100 r ensimmäisen tilauksen bonus

Valitse työn tyyppi Kurssityöt Tiivistelmä Pro gradu -työ Raportti käytännössä Artikkeliraporttikatsaus Testata Monografia Ongelmanratkaisu Liiketoimintasuunnitelma Vastaukset kysymyksiin luovaa työtä Essee Piirustus Sävellykset Käännösesitykset Kirjoittaminen Muu Tekstin ainutlaatuisuuden lisääminen Opinnäytetyö Laboratoriotyöt Apua verkossa

Kysy hintaa

1. Proteiiniaineenvaihdunnan ominaisuudet.

2. Aminohappojen katabolia.

3. Universaalit prosessit aminohappojen kataboliassa.

4. Menetelmät ammoniakin neutraloimiseksi.

5. Proteiinin biosynteesi.

Proteiinien aineenvaihdunta on keskeisellä sijalla elävälle aineelle luontaisten aineenvaihduntaprosessien joukossa. Kaikki muut aineenvaihduntatyypit - hiilihydraatti-, lipidi-, nukleiini-, mineraali- jne. palvelevat ensisijaisesti proteiinien aineenvaihduntaa, mm. spesifinen proteiinibiosynteesi. Proteiiniaineenvaihdunta on erittäin tiukasti spesifistä, se varmistaa lisääntymisen jatkuvuuden ja kehon proteiinikappaleiden uusiutumisen.

Se on proteiiniaineenvaihdunta, joka koordinoi, säätelee ja integroi monenlaisia ​​kemiallisia muutoksia kiinteässä elävässä organismissa alistaen sen lajin säilymiselle, elämän jatkuvuudelle. Verrattuna muihin aineenvaihduntatyyppeihin proteiiniaineenvaihdunnalla on useita ominaisuuksia.

Proteiiniaineenvaihdunnan ominaisuudet

Yksi ominaispiirteet proteiiniaineenvaihdunta on sen äärimmäinen haarautuminen. Proteiinimolekyylin yli 20 aminohapon muuntamiseen eläimissä osallistuu useita satoja välituotteita, jotka liittyvät läheisesti hiilihydraatti- ja lipidiaineenvaihdunnan metaboliitteihin. Minkä tahansa tietyn aineenvaihduntareitin, jopa yhden aminohapon, estäminen voi johtaa täysin tuntemattomien tuotteiden ilmaantumiseen.

Proteiiniaineenvaihdunnan tilan määräävät monet tekijät, sekä eksogeeniset että endogeeniset. Tässä tapauksessa elintarvikeproteiinien (rehun) biologisella hyödyllisyydellä on suuri merkitys. Kaikki poikkeamat kehon normaalista fysiologisesta tilasta, häiriöt hiilihydraattien, lipidien aineenvaihdunnassa jne. heijastuvat välittömästi typen aineenvaihduntaan.

Elävän organismin proteiiniaineenvaihdunnan tilaa voidaan luonnehtia typpitasapainolla. Tämä termi tarkoittaa kvantitatiivista eroa ruuan mukana tulevan typen ja lopputuotteiden muodossa erittyneen typen välillä samoissa yksiköissä ilmaistuna. Koska suurin osa elintarviketypestä on proteiineja ja suurin osa erittyneistä typpipitoisista lopputuotteista on proteiinien hajoamisen tulosta, on yleisesti hyväksyttyä, että proteiiniaineenvaihdunnan tilan arvioimiseksi oikein typpitasapainon määrittäminen voi olla melko tarkka kriteeri. Lisäksi proteiinien keskimääräinen typpipitoisuus on enemmän tai vähemmän vakio ja on 16 %. Muuntaaksesi kokonaistypen proteiiniksi, sinun on löydettävä se kaikki yhteensä kerrotaan kertoimella 6,25. Proteiininormien ongelma eläinten ruokinnassa liittyy läheisesti typpitasapainon käsitteeseen.

Elimistössä on 3 tyyppistä typpitasapainoa: positiivinen, nolla (typpitasapaino) ja negatiivinen.

Kliinisessä biokemiassa erotetaan käsitteet proteiini ja ei-proteiininen typpi. Ei-proteiinitypen määrä eläinten veressä ei ole suuri ja on välillä 20-60 mg%. Näitä ovat pääasiassa ureatyppi, aminohapot, Virtsahappo kreatiini ja kreatiniini, indikaani jne. Ei-proteiinista veren typpeä kutsutaan myös jäännöstypeksi, eli se jää suodokseen proteiinin saostumisen jälkeen.

Terveillä eläimillä veren ei-proteiinityppipitoisuuden vaihtelut ovat merkityksettömiä ja riippuvat pääasiassa ruoan mukana toimitettujen proteiinien määrästä. Kuitenkin moniin patologisiin tiloihin liittyy jyrkkä ei-proteiinityppipitoisuuden nousu veressä. Tätä tilaa kutsutaan atsotemiaksi.

Proteiiniaineenvaihdunnan pääpiirteet ilmenevät väliaineenvaihdunnan vaiheessa, ja ne voidaan selittää kahdella tekijällä:

Ensinnäkin aminohappojen energiaarvo ei ole korkea ja ne suorittavat ensisijaisesti rakennusmateriaalien tehtäviä solussa. Tässä suhteessa proteiinien aineenvaihdunnassa keskeistä roolia eivät ole kataboliaprosessit, vaan anabolismi, ts. proteiinisynteesi. Toiseksi elävässä solussa ei ole olemassa yksittäisiä universaaleja mekanismeja aminohappojen hajottamiseksi. Jokainen aminohappo hajoaa yksilöllisen mekanismin mukaan.

Aminohappokatabolia

Jos tunnetaan 20 proteiiniaminohappoa, niin vähintään 20 niiden kataboliareittiä toimii kussakin solussa. Huolimatta sellaisista erilaisista katabolisista reiteistä, aminohappojen kudosaineenvaihdunnan lopputuotteita on kuitenkin vähän; 20 tapaa pilkkoa aminohappoja sulautuvat tietyissä vaiheissa ja johtavat vain 5 eri tuotteen muodostumiseen, jotka sitten siirtyvät kolmen sykliin karboksyylihapot ja täysin hapettunut.

Riisi. 21. Aminohappojen muunnostavat.

10 aminohapon hiilirungot pilkkoutuvat asetyyli-CoA:ksi. Lisäksi 5 näistä 10 aminohaposta (alaniini, kysteiini, glysiini, seriini, treoniini) pilkkoutuvat asetyyli-CoA:ksi pyruvaatin kautta. Muut 5 (fenyylialaniini, tyrosiini, leusiini, lysiini, tryptofaani) asetoasetyyli-CoA:n kautta. Kuten tiedetään, asetoasetyyli-CoA on keskeinen tuote ketonikappaleiden aineenvaihdunnassa. Maksassa näistä aminohapoista voi muodostua ketoaineita, ja siksi niitä kutsutaan ketogeenisiksi. Loput - glukogeenisia, koska. glukoosi syntetisoituu helposti pyruvaatista. Tällainen aminohappojen jako on kuitenkin hyvin ehdollinen, koska yleensä kaikkia aminohappoja voidaan kutsua glukogeenisiksi, varsinkin kun jotkut aminohapot voidaan pilkkoa, sekä pyruvaattia että asetoasetyyli-CoA:ta muodostamalla.

Asetyyli-CoA:n lisäksi aminohappokatabolian aikana voi muodostua α-ketoglutaraattia, sukkinyyli-CoA:ta, fumaraattia ja oksaloasetaattia (kuvio 21).

Universaalit prosessit kataboliassa

aminohappoja.

Jokainen aminohappo hajoaa yksilöllisen mekanismin mukaan. Jotkut kataboliset reitit ovat melko monimutkaisia, monivaiheisia (jopa 13 peräkkäistä reaktiota), joissa muodostuu suuri määrä metaboliitteja, jotka puolestaan ​​voivat osallistua erilaisiin biokemiallisiin prosesseihin. Esimerkiksi tryptofaanin hajoamisen aikana muodostuu tuotteita, jotka voivat toimia neurohormonin serotoniinin esiasteena, nikotiinihappo jne.

Tunnetaan useita transformaatioita, joita esiintyy kaikissa aminohappojen pilkkoutumismenetelmissä, so. ne ovat yhteisiä kaikille katabolisille reiteille. Näitä ovat: deaminaatio, transaminaatio ja dekarboksylaatio. Biologiassa ne tunnetaan paremmin yleismaailmallisina aminohappojen hajoamismekanismeina.

Deaminaatio - aminohappojen aminoryhmien eliminointi. Neljän deaminaatiotyypin olemassaolo on todistettu. Kaikissa tapauksissa aminohappojen NH2-ryhmä vapautuu NH3:na.

1. Restoratiivinen deaminaatio.

2. Hydrolyyttinen deaminointi.

3. Intramolekulaarinen deaminaatio.

4. Oksidatiivinen deaminaatio.

Eläinkudosten, kasvien ja useimpien aerobisten mikro-organismien vallitseva tyyppi on aminohappojen oksidatiivinen deaminaatio, joka etenee kahdessa vaiheessa, jolloin muodostuu epästabiili välituote, iminohapot. On kuitenkin huomattava, että useimmat entsyymit, jotka katalysoivat aminohappojen oksidatiivista deaminaatiota, ovat inaktiivisia fysiologisissa pH-arvoissa. Eläinkudoksissa aktiivisin on entsyymi, joka katalysoi glutamiinihapon oksidatiivista deaminaatiota - glutamaattidehydrogenaasi. Reaktion lopputuote on α-ketoglutaraatti.

Transaminaatio (transaminaatio) - reaktiot, joissa aminoryhmä siirtyy molekyylien välillä aminohaposta a-ketohappoon ilman ammoniakin välimuotoa.

Transaminaatioreaktiot ovat palautuvia ja yleisiä kaikille eläville organismeille. Ne etenevät tiettyjen entsyymien - aminotransferaasien - osallistumisella. Mikä tahansa α-aminohappo ja mikä tahansa α-ketohappo voivat osallistua transaminaatioon uuden amino- ja ketohapon muodostamiseksi. Ottaen huomioon sen tosiasian, että glutamiinihappo käy läpi oksidatiivista deaminaatiota suurella nopeudella eläinkudoksissa, voidaan olettaa, että α-ketogutaraatti on yksi tärkeimmistä transaminaatiosubstraateista. Tällä hetkellä ei ole todistettu ainoastaan ​​sitä, että lähes kaikki aminohapot reagoivat α-ketoglutaarihapon kanssa muodostaen glutamiinihappoa ja vastaavaa ketohappoa, vaan myös sitä, että transaminaatio- ja oksidatiivinen deaminaatioreaktiot kytkeytyvät yhteen prosessiin, joka etenee kaava:

Riisi. 22. Aminohappojen epäsuoran deaminaatiokaavio

Koska kaikki tämän prosessin reaktiot ovat palautuvia, luodaan olosuhteet olennaisesti minkä tahansa aminohapon synteesille vastaavan a-ketohapon läsnä ollessa.

Dekarboksylaatio- Aminohappojen karboksyyliryhmän pilkkominen hiilidioksidin muodossa. Reaktio on peruuttamaton ja dekarboksylaasit katalysoivat sitä. Dekarboksylointityyppejä on useita, joista a-dekarboksylointi on laajimmin käytetty, ts. -COOH-ryhmän pilkkominen aminohapon α-hiilestä. Dekarboksylaatiotuotteita ovat CO2 ja amiinit, ja diamiinit ja uusi aminohappo voivat myös olla, riippuen dekarboksyloitavan aminohapon luonteesta.

