa kapwa sa istrukturang kemikal at komposisyon ng amino acid, at sa mga katangiang pisikal at kemikal. Gayunpaman, hindi sinisira ng pepsin ang mga karbohidrat o taba.

Isa pa mahalagang ari-arian enzymes: pag-asa ng kanilang aktibidad sa pH ng kapaligiran. Ang mga enzyme ay pinaka-aktibo sa pagitan ng 7.0-7.2.

Ang proseso ng enzyme synthesis ng mga cell ay hindi walang limitasyon at may tiyak na limitasyon.
Ang mga enzyme ay mga sensitibong protina na nawawalan ng aktibidad sa paglipas ng panahon. Ang habang-buhay ng mga enzyme, bilang karagdagan sa genetic predisposition, ay tinutukoy ng antas (dalas) ng pag-ubos ng potensyal ng enzyme sa katawan. Nag-evolve na yan ang pinakamahusay na paraan ang muling pagdadagdag ng "reserbang enzyme" ay kinabibilangan ng pagkonsumo ng sariwang prutas, gulay at butil sa ating pang-araw-araw na pagkain. Ang pananaliksik sa larangan ng nutrisyon ay nagmumungkahi na dapat tayong kumain 3 - 5 servings ng sariwang gulay mula sa pang-araw-araw na diyeta at 2-3 servings - sariwang prutas, na pinagmumulan ng mga enzyme, bitamina at mineral. Magkano ang kinakain mo? Ayon sa mga istatistika:

• wala pang 10% ng mga respondent ang sumusunod sa mga rekomendasyong ito;
• tungkol sa 50% ay hindi kumonsumo ng sariwang gulay;
• humigit-kumulang 70% ang hindi kumakain ng sariwang prutas at gulay na mayaman sa bitamina C;
• humigit-kumulang 80% ang hindi kumakain ng mga prutas at gulay na mayaman sa carotenoids.

Ang sikat na pagkain ngayon ay "mga fast food": mga hamburger at pritong karne, instant na kape at hindi natural na mga inuming may asukal; pagkain na niluto Microwave oven, mga produktong naglalaman ng mga preservative at pangkulay ng pagkain; karne, isda, prutas at gulay na na-freeze. Bilang karagdagan, ang mga proseso ng produksyon at pagproseso ng trigo, palay at iba pang mga pananim na butil ay makabuluhang nauubos ang kanilang nutrient, bitamina at mineral na komposisyon at halos binabawasan ang kanilang potensyal na enzymatic sa zero.

Ang hanay ng mga sakit na karaniwan ngayon ay nangangailangan ng paggamit ng mga ganitong anyo therapy sa droga bilang antibacterial, antiviral agent, antitumor chemotherapy na gamot, ang aksyon na kung saan ay naglalayong sugpuin ang mga tiyak na enzymes, na kung saan ay nakakaapekto sa mga proseso ng metabolic sa katawan.
Pagkalat ng sakit digestive tract ay tumaas sa nakalipas na 10 taon mula 90 hanggang 160 kaso bawat 1000. Sa istraktura ng mga sakit ng parehong mga bata at matatanda, ang mga talamak na nagpapaalab na sakit ng mga upper digestive organ (pancreatitis, gastritis, duodenitis, peptic ulcer duodenum, dysfunction ng biliary tract.
Ito ay itinatag na kahit na ang mga maliliit na paglihis sa kemikal na istraktura ang pagkain na hindi tumutugma sa sapat na pagtatago ng enzyme ay humahantong sa pagkagambala mga proseso ng pagtunaw.
Stress, damdamin ng takot o galit, mga gamot, lason, mga pathogenic microorganism maaaring makagambala sa normal na operasyon gastrointestinal tract, kabilang ang gawain ng mga enzyme. Sino ang hindi pamilyar sa mga problema tulad ng constipation, gas, bloating, tiyan at intestinal colic? Maaaring kabilang sa mga palatandaan ng kakulangan sa enzyme ang mga karaniwang sintomas gaya ng heartburn at dyspepsia, mga problema sa timbang at hindi pagpaparaan sa pagkain (allergy) sa ilang partikular na pagkain, mabilis na pagkapagod at pagkapagod, at mabagal na paggaling mula sa sakit.