Joillakin amiineilla (tryptamiini, histamiini) on biologista aktiivisuutta, joista diamiinit tunnetaan myrkylliset aineet(cadaverine, putrescine). Tällaisten yhdisteiden neutralointiin on olemassa erityisiä mekanismeja, joiden olemus on yleensä pelkistetty oksidatiiviseksi deaminaatioksi ammoniakin vapautuessa.

Menetelmät ammoniakin neutralointiin.

Yksi aminohappoaineenvaihdunnan lopputuotteista on erittäin myrkyllinen yhdiste - ammoniakki. Siksi ammoniakin pitoisuus kehossa on pidettävä alhaisena. Veren ammoniakkipitoisuus ei todellakaan normaalisti ylitä 60 µmol/l (tämä on lähes 100 kertaa vähemmän keskittymistä verensokeri). Ihmiskehossa noin 100 g aminohappoja päivässä hajoaa, joten ammoniakkia vapautuu noin 15 g. Kanilla tehdyt kokeet ovat osoittaneet, että ammoniakkipitoisuus 3 mmol/l on tappava. Siten ammoniakkia on neutraloitava jatkuvasti, jolloin muodostuu myrkyttömiä yhdisteitä, jotka erittyvät helposti virtsaan.

On olemassa useita päätapoja ammoniakin neutraloimiseksi.

Dikarboksyyliaminohappojen amidien muodostuminen (pelkistävä aminointi);

Urean synteesi;

Ammoniumsuolojen muodostuminen;

1. Pelkistävä aminointi.

Yksi tapa sitoa ja neutraloida ammoniakkia kehossa, erityisesti aivoissa, verkkokalvossa, munuaisissa, maksassa ja lihaksissa, on glutamiini- ja asparagiinihappojen (glutamiini tai asparagiini) amidien biosynteesi.

Glutamiinin (asparagiinin) muodostuminen on ensinnäkin nopea menetelmä ammoniakin neutraloimiseksi ja toiseksi menetelmä ammoniakin siirtämiseksi perifeerisistä kudoksista maksaan ja munuaisiin, joissa tämä myrkky lopulta neutraloituu ja erittyy kehosta.

Ammoniakin neutraloinnilla glutamiinisynteesillä on myös anabolista merkitystä, koska glutamiinia käytetään useiden yhdisteiden synteesiin. Glutamiinin amidiryhmää voidaan käyttää asparagiinin, glukosamiinin ja muiden aminosokereiden, puriini- ja pyrimidiininukleotidien synteesiin. Siten näissä reaktioissa ammoniakkityppeä sisältyy solun erilaisiin rakenteellisiin ja toiminnallisiin komponentteihin.

2. Ammoniumsuolojen muodostuminen.

Yleensä kaikki ammoniakki poistuu kehosta virtsan mukana kahdella tavalla:

Urean muodossa, joka syntetisoituu maksassa;

Munuaisten tubulusten epiteelissä muodostuneiden ammoniumsuolojen muodossa;

Ammoniakin erittyminen virtsaan on normaalisti vähäistä - noin 0,5 g päivässä. Mutta se lisääntyy useita kertoja asidoosin yhteydessä.

Ammoniumsuolojen synteesi tapahtuu munuaisten tubulusten luumenissa täällä erittyneestä ammoniakista ja primäärivirtsan suodatetuista anioneista.

Ammoniakkia munuaisissa muodostuu myös veren glutamiinin amidiryhmän ansiosta, joka ei säily maksassa. Glutamiini hydrolysoituu munuaisten tubulusten epiteelisoluissa olevan glutaminaasin vaikutuksesta.

Ammoniumsuolojen muodostuminen munuaistiehyissä on tärkeä mekanismi kehon happo-emästilan säätelemiseksi. Se kasvaa jyrkästi aineenvaidunnallinen liiallinen happamuus- happojen kerääntyminen elimistöön ja väheneminen elimistön happojen häviämisen myötä (alkaloosi).

3. Päämekanismi ammoniakin neutraloimiseksi kehossa on ureasynteesi. Urea erittyy elimistöstä virtsaan proteiiniaineenvaihdunnan pääasiallisena lopputuotteena. Urea muodostaa jopa 80-85 % kaikesta elimistöstä erittyvästä typestä. Urean pääasiallinen synteesipaikka on maksa. Urean synteesi on syklinen aineenvaihduntaprosessi, ja sitä kutsutaan ornitiini Krebsin ureasykliksi.

Ornitiinikierto liittyy läheisesti trikarboksyylihappokiertoon (Krebsin pyörä). Prosessin mekanismi on melko yksinkertainen, sitä tarkastellaan vain kolmessa vaiheessa. Syklin ominaisuus on kuitenkin se, että reaktioentsyymit jakautuvat solujen sytoplasman ja mitokondrioiden välillä.

Jokaista syklin kierrosta kohti syntetisoidaan yksi ureamolekyyli kahdesta ammoniakkimolekyylistä ja kulutetaan kolme ATP-molekyyliä.

Riisi. 23. Urean biosynteesin kaavio.

Proteiinin biosynteesi

Proteiinisynteesi tapahtuu jatkuvasti jokaisessa elävässä solussa. Solun proteiineja syntetisoiva järjestelmä sisältää yli 300 eri makromolekyylin koordinoidun vuorovaikutuksen ja sisältää joukon kaikkia 20 aminohappoa, jotka muodostavat proteiinimolekyylejä; vähintään 20 erilaista tRNA:ta; sarja vähintään 20 erilaista entsyymiä - aminoasyyli-tRNA-syntetaaseja; ribosomit; proteiinitekijät, jotka osallistuvat synteesiin translaation eri tasoilla; mRNA järjestelmän pääkomponenttina, joka kuljettaa tietoa ribosomissa syntetisoidun proteiinin rakenteesta.

Tästä monimutkaisuudesta huolimatta solun proteiinit syntetisoituvat melko suurella nopeudella. Esimerkiksi E. coli -soluissa 100 aminohaposta koostuva proteiini syntetisoituu 5 sekunnissa.

Riisi. 24. Proteiinibiosynteesin kaavio (A.S. Spirinin mukaan). Ympyrät - vapaat aminohapot ja niiden tähteet polypeptidiketjun koostumuksessa.

Proteiinin aminohapposekvenssin (primäärirakenne) tiedetään koodaavan geeneissä. Viesti-RNA (mRNA) tai lähetti-RNA (mRNA) siirtää geneettistä tietoa ytimessä olevasta DNA:sta sytoplasmaan, jossa se yhdistyy ribosomien kanssa ja toimii templaattina, jolla proteiinisynteesi suoritetaan. Lähetti-RNA:n syntetisointiprosessia kutsutaan transkriptioksi. Sen jälkeen kun geenin rakenteelliset ominaisuudet tulivat tunnetuksi, transkriptiomekanismi purettiin täysin. Geenin täydellinen komplementaarinen kopio syntetisoidaan alustavasti - pro- ja RNA, joka sitten käy läpi kypsymisprosessin (mRNA-käsittely).

Prosessointi koostuu primaarisen transkriptin entsymaattisesta leikkaamisesta, mitä seuraa sen intronisten alueiden poistaminen ja eksonisten alueiden yhdistäminen (silmukointi), jolloin muodostuu jatkuva koodaava sekvenssi kypsästä mRNA:sta, joka on edelleen mukana geneettisen tiedon translaatiossa. Prosessoinnin aikana myös esiin tulevan kypsän mRNA-molekyylin 5'- ja 3'-päät modifioidaan.

Translaatio seuraavana vaiheena geneettisen tiedon toteuttamisessa on polypeptidin synteesi ribosomissa, jossa mRNA-molekyyliä käytetään templaattina.

Translaatiota voidaan pitää prosessina mRNA:n "nukleotidikielen" kääntämiseksi proteiinimolekyylin "aminohappo"polypeptidiketjuksi. Tämä prosessi johtuu siitä tosiasiasta, että mRNA:n nukleotidisekvenssissä on koodi "sanat" jokaiselle aminohapolle - geneettinen koodi. Jokainen peräkkäinen kolmoisyhdistelmä nukleotideja koodaa yhtä aminohappoa - kodonia. Geneettinen koodi koostuu 64 kodonista.

Geneettinen koodi on rappeutunut. Tämä tarkoittaa, että useimpia aminohappoja koodaa useampi kuin yksi kodoni. Kahden ensimmäisen nukleotidin sekvenssi määrittää kunkin kodonin spesifisyyden, ts. samaa aminohappoa koodaavat kodonit eroavat vain kolmansissa nukleotideissa.

Toinen erottuva piirre geneettinen koodi on sen jatkuvuus, "välimerkkien" puuttuminen, ts. signaalit, jotka osoittavat yhden kodonin loppua ja toisen alkua. Toisin sanoen koodi on lineaarinen, yksisuuntainen ja jatkuva. Koodin merkittävin piirre on sen universaalisuus kaikille eläville organismeille bakteereista ihmisiin. Koodi ei ole kokenut merkittäviä muutoksia miljoonien vuosien evoluution aikana.

64 kodonista 3, nimittäin UAG, UAA, UGA, osoittautuvat "merkityksiksi". Nämä kodonit tekevät tärkeä toiminto terminaatiosignaalit polypeptidisynteesissä ribosomeissa.

Käännösprosessi voidaan jakaa ehdollisesti kolmeen päävaiheeseen - aloitus, pidennys ja lopetus.

Translaation aloitus saadaan aikaan liittämällä mRNA-molekyyli dissosioituneen ribosomin pienen alayksikön tiettyyn alueeseen ja muodostamalla aloituskompleksi.

Pidentymisprosessi liittyy suoraan ribosomien suureen alayksikköön, jolla on erityiset kohdat - A (aminohappo) ja P (peptidyyli). Se alkaa peptidisidoksen muodostumisesta aloittavan (ketjun ensimmäisenä) ja sitä seuraavan (toisen) aminohapon välille. Sitten ribosomi siirtää yhden mRNA-tripletin suuntaan 5" → 3", johon liittyy aloittavan tRNA:n irtoaminen templaatista (mRNA), aloitusaminohaposta ja sen vapautuminen sytoplasmaan. Tässä tapauksessa toinen aminoasyyli-tRNA siirtyy A-kohdasta P-kohtaan ja vapautuneen A-kohdan miehittää seuraava (kolmas) aminoasyyli-tRNA. Prosessi ribosomin peräkkäisestä liikkeestä "kolmoisvaiheisissa" pitkin mRNA-juostetta toistetaan, ja siihen liittyy P-kohtaan tulevan tRNA:n vapautuminen ja syntetisoidun polypeptidin aminohapposekvenssin lisääntyminen.

Translaation lopetus liittyy yhden kolmesta tunnetusta mRNA-stop-tripletistä pääsyyn ribosomin A-kohtaan. Koska tällainen tripletti ei sisällä tietoa mistään aminohaposta, vaan vastaavat terminaatioproteiinit tunnistavat sen, polypeptidisynteesiprosessi pysähtyy ja se irtoaa templaatista (mRNA).

Polypeptidin translaation jälkeinen modifikaatio on viimeinen vaihe geneettisen tiedon toteuttamisessa solussa, mikä johtaa syntetisoidun polypeptidin transformaatioon toiminnallisesti aktiiviseksi proteiinimolekyyliksi. Tässä tapauksessa primaariselle polypeptidille voidaan tehdä prosessointi, joka koostuu aloittavien aminohappojen entsymaattisesta poistamisesta, muiden (tarpeettomien) aminohappotähteiden pilkkomisesta ja rakenteellisen organisaation tasojen muodostumisesta jne.