Ito ay humihingi ng tanong at ang lohikal na sagot na kasunod nito: Kailangan ba natin ng karagdagang, natural na enzyme forms bilang dietary supplements?

Ang VITAMAX-XXI CENTURY Corporation ay nag-aalok sa iyo ng isang bagong produkto - Complex of Plant Enzymes (CRF), na isang replenishing complex ng mga de-kalidad na digestive enzymes ng halaman.

Ang CRF ay isang pinagmumulan ng natural na plant-derived digestive enzymes at polysaccharides na nananatiling aktibo sa malawak na hanay ng pH.

Komposisyon ng isang kapsula:

b-Amylase70 U.S.P.

a-Amylase 11.025 na yunit. U.S.P.

Protease I38.6 U.S.P.

Protease II4.2 U.S.P.

Protease III53 U.S.P.

Peptidase175 U.S.P.

Lipase438 U.S.P.

Cellulase158 U.S.P.

Lactase508 U.S.P.

Maltase53 U.S.P.

Bromelain45.5 mg

Baliktarin35 U.S.P.

Hemicellulase175 U.S.P.

Jerusalem artichoke10 mg

*U.S.P. unit ng United States Pharmacopoeia

KRF naglalaman ng iba't ibang grupo ng mga enzyme:
1. Mga protease(I, II, III uri) at peptidase;
2. Carbohydrases(amylase, maltase, lactase, invertase);
3. Patentadong acid-resistant form mga lipase;
4. Bromelain – puro pinaghalong proteolytic enzymes;
5. Patented na hugis hemicellulases at selulase;
6. Paghaluin Jerusalem artichoke(pinagmulan ng fructooligosaccharides).

Ang pinagmulan ng amylase ay wheat sprouts, protease (types I, II at III) ay mga bunga ng papaya; peptidases - mga bunga ng papaya at pinya; lipases - sunflower at buto ng cereal; cellulases at hemicellulases - cereal sprouts; lactase at maltase - barley malt, invertase - dahon ng pipino; bromelain - prutas ng pinya.

KRF ginawa sa isang espesyal na batayan ng mga enzyme enhancer (amplifier), na isang patentadong halo ng Jerusalem artichoke (isang pinagmumulan ng fructo-oligosaccharides), na isang epektibong prebiotic - nagtataguyod ng pagpaparami o pagpapahusay ng aktibidad ng kapaki-pakinabang na bituka microflora, na tumatagal bahagi sa panunaw at pagsipsip (absorption) ng mga sustansya.

Mga protease hatiin ang mga protina sa mga amino acid. Kabilang dito ang mga tunay na protease, na nagha-hydrolyze ng mga natural na protina, at peptidases, na pumuputol sa di- at ​​polypeptides.

Bromelain ay isang puro pinaghalong proteolytic enzymes (proteases, peptidases) na kinukuha mula sa mga sariwang prutas ng pinya at mga sanga nito. Ang Bromelain ay epektibo sa isang malawak na hanay ng pH, may aktibidad sa parehong bahagyang acidic at neutral, bahagyang alkaline na kapaligiran, na mahalaga. Halimbawa, ang gastric pepsin ay aktibo lamang sa isang acidic na kapaligiran at na may mababang kaasiman (sa mga matatanda) ay nawawala na ang aktibidad nito.

amylase, mga enzyme na nagpapagana ng hydrolysis ng starch, glycogen at mga kaugnay na polysaccharides sa pamamagitan ng cleavage ng glucosidic bonds sa pagitan ng 1st at 4th carbon atoms. Mayroong tatlong uri ng amylase:
a- Ang amylase ay matatagpuan sa mga hayop, halaman at mikroorganismo; ang mga reaksyon na kasama nito ay pangunahing gumagawa ng mga dextrins .
b-Amylase ay tipikal para sa mas matataas na halaman; ito ay nagpapagana ng pagbuo ng maltose at malalaking molekular na dextrin.
? -Amylase ay matatagpuan sa dugo ng mga hayop, molds, bacteria, catalyzes ang pagbuo ng glucose at dextrins

Baliktarin decomposes (inverts) cane sugar sa dextrorotatory d-glucose at levorotatory d-fructose.