Aminohappojen, albumiinien ja useimpien veren seerumiglobuliinien, protrombiinin ja fibrinogeenin deaminaatio-, transaminaatio- ja synteesiprosessit tapahtuvat maksassa. Oletetaan, että albumiinia ja α-globuliineja tuottavat monikulmaiset maksasolut, β- ja y-globuliinit muodostuvat RES:ssä, erityisesti maksan Kupffer-soluissa ja luuytimen plasmasoluissa.

Maksan johtava rooli proteiiniaineenvaihdunnassa selittää kliinikkojen suuren kiinnostuksen menetelmiä kohtaan tämän aineenvaihdunnan parametrien määrittämiseksi. Näitä ovat ensinnäkin plasmaproteiinin ja sen fraktioiden, mukaan lukien protrombiini, kokonaismäärän määrittäminen. Proteiinigrammin määritelmän lisäksi löytyy käytännön käyttöä ja näytteet, jotka osoittavat vain epäsuorasti muutosten esiintymisen veren proteiineissa, mukaan lukien patologisten proteiinien - paraproteiinien - ilmentymä. Näitä ovat labiiliteettitestit ja kolloiditestit.

Kokonaisproteiini plasmassa terveitä ihmisiä on 7,0-8,5 % (K. I. Stepashkina, 1963). Muutos proteiinin kokonaismäärässä havaitaan vain vaikeissa proteiiniaineenvaihdunnan häiriöissä. Sitä vastoin yksittäisten fraktioiden suhteen muutos on hyvin hienovarainen indikaattori proteiiniaineenvaihdunnan tilasta.

Käytännössä yleisimmin käytetty on proteiinifraktioiden määritys paperilla elektroforeesilla. Jälkimmäisen haittana on vaihtelut saaduissa tuloksissa käytetystä menetelmästä riippuen. Siksi kirjallisuustiedot normaalista proteinogrammista eivät ole identtisiä.

Taulukossa 7 esitetään eri tekijöiden kuvaamat normin muunnelmat (V. E. Predtechenskyn, 1960 mukaan).

Maksavaurion yhteydessä albumiinin ja α1-globuliinien synteesi monikulmioissa maksasoluissa vähenee ja β- ja y-globuliinien synteesi Kupffer-soluissa ja periportaalisissa mesenkymaalisissa soluissa lisääntyy (retikuloendoteliaalisolujen ärsytyksen ilmentymänä), mikä johtaa kvantitatiiviseen muutokset proteiinifraktioissa - dysproteinemia.

varten diffuusi leesiot Maksa, sekä akuutti että krooninen pahenemisvaiheen aikana, seuraavat proteinogrammin muutokset ovat ominaisia: albumiinin määrän väheneminen ja globuliinien lisääntyminen. Mitä tulee jälkimmäiseen, y-globuliinifraktio kasvaa pääasiassa, mikä johtuu ilmeisesti sellaisten vasta-aineiden kertymisestä, jotka ovat samanlaisia ​​elektroforeettisen liikkuvuuden suhteen kuin y-globuliinit. α2- ja β-globuliinien pitoisuus kasvaa vähemmän. Muutoksen aste proteinogrammissa on suoraan riippuvainen taudin vakavuudesta. Poikkeuksena on agammaglobulinemia maksakoomassa. Proteiinin kokonaismäärä on yleensä hieman lisääntynyt hyperglobulinemian vuoksi.

Maksavauriopotilaiden proteinogrammia arvioitaessa ei pidä unohtaa, että monien monien eri sairauksien yhteydessä havaitaan merkittävää muutosta proteiinifraktioissa, kuten esimerkiksi kollagenoosissa, munuaisvaurioissa, myelomatoosissa jne. .

Maksasairauksissa tapahtuu muutoksia veren hyytymisjärjestelmässä ja päättäväisyydessä erilaisia ​​tekijöitä veren hyytyminen on testi maksan toiminnallisen tilan arvioimiseksi. Tyypillisimmät muutokset protrombiinissa ja prokonvertiinissa.

Protrombiini(II-hyytymistekijä) on globuliini, plasman elektroforeettisessa tutkimuksessa protrombiinihuippu sijaitsee albumiinien ja y-globuliinien välissä. Protrombiini muodostuu maksasoluissa K-vitamiinin mukana. Veren hyytymisprosessissa protrombiini muuttuu trombiiniksi. Protrombiinin pitoisuus plasmassa on noin 0,03 %. Käytännössä ei määritetä protrombiinin absoluuttista määrää, vaan "protrombiiniaikaa" ja protrombiiniindeksiä. Neuvostoliiton yleisin menetelmä protrombiiniindeksin määrittämiseksi on VN Tugolukovin (1952) menetelmä. Normaalisti protrombiiniindeksi on 80-100 %.

Maksapatologiassa maksasolujen kyky syntetisoida protrombiinia saattaa heikentyä. Lisäksi maksavaurioon liittyy useiden siinä olevien vitamiinien, mukaan lukien K-vitamiinin, kerääntymisen rikkominen, joka on myös hypoprotrombinemian syy. Siksi, jos havaitaan protrombiiniindeksin lasku, toinen tutkimus on suoritettava 3 päivän K-vitamiinikuormituksen jälkeen - 0,015 vikasolia 3 kertaa päivässä. Jos protrombiinin määrä pysyy alhaisena, tämä viittaa maksan parenkyymin vaurioitumiseen.

Toinen veren hyytymisjärjestelmän tekijä, joka luonnollisesti reagoi maksavaurioihin, on prokonvertiini (tekijä VII, vakaa tekijä). Prokonvertiini katalysoi tromboplastiinin toimintaa ja nopeuttaa trombiinin muodostumista. Tämä tekijä muodostuu maksassa, sen pitoisuus plasmassa on 0,015-0,03%. Prokonvertiinin, kuten protrombiinin, määrä ilmaistaan ​​indeksinä. Prokonvertointiaika on normaalisti 30-35 sekuntia, indeksi on 80-120%.

Kun maksan parenkyyma on vaurioitunut, sekä protrombiiniindeksi että prokonvertiiniindeksi laskevat. Näiden indikaattoreiden ja maksavaurion vakavuuden välillä on rinnakkaisuus (K. G. Kapetanaki ja M. A. Kotovshchikova, 1959; A. N. Filatov ja M. A. Kotovshchikova, 1963).

Ehdotettu suuri määrä erilaisia ​​menetelmiä, joka epäsuorasti määrittää dysproteinemian ja paraproteinemian esiintymisen. Kaikki ne perustuvat patologisen proteiinin saostukseen erilaisilla reagensseilla.

Takata-Ara-testi (sublimaattitesti) perustuu karkeiden proteiinien flokkuloivan sakan saostukseen sublimaattia sisältävän Takata-reagenssin vaikutuksesta. Reaktio arvioidaan sakan tiheyden tai seerumilaimennoksen perusteella, jossa sameutta esiintyi. Näyte katsotaan positiiviseksi, jos putkirivissä, jossa on Takata-reagenssia ja pienenevä määrä seerumia (1,0; 0,5; 0,25; 0,12 ml jne.), kolmessa tai useammassa ensimmäisessä putkessa esiintyy flokkuloivaa sakkaa; jos vain kahdessa ensimmäisessä - heikosti positiivinen. Testi on positiivinen veren y-globuliinipitoisuuden lisääntyessä, erityisesti Botkinin taudissa, maksakirroosissa, mutta myös useissa muissa sairauksissa (keuhkokuume, kuppa jne.).

Yksi Takata-Ara-testin muunnelmista on Gross-testi (sublimaatti-sedimenttireaktio), jossa tulokset ilmaistaan ​​millilitroina sublimaattireagenssia, joka tarvitaan selkeän sameuden saamiseksi. Normi ​​on 2 ml tai enemmän. Maksasairauksien tapauksessa Gross-testin indikaattorit laskevat 1,8-1,6 ml:aan, vakavissa vaurioissa - 1,4 ml:aan ja alle.

Veltman-testi perustuu plasman proteiinien koagulaatioon, kun sitä kuumennetaan eri pitoisuuksilla (0,1 - 0,01 %) olevan kalsiumkloridiliuoksen läsnä ollessa. Normaalisti koagulaatiota tapahtuu yli 0,04 %:n liuospitoisuudessa, eli ensimmäisissä 6-7 koeputkessa. Maksavaurioille on ominaista sedimentin esiintyminen pienemmällä pitoisuudella - koagulaationauhan venyminen.

Kefaliinitesti perustuu kefaliini-kolesteroliemulsion flokkuloitumiseen potilaan veriseerumin läsnä ollessa. Testillä on se etu yllä mainittuihin verrattuna, että se on jyrkästi positiivinen maksan parenkyymin nekroosin esiintyessä ja siksi se voi olla hyödyllinen määritettäessä prosessin aktiivisuutta Botkinin taudissa ja maksakirroosissa sekä erotusdiagnoosi obstruktiivisen keltaisuuden (alkuvaiheessa) ja maksaparenkyymin vaurion välillä.

Tymolin sameustesti perustuu sameuden määrittämiseen, joka ilmenee, kun testiseerumia yhdistetään tymolireagenssin kanssa. Sameusaste määritetään 30 minuutin kuluttua ja arvioidaan spektrofotometrillä tai kolorimetrillä. Käytä normaalia sameuskäyrää, niin saat tuloksen tavanomaisina yksikköinä. Normi ​​vaihtelee välillä 0,8 - 5,0 yksikköä. Maksavaurion yhteydessä näyteindeksi kasvaa ja on 30-35 yksikköä. Botkinin taudin kanssa (Popper, Schaffner, 1961).

Tymolin sameustestiä voidaan jatkaa tymolin flokkulaatiotestinä: 24 tunnin kuluttua seerumin ja tymolireagenssin yhdistämisestä tapahtuva flokkulaatio arvioidaan.

Veren jäännöstyppi on normaalisti 20-40 mg%. Vakavaa atsotemiaa (jopa 100 mg% tai enemmän) esiintyy vakavan maksavaurion yhteydessä (akuutti dystrofia hepatiitissa, loppuvaiheen kirroosi, maksan vajaatoiminta maksa- ja sappitieleikkauksen jälkeen) ja viittaa maksan vajaatoiminnan kehittymiseen.

seerumin ammoniakki on normaalisti 40-100 ү%. Hyperammonemiaa havaitaan maksan vajaatoiminnassa sekä voimakkaiden porto-caval-anastomoosien läsnä ollessa (kehittyvät luonnollisesti tai syntyvät leikkauksen aikana), joiden läpi veri virtaa suolesta ohittaen maksan. Selkein ammoniakin määrän lisääntyminen perifeerisessä veressä havaitaan potilailla, joilla on maksan vajaatoiminta proteiinikuormituksen jälkeen (syömällä suuria määriä lihaa, veren pääsyä suolistoon ruokatorven tai vatsan verenvuoto). Portaali-maksan vajaatoiminnan tunnistamiseksi voidaan käyttää testiä ammoniakkisuolakuormalla (AI Khazanov, 1968).

Lipoproteiinit ja glykoproteiinit*. Seerumin proteiinit muodostavat stabiileja yhdisteitä lipidien ja hiilihydraattien kanssa: lipo- ja glykoproteiineja. Luonnollisesti, kun plasman proteiinien eri fraktioiden suhde muuttuu, muuttuu myös niihin liittyvien kompleksien pitoisuus.

Elektroforeesin aikana lipoproteiinit jaetaan fraktioihin, jotka vastaavat globuliinin α1-, β- ja γ-fraktioita. Y-fraktio ("lipidijäännös") sisältää proteiiniyhdisteitä, joissa on neutraalia rasvaa ja kolesteroliestereitä, jotka ovat hieman liikkuvia sähkökentässä. Tällä fraktiolla ei ole käytännön merkitystä, koska jälkimmäinen ei muutu patologisissa olosuhteissa. Terveillä yksilöillä on seuraava prosenttiosuus a- ja p-fraktioista, lipoproteiineista (I. E. Tareeva, 1962): a-lipoproteiinit - 29,0 ± 4,9; p-lipoproteiinit - 71,0 ± 4,9; suhde p/a-2,45 ± 0,61.

α- ja β-lipoproteiinifraktioiden suhteen muutosten ja maksan parenkyymin vaurion vakavuuden välillä on havaittu yhteys. Lipoproteinogrammin muutoksen ja muiden toiminnallisten indikaattoreiden välillä ei ole täydellistä samansuuntaisuutta. On kuitenkin huomattava, että Botkinin taudille ja maksakirroosin aktiiviselle vaiheelle on ominaista α-lipoproteiinien määrän väheneminen, kunnes ne katoavat kokonaan lipidiprofiilista, ja β-lipoproteiinien lisääntyminen vastaavalla β-arvon nousulla. /α-suhde useita kertoja. Kroonisessa maksavauriossa nämä muutokset ovat vähemmän ilmeisiä.

Glykoproteiinit - erilaisten hiilihydraattien yhdisteet proteiinien kanssa, pääasiassa globuliinien kanssa. Elektroforeettisella menetelmällä erotetaan glykoproteiinifraktiot vastaavilla proteiinifraktioilla. Glykoproteiinien synteesi tapahtuu maksassa, joten yritys käyttää glykoproteiinien määritelmää toiminnalliseen diagnostiikkaan on ymmärrettävää. Eri tekijöiden maksapatologiaa sairastavien potilaiden tutkimuksessa saamat tiedot ovat kuitenkin edelleen hyvin ristiriitaisia. Tunnusomaisempaa on a-glykoproteiinien fraktion kasvu (N. A. Zaslavskaya, 1961; I. D. Mansurova, V. I. Dronova ja M. S. Panasenko, 1962).

* Katso määritysmenetelmä: A.F. Blyuger. Maksan rakenne ja toiminta epidemiassa hepatiitissa. Riika, 1964.

Proteiinin aineenvaihdunta

Proteiiniaineenvaihdunta on keskeinen linkki kaikissa biokemiallisissa prosesseissa, jotka ovat elävän organismin olemassaolon taustalla. Proteiiniaineenvaihdunnan intensiteetti on karakterisoitu typpitasapaino, koska suurin osa kehon typestä on proteiineissa. Tässä otetaan huomioon rehun typpi, kehon typpi ja erittyvä typpi. Typpitase voi olla positiivinen (kun eläimen paino kasvaa ja typen kertyminen elimistöön), yhtä suuri kuin nolla tai havaitaan typpitasapainoa (niin paljon typpeä erittyy elimistöstä kuin rehun mukana tulee) , ja negatiivinen (rehuproteiinit eivät kompensoi proteiinien hajoamista). Typpitasapaino on karakterisoitu proteiinin minimi- pienin proteiinimäärä rehussa, joka on välttämätön typpitasapainon ylläpitämiseksi kehossa. Proteiiniminimimäärällä, joka lasketaan 1 kg elopainoa kohti, on seuraavat keskiarvot, g:

imettävä lehmä	1
Ei-lypsävä lehmä	0,6-0,7
lampaat	1
Vuohi	1
Sika	1
hevosen juoksu	1,24,42
Hevonen ei toimi	0,7-0,8

Rehuproteiinit jaetaan täysivaltainen Ja viallinen. Täysrehut sisältävät välttämättömien aminohappojäänteitä, joita eläimen keho ei pysty syntetisoimaan: valiinia, isoleusiinia, leusiinia, lysiiniä, metioniinia, treoniinia, tryptofaania ja fenyylialaniinia. Ehdollisesti välttämättömät aminohapot ovat

histidiini, koska sen vähäistä puutetta rehussa kompensoi mikroflooran synteesi ruoansulatuskanavassa. Loput aminohapot ovat ei-välttämättömiä ja voivat syntetisoitua eläimen kehossa: alaniini-, asparagiini- ja glutamiinihappo, sarja. Viittä aminohappoa pidetään osittain välttämättöminä: arginiini, glysiini, tyrosiini, kystiini ja kysteiini. Iminohapot proliini ja hydroksiproliini voivat syntetisoitua kehossa.

erilaisissa syötteissä ja elintarvikkeita sisältää epätasaisen määrän proteiineja, %:

Hernepavut	26	rehuhiiva	16
soijapavut	35	Peruna	2,0-5
vehnän jyvät	13	Kaali	1,1-1,6
Maissin viljaa	9,5	Porkkana	0,8-1
riisinjyviä	7,5	Punajuuri	1,6

Eläinperäiset tuotteet sisältävät runsaasti täydellisiä proteiineja, %:

Vähärasvaista naudanlihaa	21,5	Raejuusto	14,6
Laiha lammas	19,8	Juusto	20-36
Lihava lammas	25	Kananmuna	12,6
Sianrasva	16,5	lehmänmaitoa	3,5
Kalastaa	9-20	Lehmävoita	0,5

Täydellisen proteiinin standardi on useimmiten kaseiini, joka sisältää kaikki välttämättömät aminohapot.

Proteiinien sulaminen. Ruoansulatuskanavassa proteiinit hajoavat aminohappoiksi ja eturauhasryhmiksi.

SISÄÄN suuontelon proteiineja sisältävät rehut murskataan mekaanisesti, kostutetaan syljellä ja muodostavat ruokapalan, joka menee mahaan ruokatorven kautta (märehtijöillä haimaan ja vatsaan, linnuilla rauhas- ja lihaksikas vatsa). Sylki ei sisällä entsyymejä, jotka pystyvät hajottamaan ruokaproteiineja. Pureskelut rehumassat menevät mahalaukkuun (märehtijöillä vatsaan), sekoitetaan ja liotetaan mahanesteeseen.

Mahalaukun mehu- väritön ja hieman opalisoiva neste, jonka tiheys on 1,002-1,010. Ihmisessä muodostuu päivän aikana noin 2 litraa, naudalla - 30, hevosella - 20, sialla - 4, koiralla - 2-3, lampaalla ja vuohella - 4 litraa mahanestettä. mahalaukun mehun eritys ensimmäisessä

(kompleksi-refleksi) -vaiheen määrää ruoan tyyppi, haju ja maku, toisessa (neurohumoraalinen) -vaihe - sen kemiallinen koostumus ja limakalvoreseptorien mekaaninen ärsytys. Mahaneste sisältää 99,5 % vettä ja 0,5 % kiintoaineita. Tiheitä aineita ovat entsyymit pepsiini, renniini, gastriksiini, gelatinaasi, lipaasi (sioilla ja amylaasi); proteiinit - seerumin albumiinit ja globuliinit, liman mukoproteiinit, Castle-tekijä; mineraaleista hapot (pääasiassa kloorivety) ja suolat.

Mahanesteen pääentsyymi on pepsiini, ja happo, joka luo edellytykset sen katalyyttiselle vaikutukselle, on suolahappo. Vatsan pohjan rauhasten pääsolut osallistuvat pepsiinin muodostumiseen ja parietaalisolut kloorivetyhapon muodostukseen. Kloridi-ionien lähde on NaCl, H+-ionit ovat protoneja, jotka tulevat verestä parietaalisolujen sytoplasmaan redox-reaktioiden seurauksena (G. D. Kovbasyuk, 1978).

Kloorivetyhappo luo tarvittavan happamuuden entsyymien katalyyttiselle toiminnalle. Joten ihmisillä mahanesteen pH on 1,5-2,0, naudalla - 2,17-3,14, hevosella - 1,2-3,1, sialla - 1,1-2,0, lampaalla - 1,9-5,6, linnuilla - 3,8 . Kloorivetyhappo luo myös olosuhteet pepsinogeenin muuttumiselle pepsiiniksi, nopeuttaa proteiinien hajoamista aineosiksi, niiden denaturaatiota, turvotusta ja löystymistä, estää mädäntymis- ja käymisprosessien kehittymistä mahassa, stimuloi suoliston hormonien synteesiä jne. Laboratoriokäytännössä määritä mahanesteen kokonais-, vapaa- ja sitoutunut happamuus.

Renniiniä (kymosiinia tai juoksutetta) tuotetaan nuorilla märehtijöillä juoksute-limakalvon rauhasissa. Syntetisoituu prorenniininä, joka pH:ssa

SISÄÄN vatsa Useimpien rehuproteiinien hydrolyyttinen hajoaminen tapahtuu. Joten suolahapon ja pepsiinin vaikutuksen alaiset nukleoproteiinit hajoavat

nukleiinihapot ja yksinkertaiset proteiinit. Se hajottaa myös muita proteiineja. Pepsiinin vaikutuksesta peptidisidokset katkeavat proteiinimolekyylien reunoja pitkin. Aromaattisten ja dikarboksyylihappojen muodostamat sidokset katkeavat helpoimmin. Pepsiini hajottaa helposti eläinproteiineja (kaseiini, myoglobiini, myogeeni, myosiini) ja eräitä pääasiassa monoaminodikarboksyylihapoista muodostuvia kasviproteiineja (viljojen gliadiini ja gluteliini), poikkeuksena villakeratiinit, silkkifibroiinit, limamusiinit, ovomukoidit, osa luusta. proteiinit ja rusto.

Osa proteiineista pilkkoutuu muiden mahanesteen proteolyyttisten entsyymien toimesta, esimerkiksi kollageenit - gelatinaasilla, kaseiinit - renniinillä.

Mahamehun komponenttien, pääasiassa suolahapon ja entsyymien vaikutuksesta mahalaukun proteiinit hydrolysoituvat proteettisiksi ryhmiksi, albumiiniksi, peptoneiksi, polypeptideiksi ja jopa aminohapoiksi.

Mahalaukun eritystä stimuloivat ruoansulatuskanavan limakalvon hormonit: gastriini (pylorus), enterogastriini (suolessa), histamiini (vatsassa) jne.

Märehtijöiden proteiinien sulamisen erityispiirteet. Märehtijöillä ruokatorvesta tuleva ruokapala joutuu proventriculukseen, jossa se käy läpi mekaanisen lisäkäsittelyn, pureskelun aikana se palaa suuonteloon, murskataan uudelleen ja menee sitten arpiin, verkkoon, kirjaan ja abomasumiin, jossa ruuansulatuksen ensimmäinen vaihe on suoritettu.

Proventriculuksessa rehuaineiden kemiallinen prosessointi tapahtuu siellä symbiooivien bakteerien, värpästen ja sienten entsyymien vaikutuksesta. Jopa 38 % naudan pötsin mikrobeista ja 10 % lampaiden pötsin mikrobeista on proteolyyttistä aktiivisuutta, 70-80 % näistä entsyymeistä on keskittynyt solujen sisään ja 20-30 % pötsin nesteeseen. Entsyymit toimivat samalla tavalla kuin trypsiini, ja ne katkaisevat peptidisidoksia arginiinin tai lysiinin karboksyyliryhmän ja muiden aminohappojen aminoryhmän välillä pH-arvoissa 5,5-6 ja pH 6,5-7. Peptidihydrolaasien vaikutuksen alaiset proteiinit pilkkoutuvat peptideiksi, peptidaasit - oligopeptideiksi, oligopeptidit - aminohapoiksi. Joten maissiseiini hydrolysoituu 60 % aminohapoiksi ja

kaseiini - 90%. Jotkut aminohapoista deaminoituvat bakteerientsyymien vaikutuksesta.