Maltase - isang enzyme na nagmula sa halaman sa ilalim ng impluwensya kung saan ang maltose ay nahahati sa 2 molekula ng glucose. Ang Maltase ay matatagpuan sa parehong mga kaharian ng halaman at hayop at palaging kasama ng amylase enzymes.

Lactase - isang enzyme na nagpapalit ng asukal sa gatas (lactose) sa d-glucose at d-galactose.

Lipase nakikilahok sa pagkasira ng mga taba, na mga ester ng gliserol na may mas mataas mga fatty acid. Ang Lipase ng pinagmulan ng halaman ay matatagpuan higit sa lahat sa mga buto, prutas, tubers, rhizomes ng cereal (mais, oats, atbp.), Sa mga cruciferous seeds (mustard seeds), lalo na sa legume seeds (beans, peas), pati na rin sa sunflower seeds. .

Hemicellulase at cellulase- itaguyod ang pagkasira ng polysaccharides ng pinagmulan ng halaman, bawasan ang pagbuo ng gas.

Advantage KRF
Ito ang kakayahan ng mga enzyme ng complex na mapanatili ang kanilang aktibidad sa isang malawak na hanay ng pH ng gastrointestinal tract: mula 3 hanggang 9, mga. kapwa sa acidic at bahagyang acidic, at sa neutral at bahagyang alkaline na kapaligiran.

Ang patentadong produkto ay may mga katangian na lumalaban sa acid. form na lumalaban sa acid mga lipase, na siyang mahalagang bentahe nito sa lipase na pinagmulan ng hayop at iba pang paghahanda ng enzyme. Ito ay kilala na ang physiological pinakamabuting kalagayan para sa pagkilos ng lipase ng pinagmulan ng hayop ay pH 7.0-8.6 - at sa pag-aasido, ang hindi aktibo nito ay nangyayari (8% lamang ng lipase na kasama sa "ordinaryong" enzymes ay umabot jejunum sa aktibong anyo). Ipinapaliwanag nito ang katotohanan na ginagamit ang lahat ng paghahanda ng enzyme kapalit na therapy, naglalaman ng sapat malaking bilang ng aktibong digestive enzymes at, higit sa lahat, lipase.

kaya, KRF ay may binibigkas na katatagan at aktibidad sa isang malawak na hanay ng pH iba't ibang departamento digestive tract: acidic, bahagyang acidic, neutral, bahagyang alkalina , na napakahalaga sa iba't ibang kondisyon malalang sakit Gastrointestinal tract.Alam na halos lahat ng sakit sistema ng pagtunaw, mangyari na may paglabag sa kaasiman, ang pagkakaroon ng parehong hyper- at hypoacid na estado. Kahusayan ng pagkilos KRF nakakakuha ng karagdagang kahalagahan sa mga matatanda, na binawasan ng physiologically ang acidity ng gastrointestinal tract at aktibidad ng enzymatic ang digestive system sa kabuuan.

KRF maaaring ipahiwatig para sa pagwawasto kakulangan sa exocrine pancreas, lalo na sa mga kaso kung saan mayroong hindi pagpaparaan sa pancreatic enzymes (allergy sa mga protina ng hayop).

KRF- nagpapabuti sa proseso ng panunaw, normalizes ang paggana ng pancreas. Kinokontrol ang proseso ng panunaw at pagsipsip ng pagkain, pinapanumbalik at sinusuportahan ang paggana ng gastrointestinal tract at mga glandula ng pagtunaw, parehong may mataas at mababang kaasiman.

Mga indikasyon para sa paggamit ng CRF: pag-iwas sa mga kaguluhan sa mga proseso ng panunaw at pagsipsip, exocrine pancreatic insufficiency, dysbacteriosis, flatulence, diarrhea syndrome.

• 2 kapsula 3 beses sa isang araw na may pagkain. Posible ang paggamit ng CRF sa pagitan ng mga pagkain. Ang dosis ay pinili nang paisa-isa, isinasaalang-alang ang uri ng nutrisyon at kahusayan sa pagtunaw
• Habang kumukuha ng mga enzyme, ubusin ang sapat na dami ng tubig: 150-200 ml.