Proventriculuksen ruuansulatuksen merkittävä piirre on proteiinien synteesi mikro-organismien toimesta rehun ja sen jalostustuotteiden ei-proteiiniaineista. Suurin osa kasviperäisistä elintarvikkeista muodostuu hiilihydraateista ja ensisijaisesti kuiduista. Selluloosa haimassa hajoaa mikrobientsyymien sellulaasin ja sellobiaasin vaikutuksesta α-D(+)-glukoosi ja β-D(+)-glukoosi.

Monoosit käyvät läpi erilaisia ​​käymistyyppejä, mikä johtaa alhaisen molekyylipainon rasvahappojen muodostumiseen. Joten Bactin aiheuttaman maitohappokäymisen kanssa. lactis, maitohappo muodostuu glukoosista: C 6 H 12 O 6 → 2CH 3 → CHOH - COOH. Clostridium-suvun bakteerien aiheuttaman voihappokäymisen aikana muodostuu voihappoa: C 6 H 12 O 6 → CH 3 - CH 2 - CH 2 - COOH + 2H 2 + 2CO 2 jne.

Haihtuvien rasvahappojen määrä lehmän pötsissä voi olla 7 kg vuorokaudessa. Heinätiivistetyllä ruokavaliolla lehmien pötsi sisältää: etikkahappoa - 850-1650 g, propionihappoa - 340-1160, voihappoa - 240-450 g.

Etikkahapon suhteen lampaan pötsissä muodostuu 200-500 g haihtuvia rasvahappoja vuorokaudessa. Heidän prosentuaalinen koostumus Seuraava:

Osa näistä hapoista käytetään maitorasvan, glykogeenin ja muiden aineiden synteesiin (kuva 22), osa toimii materiaalina mikroflooran aminohappojen ja oman proteiininsa synteesiin.

Aminohappojen synteesi märehtijöiden proventriculuksen mikroflooran toimesta tapahtuu typpivapaiden käymistuotteiden ja ammoniakin ansiosta. Ammoniakin lähde ovat urean hajoamistuotteet, ammoniumsuolot ja

muut typpeä sisältävät ravintolisät. Siten urea hajoaa pötsin mikroflooran tuottaman ureaasientsyymin vaikutuksesta ammoniakiksi ja hiilidioksidiksi:

Typpivapaiden tuotteiden lähde on useimmiten ketohapot, jotka muodostuivat rasvahapoista (katso edellä). Tämä biosynteesi on yleensä luonteeltaan pelkistävää aminointia:

Aminohapoista mikro-organismit syntetisoivat olemassaololleen välttämättömiä proteiineja. Ruokavaliosta riippuen lehmien pötsissä voi syntetisoitua 300-700 g bakteeriproteiinia päivässä.

Proventriculuksesta rehumassat joutuvat abomasumiin, jossa happaman juoksetemehun vaikutuksesta mikro-organismit kuolevat ja niiden proteiinit hajoavat aminohapoiksi.

Vatsasta (abomasumista) rehumassat tulevat pieninä annoksina ohutsuoli jossa proteiinien pilkkominen on valmis. Se sisältää proteolyyttisiä entsyymejä haiman erityksestä ja suolistomehusta. Nämä reaktiot tapahtuvat neutraalissa ja lievästi emäksisessä väliaineessa (pH 7-8,7). Ohutsuolessa haiman erityksen bikarbonaatit ja suolistomehu neutraloivat kloorivetyhappoa: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H 2 CO 3 .

Hiilihappo hajoaa hiilihappoanhydraasientsyymin vaikutuksesta CO 2:ksi ja H 2 O:ksi. CO 2:n läsnäolo edistää stabiilin emulsion muodostumista chymessä, mikä helpottaa ruoansulatusta.

Noin 30 % proteiinien peptidisidoksista katkaisee trypsiinin. Se vapautuu inaktiivisena trypsinogeenina ja muuttuu suolen limakalvoentsyymin enterokinaasin vaikutuksesta aktiiviseksi trypsiiniksi menettäen heksapeptidin, joka aiemmin sulki aktiivisen keskuksen (kuva 23).Trypsiini pilkkoo arginiinin -COOH-ryhmien muodostamia peptidisidoksia ja lysiini ja - muiden aminohappojen NH2-ryhmät.

Lähes 50 % peptidisidoksista pilkkoutuu kymotrypsiinillä. Se erittyy kymotrypsinogeenin muodossa, joka trypsiinin vaikutuksesta muuttuu kymotrypsiiniksi. Entsyymi katkaisee peptidisidoksia, jotka muodostuvat - fenyylialaniinin, tyrosiinin ja tryptofaanin COOH-ryhmistä ja - muiden aminohappojen NH2-ryhmistä. Loput peptidisidokset katkaisevat suolistomehun ja haimamehun peptidaasit - karboksipeptidaasit ja aminopeptidaasit.

Haimamehu sisältää kollagenaasia (hajoaa kollageenia) ja elastinaasia (hydrolysoi elastiinia). Entsyymien toimintaa aktivoivat hivenaineet: Mg 2+, Mn 2+, Co 2+ jne. Proteiinien pilkkomisen viimeinen vaihe kuvastaa kaaviota:

Proteiinien pilkkoutuminen tapahtuu suolistoontelossa ja limakalvon pinnalla (parietaalinen ruoansulatus).

Suolistontelossa proteiinimolekyylit pilkkoutuvat ja limakalvon pinnalla - niiden "fragmentit": albumoosit, peptonit, polypeptidit, tripeptidit ja dipeptidit.

Proteiinit ja niiden johdannaiset, jotka eivät ole pilkkoutuneet ohutsuolessa, edelleen kaksoispiste ovat alttiina rappeutumiseen. Mätää - monivaiheinen

prosessi, jossa tietyissä vaiheissa osallistuu erilaisia ​​mikro-organismeja: Bacillus- ja Pseudomonas-suvun anaerobisia ja aerobisia bakteereja, värpäsiä jne. Bakteerien peptidihydrolaasien vaikutuksesta monimutkaiset proteiinit jakautuvat proteiineihin ja proteeseihin. Proteiinit puolestaan ​​hydrolysoituvat aminohapoiksi, ja ne läpikäyvät deaminaatiota, dekarboksylaatiota, molekyylinsisäistä pilkkoutumista, hapetusta, pelkistystä, metylaatiota, demetylaatiota jne. Syntyy useita myrkyllisiä tuotteita, jotka imeytyvät suolen limakalvon kautta verenkierto- ja imusolmukkeisiin. ja ne kulkeutuvat kaikkialla kehossa myrkyttäen sen elimiä, kudoksia ja soluja.

Siten paksusuolen hajoamisen aikana aminohapot dekarboksyloituvat, mikä johtaa myrkyllisten amiinien, kuten kadaveriinin ja putressiinin, muodostumiseen.

Deaminoinnin aikana (pelkistävä, molekyylinsisäinen, hydrolyyttinen, hapettava) muodostuu ammoniakkia, tyydyttyneitä ja tyydyttymättömiä karboksyylihappoja, hydroksihappoja ja ketohappoja.

Bakteerien dekarboksylaasit voivat aiheuttaa karboksyylihappojen hajoamista, jolloin muodostuu hiilivetyjä, aldehydejä, alkoholeja jne.: CH 3 -CH 2 - COOH → CH 3 -CH 3 + CO 2;

Nämä prosessit etenevät yleensä konjugaattisesti ja vaiheittain, mikä lopulta johtaa monenlaisten hajoamistuotteiden syntymiseen. Joten syklisten aminohappojen mätänevän hajoamisen aikana muodostuu seuraavat fenolit.

Tryptofaanin putrefaktiivinen hajoaminen tuottaa skatolia ja indolia.

Kystiinin ja kysteiinin, merkaptaanien, rikkivedyn, metaanin mätänevän hajoamisen aikana, hiilidioksidi.

Proteiinien hajoamisprosessit kehittyvät intensiivisesti, kun eläimiä ruokitaan huonolaatuisella rehulla, ruokinta-ohjelman rikkomisella, ruoansulatuskanavan sairauksissa (proventriculuksen atonia, ummetus), tarttuvissa (kolibasilloos) ja loistaudissa (ascariasis). Tämä vaikuttaa negatiivisesti eläinten terveyteen ja tuottavuuteen.

Proteiinien imeytyminen. Proteiinit imeytyvät aminohappojen, pienimolekyylipainoisten peptidien ja proteettisten ryhmien muodossa. Vastasyntyneillä eläimillä osa ternimaidon ja maidon jakautumattomista proteiineista imeytyy. Imeytymispaikka - limakalvon epiteelin villien mikrovillit ohutsuoli. Aminohapot tunkeutuvat soluun mikrovillien submikroskooppisten tubulusten ja eksoplasmisen kalvon kautta diffuusio-, osmoosi-, proteiinikantajien avulla konsentraatiota ja sähkökemiallisia gradientteja vastaan. Ensinnäkin aminohappo sitoutuu kantajaan. Se on moniarvoinen ioni, jolla on neljä paikkaa

sitoutuminen neutraalien, happamien ja emäksisten aminohappojen kanssa sekä Na+-ionin kanssa. Kun aminohappo on kulkenut kalvon läpi, se lohkeaa kantajasta ja siirtyy vähitellen endoplasmista retikulumia ja lamellikompleksia pitkin apikaalisesta reunasta enterosyytin tyvialueelle (kuva 24). Arginiini, metioniini, leusiini imeytyvät nopeammin; hitaampi - fenyylialaniini, kysteiini, tyrosiini; hitaasti - alaniini, sarja ja glutamiinihappo.

Imuprosesseissa tärkeä paikka kuuluu natriumpumppuun, koska natriumkloridi nopeuttaa imeytymistä.

Mitokondriot tarjoavat tässä prosessissa kulutetun kemiallisen energian.

Proteiinin kantaja osallistuu aminohappojen liikkumiseen solun ympärillä. Solun tyvi- ja lateraalisissa osissa kantaja + aminohappo -kompleksi pilkkoutuu.

Aminohappo diffundoituu solujen väliseen tilaan ja siirtyy verenkiertoon tai

Villien lymfaattinen järjestelmä ja Na + -ionit palaavat solun pinnalle ja ovat vuorovaikutuksessa uusien aminohappoosien kanssa. Näitä prosesseja säätelevät hermosto ja humoraalinen järjestelmä.

Paksusuolissa imeytyvät hajoamistuotteet: fenoli, kresoli, indoli, skatoli jne.

välivaihto. Tuotteet proteiinien imeytymisestä järjestelmän läpi portaalilaskimo mene maksaan. Aminohapot, jotka jäävät vereen kulkeutuessaan maksan läpi maksalaskimosta, pääsevät sisään iso ympyrä liikkeeseen ja kuljetetaan yksittäisiä elimiä, kudokset ja solut. Jotkut solujen välisen nesteen aminohapoista pääsevät sisään lymfaattinen järjestelmä, sitten suuri verenkiertokierros.

Veriplasma sisältää tietyn määrän aminohappoja ja polypeptidejä. Niiden pitoisuus kasvaa ruokinnan jälkeen.

Veriplasma sisältää runsaasti glutamiinia ja glutamiinihappoa.

Suurin osa aminohapoista kuluu proteiinien biosynteesiin, osa biologisesti aktiivisten aineiden (ei-proteiinihormonit, peptidit, amiinit jne.) biosynteesiin, osa deaminoituessaan käytetään energiaraaka-aineena ja materiaali lipidien, hiilihydraattien, nukleiinihappojen jne. biosynteesiin.

Proteiinin biosynteesi

Proteiinin biosynteesi tapahtuu kaikissa elimissä, kudoksissa ja soluissa. Suurin määrä proteiinia syntetisoituu maksassa. Sen synteesi suoritetaan ribosomien avulla. Kemiallisesti ribosomit ovat nukleoproteiineja, jotka koostuvat RNA:sta (50-65 %) ja proteiineista (35-50 %).

Ribosomit muodostuvat itsestään koontumalla esisyntetisoidusta RNA:sta ja proteiineista. Ne ovat rakeisen endoplasmisen retikulumin komponentteja, joissa tapahtuu biosynteesi ja syntetisoitujen proteiinimolekyylien liikkuminen.

Ribosomit solussa ovat kertymien muodossa 3 - 100 yksikköä - polysomeja (polyribosomit, ergosomit). Ribosomit on yleensä liitetty toisiinsa eräänlaisella elektronimikroskoopilla näkyvällä langalla - mRNA:lla (kuva 25).

Jokainen ribosomi pystyy syntetisoimaan

itsenäisesti yksi polypeptidiketju, ryhmä - useita tällaisia ​​ketjuja ja proteiinimolekyylejä. Esimerkki suuresta polyribosomaalisesta järjestelmästä voi olla myosiinia syntetisoivan lihaskudoksen polysomit. Polysomi koostuu 60-100 ribosomista ja se suorittaa proteiinimolekyylin biosynteesin, joka koostuu 1800 aminohappotähteestä.

Proteiinin biosynteesi solussa etenee useiden vaiheiden kautta.

Aminohappojen aktivointi. Aminohapot tulevat hyaloplasmaan solujen välisestä nesteestä diffuusion, osmoosin tai aktiivisen siirron seurauksena. Jokainen amino- ja iminohappotyyppi on vuorovaikutuksessa aktivoivan entsyyminsä - aminoasyylisyntetaasin - kanssa. Reaktion aktivoivat Mg2+-, Mn2+- ja Co 2+ -kationit. Aktivoitu aminohappo muodostuu.

Aktivoitujen aminohappojen kytkentä tRNA:n kanssa. Proteiinibiosynteesin toisessa vaiheessa aktivoituvat aminohapot (aminoasyladenylaatit) yhdisteistään

Vastaavat entsyymit siirretään sytoplasmiseen tRNA:han. Prosessia katalysoivat aminoasyyli-RNA-syntetaasit.

Aminohappotähde on liitetty karboksyyliryhmällä tRNA-nukleotidin riboosin toisen hiiliatomin hydroksyyliin.

Aktivoidun aminohappokompleksin kuljetus tRNA:n kanssa solun ribosomiin. Aktivoitu aminohappo yhdessä sen tRNA:n kanssa siirtyy hyaloplasmasta ribosomiin. Prosessia katalysoivat tietyt entsyymit, joita kehossa on vähintään 20,

Useat tRNA:t kuljettavat useita aminohappoja (esimerkiksi valiinia ja leusiinia kuljettaa kolme tRNA:ta). Tämä prosessi käyttää GTP:n ja ATP:n energiaa.

Aminoasyyli-tRNA:n sitoutuminen mRNA-ribosomikompleksiin. Aminoasyyli-tRNA, lähestyy ribosomia, on vuorovaikutuksessa mRNA:n kanssa. Jokaisella tRNA:lla on alue, joka koostuu kolmesta nukleotidista, - antigsodoni. mRNA:ssa se vastaa aluetta, jossa on kolme nukleotidia - kodoni. Jokainen kodoni vastaa tRNA-antikodonia ja yhtä aminohappoa. Biosynteesin aikana aminohapot kiinnittyvät ribosomiin aminoasyyli-tRNA:n muodossa, jotka yhdistetään sen jälkeen polypeptidiketjuksi siinä järjestyksessä, joka määräytyy ko-donien sijoittumisen mukaan mRNA:ssa.

Polypeptidiketjun aloitus. Kun kaksi vierekkäistä aminoasyyli-tRNA:ta on liittynyt mRNA-kodoniin antikodoneineen, luodaan olosuhteet polypeptidiketjun synteesille. Ensimmäinen peptidisidos muodostuu. Näitä prosesseja katalysoivat peptidisyntetaasit, jotka aktivoivat Mg2+-kationit ja proteiinin aloitustekijät - F1, F2 ja F3. Kemiallisen energian lähde on

GTP. Yhteys syntyy johtuen ensimmäisen amino-asyyli-tRNA:n CO-ryhmästä ja toisen aminoasyyli-tRNA:n NH2-ryhmästä.

Nämä reaktiot tapahtuvat vapaassa 30S-alayksikössä. 50S-alayksikkö kiinnittyy aloituskompleksiin, ja ne yhdistyvät muodostaen ribosomin, joka liittyy mRNA:han. Jokainen aloitusvaihe vaatii yhden GTP-molekyylin.

polypeptidiketjun pidentyminen. Polypeptidiketjun aloitus alkaa N-päästä, koska ensimmäisen aminohapon -NH2-ryhmä säilyy tuloksena olevassa dipeptidissä. Ensimmäinen tRNA, joka toi aminohapponsa, irtoaa mRNA-ribosomikompleksista ja "menee" hyaloplasmaan uutta aminohappoa varten. Toiseen tRNA:han liittyvä dipeptidi (katso edellä) on vuorovaikutuksessa kolmannen aminoasyyli-tRNA:n kanssa, muodostuu tripeptidi ja toinen tRNA laskeutuu ribosomista hyaloplasmaan jne. Tämän seurauksena peptidiketju pitenee (pitenee) uusien aminohappotähteiden peräkkäisestä lisäämisestä . Ribosomi liikkuu vähitellen mRNA:ta pitkin muuttaen siihen koodatun tiedon selkeästi järjestäytyneeksi polypeptidiketjuksi. Ribosomin jokaisessa vaiheessa muodostuu uusi peptidyyli-tRNA, jota on lisätty yhdellä aminohappotähteellä. Prosessia katalysoi peptidyylitransferaasi ja aktivoi Mg 2+ -kationit ja proteiinitekijät (EF-Tu, EF-Ts, EF-G). Energian lähde on GTP. Useita peptidiketjuja syntetisoidaan synkronisesti polysomissa. Näin syntyy proteiinimolekyylin primäärirakenne.

Polypeptidiketjun päättäminen. Ribosomi, jonka pinnalle polypeptidiketju syntetisoitiin, saavuttaa mRNA-ketjun pään ja "hyppää" pois siitä; uusi ribosomi liittyy mRNA:n vastakkaiseen päähän sen tilalle suorittaen seuraavan polypeptidimolekyylin synteesin. Polypeptidiketju irtoaa ribosomista ja vapautuu hyaloplasmaan. Tämä reaktio suoritetaan spesifisen vapautumistekijän (tekijä R) avulla, joka liittyy ribosomiin ja helpottaa polypeptidin ja tRNA:n välisen esterisidoksen hydrolyysiä. Kaikki vaiheet on koottu kaavioon (väri, taulukko III).

Hyaloplasmassa polypeptidiketjuista muodostuu yksinkertaisia ​​ja monimutkaisia ​​proteiineja. Proteiinimolekyyliin muodostuu sekundaarisia, tertiäärisiä ja joissakin tapauksissa kvaternäärisiä rakenteita.

Proteiinien uusiutuminen kehossa. Proteiinit ovat dynaamisessa tilassa ja käyvät läpi jatkuvia synteesi- ja hajoamisprosesseja. Elämän aikana ne vähitellen "kuluvat" - niiden kvaternaariset, tertiaariset, sekundaariset ja primäärirakenteet tuhoutuvat. Proteiinin funktionaaliset ryhmät inaktivoituvat ja proteiinimolekyylin sidokset tuhoutuvat. On tarpeen korvata "kuluneet" proteiinimolekyylit uusilla.

Proteiinimolekyylin vaurion asteesta riippuen tapahtuu sen osittainen tai täydellinen uusiutuminen. Ensimmäisessä tapauksessa erityisten entsyymien vaikutuksesta pieniä polypeptidiketjujen osia tai yksittäisiä aminohappotähteitä uusitaan (transpeptidaatio). Toisessa tapauksessa "kulunut" proteiinimolekyyli korvataan kokonaan uudella. Vaurioitunut proteiinimolekyyli hajoaa kudosproteaasien tai lysosomeihin lokalisoituneiden katepsiinien I, II, III ja IV vaikutuksesta. Proteiinimolekyyli käy läpi näiden aineiden tavanomaiset muutokset.

Koko ihmiskehon proteiinit päivitetään 135-155 päivässä. Maksan, haiman, suoliston seinämien ja veriplasman proteiinit päivitetään 10 päivässä, lihakset - 30, kollageeni - 300 päivää. Proteiinimolekyylin synteesi solussa etenee nopeasti - 2-5 sekunnissa. Aikuisen elimistössä syntetisoituu 90-100 g proteiinia päivittäin (1,3 g per 1 kg

massat). Uusiutumisaste laskee ikääntymisen, sairauksien jne. myötä.

Peptidien biosynteesi

Osa endo- ja eksogeenisistä aminohapoista menee peptidien synteesiin.

Glutationi. Se on tripeptidi, joka muodostuu glutamiinihapon, kysteiinin ja glysiinin tähteistä.

Biosynteesi etenee kahdessa vaiheessa. Joten aluksi entsyymin vaikutuksen alaisena γ -glutamyylikysteiinisyntetaasi muodostaa dipeptidin-, sitten tripeptidin - syntetaasi - tripeptidi-glutationin mukana:

Hän on olennainen osa monia entsyymejä, suojaa proteiinien SH-ryhmiä hapettumiselta.

karnosiini ja anseriini. Lihaskudoksen dipeptidit. Karnosiini muodostuu histidiinistä ja β -alaniini, anseriini - 1-metyylihistidiinistä ja β -alaniini.

Peptidit syntetisoidaan spesifisten entsyymien vaikutuksesta ATP- ja Mg 2+ -ionien osallistuessa. Reaktiot etenevät kahdessa vaiheessa, esimerkiksi karnosiinin synteesi.

Yksittäisten aminohappojen biosynteesi ja aineenvaihdunta

Ei-välttämättömiä aminohappoja syntetisoidaan kehon kudoksissa; korvaamattomat tulevat kehoon osana rehua; ehdollisesti korvattavia syntetisoituu kudoksissa rajoitetusti (arginiini ja histidiini) tai esiasteiden (tyrosiini ja kysteiini) läsnä ollessa. Jotkut aminohapot syntetisoidaan symbioottisen mikroflooran toimesta ruoansulatuskanavassa.

Yleisin materiaali aminohappojen synteesiin on α -keto- ja α -hydroksihapot, joita muodostuu kudoksissa hiilihydraattien, lipidien ja muiden yhdisteiden välivaihdon aikana. Typen lähde on ammoniakki ja ammoniumsuolat, vety - NAD ∙ H 2 tai NADP ∙ H 2.

Jos aminohapon lähde on ketohappo, se voi käydä läpi pelkistävän aminoinnin, joka etenee kahdessa vaiheessa: ensin muodostuu iminohappo, sitten aminohappo.

Näin muodostuu alaniinia palorypälehaposta, asparagiini- ja glutamiinihappoa oksaloetikkahaposta jne.

Osa glutamiinihaposta voidaan syntetisoida α -ketoglutaarihappo entsyymivaikutuksella L-glutamaattidehydrogenaasi.

Kudokset käyttävät glutamiinihappoa aminoryhmän luovuttajana.

Yksittäisiä aminohappoja voidaan muodostaa muista aminohapoista transaminaatiolla (A. E. Braunshtein ja M. G. Kritzman, 1937) aminoferaasientsyymien vaikutuksesta, joihin kuuluu B6-vitamiinin johdannainen - pyridoksaalifosfaatti, joka toimii NH2:n kantajana ryhmät (s. 271).

Näin glysiini muodostuu seriinistä tai treoniinista; alaniini - glutamiini- ja asparagiinihapoista, tryptofaanista tai kysteiinistä; tyrosiini fenyylialaniinista; kysteiini ja kystiini - seriinistä tai metioniinista; glutamiinihappoa muodostuu proliinista tai arginiinista jne.

Yksittäisten aminohappojen vaihdolla on tiettyjä ominaisuuksia.

Glysiini. Osallistuu numeroon suuria reaktioita biosynteesi. Joten siitä muodostuu:

Maksan kudoksissa glysiini osallistuu myrkyllisten yhdisteiden neutralointiprosessiin - bentsoe,

fenyylietikkahapot ja fenolit muodostavat parillisia yhdisteitä, jotka erittyvät virtsaan.

Alaniini. Muodostuu pyruviinihapon transaminaatiossa (katso edellä). On olemassa muodossa α - Ja β -lomakkeet. Osallistuu biosynteesiin.

Asparagiinihappo. Se muodostuu tavallisesti oksaloetikkahapon transaminaatiolla (katso edellä). Yhdessä glutamiinihapon kanssa se tarjoaa yhteyden proteiinien, hiilihydraattien ja lipidien aineenvaihduntaan. Toimii aminoryhmien luovuttajana

transaminaatioreaktiot. Tärkeimmät reaktiot näkyvät kaaviossa.

Glutamiinihappo. Sitä esiintyy kudoksissa osana proteiineja, vapaana ja amidina. Aminoryhmän luovuttaja transaminaatioreaktioissa. Pääaineet, joiden synteesissä happo osallistuu:

Seriini ja treoniini. Niiden aineenvaihdunta liittyy läheisesti glysiinin aineenvaihduntaan. Seriini kudoksissa muodostuu 3-fosfoglyseriinihaposta. Glysiini muodostuu seriinistä yhden hiilen fragmentin (C1) siirtymisen seurauksena tetrahydrofoolihappoon (THFA, katso s. 311). Glysiini voidaan muodostaa treoniinista. Fragmenttia C1 käytetään histidiinin ja puriinien synteesiin. Seriinistä ja treoniinista muodostuu palorypälehappoa, joka asetyyli-CoA:n avulla sisällytetään TCA:han.

Osa muunnoksista kuvastaa kaavaa:

Seriinin hydroksyyliryhmä on osa monien entsyymien aktiivista keskusta: trypsiini, kymotrypsiini, esteraasit, fosforylaasit.

metioniini. Se on monien proteiinien komponentti. Toimii metallibändin luovuttajana. Metyyliryhmän siirtyminen remetyloinnin aikana tapahtuu vastaavien metyylitransferaasien vaikutuksesta S-adenosyylimetioniinin kautta:

Metioniinin esiaste on asparagiinihappo, joka useissa vaiheissa (homoseriini, 0-sukkinyylihomoseriini, kysteiini, kystationiini, homokysteiini) muuttuu metioniiniksi.

kysteiini ja kystiini. Monien proteiinien, peptidien, hormonien ja muiden yhdisteiden komponentit. Kysteiinin SH-ryhmä on olennainen osa useiden entsyymien aktiivisia keskuksia. Kysteiinin osallistuminen aineenvaihduntaan heijastaa osittain järjestelmää:

Arginiini ja ornitiini. Arginiinia muodostuu prosessissa, jossa hiilidioksidi ja ammoniakki muuttuvat ureaksi.

Molemmat aminohapot osallistuvat useiden elintärkeiden aineiden muodostumiseen.

Lysiini. Välttämätön aminohappo. Osallistuu monien aineiden synteesiin.

Lysiinitähteen Σ-aminoryhmä osallistuu sidoksen muodostumiseen apo- ja koentsyymien välillä, erityisesti biotinentsyymin muodostumisen aikana. Lysiinillä on tärkeä rooli fosforin sitomisessa luun mineralisaation ja muiden prosessien aikana.

Fenyylialaniini ja tyrosiini. Niiden muutokset kehossa kulkevat seuraaviin suuntiin: proteiinien ja peptidien biosynteesi, muodostuminen

proteinogeeniset amiinit, hormonit ja pigmentit, hapettuminen lopputuotteiksi ytimen repeämällä jne.:

Tryptofaani. Välttämätön aminohappo. Sen muunnoksia havainnollistaa kaavio:

Histidiini. Viittaa välttämättömiin aminohappoihin. Osallistuu monien elintärkeiden aineiden biosynteesiin ja aineenvaihduntaan:

Proliini ja hydroksiproliini. Hydroksiproliini syntyy proliinista. Prosessi on peruuttamaton. Molempia iminohappoja käytetään proteiinien biosynteesiin jne.

Aminohappojen typettömän tähteen transformaatio

Osa aminohapoista, joita ei käytetä proteiinien ja niiden johdannaisten synteesissä, hajoaa ammoniakiksi ja karboksyylihapoiksi. Ammoniakki neutraloituu maksassa ornitiinikierrossa. Useista deaminaatiotyypeistä oksidatiivinen deaminaatio on vallitseva. Syntyviä ketohappoja kudokset käyttävät erilaisiin tarpeisiin. Typpittömän jäännöksen käyttösuunnan mukaan aminohapot jaetaan kahteen tyyppiin: glukoplastisiin ja lipoplastisiin. Glukoplastisista aminohapoista (alaniini, seriini, kysteiini jne.) muodostuu yleensä palorypälehappoa, joka toimii glukoosin ja glykogeenin biosynteesin lähtöaineena.

Lipoplastisista aminohapoista (leusiini, isoleusiini, arginiini, ornitiini, lysiini jne.) Deaminoinnin jälkeen muodostuu asetoetikkahappoa - korkeampien rasvahappojen biosynteesin lähde.

α - Aminohappojen oksidatiivisessa deaminaatiossa muodostuneet ketohapot dekarboksyloidaan ja samalla hapetetaan rasvahappo.

Tuloksena oleva rasvahappo voi käydä läpi β -hapettuminen, asetyyli-CoA ilmaantuu - kemiallisen energian lähde tai raaka-aine monien aineiden biosynteesiin.

Monimutkaisten proteiinien välivaihdon ominaisuudet

Monimutkaisten proteiinien biosynteesi etenee samalla tavalla kuin proteiinien biosynteesi. Tässä tapauksessa proteiinimolekyylin primaariset, sekundaariset, tertiaariset ja kvaternaariset rakenteet muodostuvat lisäämällä vastaava proteettinen ryhmä.

Kromoproteiinien vaihto. Eläinten keho sisältää useita kromoproteiineja: hemoglobiinia, myoglobiinia, sytokromeja, hemic entsyymejä jne.

Niille on ominaista hemin läsnäolo molekyylin koostumuksessa. Hemoglobiinin biosynteesiä on tutkittu yksityiskohtaisimmin.

Hemoglobiinimolekyylin pääkomponentit muodostuvat hematopoieettisissa elimissä: punainen luuydintä, perna, maksa. Globiini syntetisoidaan aminohapoista proteiinien tavanomaisella tavalla. Hemin muodostuminen tapahtuu entsyymien osallistuessa useiden vaiheiden kautta.

kahdesta molekyylistä δ -aminolevuliinihappo, muodostuu porfobilinogeenia, joka sisältää pyrrolirenkaan.

Porfobilinogeeni muodostaa sitten neljän pyrrolirenkaan syklisen yhdisteen - uroporfyriinin.

Lisämuunnoksissa protoporfyriini muodostuu uroporfyriinistä. Hemosyntetaasientsyymin vaikutuksesta rauta (Fe 2+) sisältyy protoporfyriinimolekyyliin ja ilmaantuu hemi, joka sitoutuu histidiinitähteen kautta yksinkertaiseen proteiiniglobiiniin muodostaen hemoglobiinimolekyylin alayksikön.

Hemoglobiini muodostaa 90-95 % punasolujen kuivamassasta.

Lipoproteiinien, glykoproteiinien ja fosfoproteiinien aineenvaihdunta ei eroa paljon yksinkertaisten proteiinien vaihdosta. Niiden synteesi etenee samalla tavalla kuin muut proteiinit - primaaristen, sekundaaristen, tertiääristen ja kvaternääristen rakenteiden muodostuessa. Ero on siinä, että synteesin aikana molekyylien proteiiniosaan kiinnitetään erilaisia ​​proteettisia ryhmiä. Monimutkaisen proteiinimolekyylin hajoamisen aikana proteiiniosa jakautuu aminohapoiksi ja proteettiset ryhmät (lipidi-, hiilihydraatti-, aminohappojen fosforiesterit) hajoavat yksinkertaisiksi yhdisteiksi.

Lopullinen vaihto. Välivaihdon aikana muodostuu useita kemiallisia yhdisteitä, jotka erittyvät elimistöstä proteiinien hajoamistuotteina. Erityisesti hiilidioksidi erittyy keuhkoihin, vesi - munuaisten kautta, hien mukana, ulosteisiin, uloshengitysilman mukana. Monet muut proteiiniaineenvaihdunnan tuotteet, erityisesti typpipitoiset, erittyvät urean, pariyhdisteiden jne. muodossa.

Ammoniakin muuntaminen. Ammoniakkia muodostuu aminohappojen, puriini- ja pyrimidiiniemästen, nikotiinihapon ja sen johdannaisten sekä muiden typpeä sisältävien yhdisteiden deaminaatiossa. Päivän aikana ihmiskehossa deaminoituu 100-120 g aminohappoja, muodostuu 16-19 g typpeä tai 18-23 g ammoniakkia. Pohjimmiltaan tuotantoeläinten kehossa oleva ammoniakki neutraloituu urean muodossa, osittain - allantoiinin, virtsahapon ja ammoniumsuolojen muodossa. Lintuilla ja matelijoilla virtsahappo on typen aineenvaihdunnan pääasiallinen lopputuote.

Urea- Typpiaineenvaihdunnan pääasiallinen lopputuote useimmissa selkärankaisissa ja ihmisissä. Se muodostaa 80-90 % kaikista virtsan typpipitoisista aineista. Nykyaikainen teoria urean muodostumisesta maksassa on luotu - ornitiinin Krebsin kierto.

1. Karbamovaikutuksesta deaminoinnin ja dekarboksylaation aikana irronnut NH 3 ja CO 2 yhdistyvät muodostaen karbamoyylifosfaattia.

2. Karbamoyylifosfaatti ornitiinin kanssa, johon osallistuu muodostaen sitrulliinin.

3. Argininosukkinaattisyntetaasin vaikutuksesta se vuorovaikuttaa asparagiinihapon kanssa muodostaen arginiinimeripihkahappoa.

4. Arginiinimeripihkahappo hajoaa arginiiniksi ja fumaarihapoksi argininosukkinaattilyaasin vaikutuksesta.

5. Arginaasin vaikutuksesta arginiini hajoaa ornitiiniksi ja ureaksi, joka poistuu elimistöstä virtsan ja hien mukana:

Ornitiini reagoi uusien karbamoyylifosfaatin osien kanssa ja sykli toistuu.

Osa kudoksissa olevasta ammoniakista sitoutuu prosessissa amidien muodostuminen - asparagiini tai glutamiini jotka kuljetetaan maksaan. Maksassa ne hydrolysoituvat, minkä jälkeen ammoniakista muodostuu ureaa. Kudokset käyttävät jonkin verran ammoniakkia ketohappojen pelkistävään aminointiin, mikä johtaa aminohappojen muodostumiseen.

Lisäksi munuaisten kudoksissa ammoniakki on mukana orgaanisten ja epäorgaanisten happojen neutralointiprosessissa:

Muiden tuotteiden muunnokset lopullinen vaihto proteiinit. Proteiinien aineenvaihduntaprosessissa muodostuu myös muita aineenvaihdunnan lopputuotteita, erityisesti puriini- ja pyrimidiiniemästen johdannaisia, kaasuja (joita vapautuu ulostamisen aikana), fenoleja, indolia, skatolia, rikkihappoa jne. Erityisen paljon näistä aineista muodostuu. paksusuolessa proteiinin hajoamisen aikana.

Nämä myrkylliset yhdisteet neutraloituvat maksassa muodostamalla ns. parihappoja, jotka erittyvät virtsaan, osittain hikeen ja ulosteeseen.

Indoli ja skatoli, jotka muodostuvat tryptofaanin mätänevän hajoamisen aikana, muuttuvat indoksyyliksi ja skatoksyyliksi. Ne muodostavat pariyhdisteitä glukuroni- tai rikkihapon kanssa.

Kromoproteiinien hajoamistuotteiden transformaatiot. Kun kromoproteiineja pilkotaan, muodostuu globiinia ja hemiä. Globiini käy läpi tavanomaisia ​​proteiineille tyypillisiä muutoksia. Heme toimii koulutuksen lähteenä

pigmentit sapessa, virtsassa ja ulosteessa. Hemoglobiini hapettuu verdohemoglobiini(koleglobiini). Verdohemoglobiini menettää proteiiniosan ja rautaatomit, mikä johtaa vihreän aineen muodostumiseen - biliverdiini. Biliverdiini pelkistyy punaiseksi pigmentiksi - bilirubiini. Muodostunut bilirubiinista mesobilirubiini, josta tulee seuraavan kunnostuksen jälkeen urobilinogeeni. Urobilinogeeni muuttuu ulosteen pigmenteiksi suolistossa. sterkobilinogeeni Ja sterkobiliini, munuaisissa - virtsan pigmentti urobiliini.

Hemin hajoamistuotteita elimistö käyttää erilaisiin tarpeisiin. Joten rauta kertyy elimiin osana ferritiinejä. Biliverdiini ja bilirubiini ovat sappipigmenttejä, loput aineet ovat pigmenttejä virtsassa ja ulosteessa. Myoglobiinin hajoaminen etenee samalla tavalla.

Proteiiniaineenvaihdunnan säätely. Erityinen paikka säätelyssä on aivokuorella pallonpuoliskot aivot ja aivokuoren keskukset. Hypotalamus sisältää proteiiniaineenvaihdunnan keskuksen. Säätely tapahtuu refleksiivisesti vasteena ärsytyksille.

Hormonien vaikutus proteiinien biosynteesiin tapahtuu stimuloimalla mRNA:n muodostumista. Somatotropiini tehostaa proteiinin synteettisiä prosesseja. Insuliini aktivoi proteiinien biosynteesiä

andro- ja estrogeenit, tyroksiini. Lisämunuaiskuoren glukokortikoidit stimuloivat proteiinien hajoamista ja typpipitoisten aineiden vapautumista.

Hormonien vaikutus proteiinien aineenvaihduntaan liittyy entsymaattisten reaktioiden nopeuden ja suunnan muutokseen. Biosynteesi ja siten proteiinien aineenvaihduntaan osallistuvien entsyymien aktiivisuus riippuu siitä, onko rehussa riittävä määrä vitamiineja. Erityisesti pyridoksaalifosfaatti on aminohappodekarboksylaasien koentsyymi, B2-vitamiini on olennainen osa aminooksidaasikoentsyymiä, PP-vitamiini on glutamiinihappodehydraasin perusta, proliinin ja hydroksiproliinin biosynteesi ei voi tapahtua ilman C-vitamiinia jne.

Proteiiniaineenvaihdunnan patologia. Proteiiniaineenvaihdunta on häiriintynyt tarttuvissa, invasiivisissa ja ei-tarttuvissa sairauksissa. Proteiiniaineenvaihduntahäiriöiden syynä on väärin muotoiltu ruokavalio, huonolaatuinen ruokinta, ruokinta-ohjelman noudattamatta jättäminen jne. Tämä johtaa eläinten tuottavuuden heikkenemiseen, terveyden heikkenemiseen ja joskus kuolemaan.

Proteiiniaineenvaihdunnan patologia ilmenee eri muodoissa.

Proteiinin nälkä. Proteiinin nälkää on kahta tyyppiä: ensisijainen, kun rehussa ei ole tarpeeksi välttämättömiä aminohappoja, ja sekundaarinen, joka johtuu ruoansulatuskanavan, maksan, haiman sairauksista. Eläimillä kasvu hidastuu, esiintyy yleistä heikkoutta, turvotusta, luunmuodostus häiriintyy, ruokahaluttomuutta ja ripulia havaitaan. Tapahtuu negatiivinen typpitasapaino, hypoproteinemia (veren proteiinipitoisuus laskee 30-50%).

Aminohappoaineenvaihdunnan rikkominen. Se esiintyy useissa muodoissa. Joten joissakin maksasairaudissa (hepatiitti, kirroosi, akuutti keltainen dystrofia) aminohappopitoisuus veressä ja virtsassa kasvaa jyrkästi - alkaa alkaptonuria. Erityisesti jos tyrosiinin aineenvaihdunta häiriintyy, kehittyy alkaptonuria, johon liittyy jyrkkä virtsan tummuminen ilmassa seisomisen jälkeen. Kystinoosissa kystiiniä kertyy maksaan, munuaisiin, pernaan, imusolmukkeisiin, suolistoon ja

virtsassa on liikaa kystiiniä (kystinuria). Fenyyliketonurian yhteydessä virtsaan ilmestyy suuri määrä fenyylipyruviinihappoa. Usein tällaisten rikkomusten syy on beriberi.

Monimutkaisten proteiinien aineenvaihdunnan rikkominen. Useimmiten ne ilmenevät nukleiini- ja porfyriiniaineenvaihdunnan häiriöiden muodossa. Jälkimmäisessä tapauksessa hemoglobiinin, myoglobiinin ja muiden proteiinien vaihto häiriintyy. Kyllä, klo erilaisia ​​vaurioita maksa (hepatiitti, fascioloosi jne.) esiintyy hyperbilirubinemiaa - veren bilirubiinipitoisuus nousee arvoon 0,3 - 0,35 g / l. Virtsa tummuu, siihen ilmestyy suuria määriä urobiliinia, esiintyy urobilinuriaa. Joskus esiintyy porfyriaa - porfyriinipitoisuuden lisääntymistä veressä ja kudoksissa. Tämä johtaa porfynuriaan ja virtsa muuttuu punaiseksi.

Kontrollikysymykset

1. Mitä ovat proteiinit, mikä niiden merkitys on? kemiallinen koostumus, fysikaaliset ja kemialliset ominaisuudet, rakenne (primaarinen, sekundaarinen, tertiäärinen, kvaternäärinen)? Niiden luokittelu.

2. Anna kuvaus aminohappojen pääryhmistä ja alaryhmistä, anna tärkeimpien rakennekaavat, analysoi niiden ominaisuuksia.

3. Mikä on typpitasapaino, proteiiniminimi, täydelliset ja epätäydelliset proteiinit, ei-välttämättömät, ehdollisesti ei-välttämättömät ja korvaamattomat aminohapot? Kirjoita välttämättömien aminohappojen kaavat.

4. Analysoi erityyppisten tuotantoeläinten proteiiniaineenvaihdunnan päävaiheet - ruoansulatus, imeytyminen, välituote (biosynteesi ja hajoaminen) ja lopullinen aineenvaihdunta.

5. Miten proteiiniaineenvaihduntaa säädellään eläimillä ja mikä on proteiiniaineenvaihdunnan patologia?

LukuIV.9.

Proteiinin aineenvaihdunta

Tärkeä kriteeri ravintoarvo proteiinit - aminohappojen saatavuus. Useimpien eläinproteiinien aminohapot vapautuvat kokonaan ruoansulatuksen aikana. Poikkeuksena ovat tukikudosten proteiinit (kollageeni ja elastiini). Kasviperäiset proteiinit sulavat huonosti lihansyöjien kehossa, tk. sisältävät paljon kuituja ja joskus proteaasi-inhibiittoreita (soija, herneet). Märehtijöillä kasviproteiinit pilkkoutuvat pötsin mikroflooran entsyymeillä. Olennainen elintarvikeproteiinin arvon kriteeri on aminohappokoostumus. Mitä enemmän välttämättömiä aminohappoja se sisältää, sitä hyödyllisempää tämä proteiini on keholle.

Proteiinien sulaminen ja imeytyminen

Suuhunonteloita ei tapahdu.

vatsassalimakalvon pääsolut erittävät pepsinogeenia, proteolyyttisen entsyymin esiastetta pepsiini. Autokatalyysin seurauksena mahanesteen happamassa ympäristössä entsyymi aktivoituu. Kloorivetyhappo pitää pH-arvon välillä 1,5-2,0. Nämä ovat optimaaliset olosuhteet entsyymin aktiiviselle työlle. Happamassa ympäristössä rehuproteiinit denaturoituvat, mikä tekee niistä paremmin entsymaattisen proteolyysin ulottuvilla. Pepsiini hydrolysoi nopeasti proteiineissa olevien aromaattisten aminohappojen muodostamat peptidisidokset ja hitaasti leusiinin ja dikarboksyyliaminohappojen väliset sidokset.

Ohutsuolessa tapahtuu edelleen peptidien hydrolysoitumista aminohapoiksi. Sinne tulee haimamehu, jonka pH on 7,8-8,2. Se sisältää inaktiivisia proteaasiprekursoreita: trypsinogeeni, kymotrypsinogeeni, prokarboksipeptidaasi, proelastaasi. Suolen limakalvo tuottaa entsyymiä enteropeptidaasi, joka aktivoi trypsinogeenin trypsiiniksi ja viimeksi mainituksi jo kaikki muut entsyymit. Proteolyyttisiä entsyymejä löytyy myös suoliston limakalvon soluista, joten pienten peptidien hydrolyysi tapahtuu niiden imeytymisen jälkeen. Mahalaukun ja suoliston entsyymien toiminnan lopputulos on lähes koko ruokaproteiinimassan hajoaminen vapaiksi aminohapoiksi.

Aminohappojen imeytyminen tapahtuu ohut osasto suolet. Tämä on aktiivinen prosessi ja vaatii energiaa. Tärkein kuljetusmekanismi on gamma-glutamyylisykli. Se sisältää 6 entsyymiä ja tripeptidin glutationi(glutamyylikysteinyyliglysiini). Tärkein entsyymi gamma-glutamyylitransferaasi. Lisäksi AA:n absorptioprosessi edellyttää ionien läsnäoloa Na+ . Aminohapot tulevat portaaliverenkiertoon - maksaan ja yleiseen verenkiertoon. Maksa ja munuaiset imevät aminohappoja intensiivisesti, aivot selektiivisesti metioniinia, histidiiniä, glysiiniä, arginiinia, glutamiinia, tyrosiinia.

Paksusuolessa peptidit ja AA, jotka eivät jostain syystä imeydy (proteolyyttisten entsyymien puute tai alhainen aktiivisuus, AA:n kuljetusprosessien häiriintyminen), käyvät läpi hajoamisprosesseja. Tämä tuottaa tuotteita, kuten: fenoli, kresoli, rikkivety, metyylimerkaptaani, indoli, skatoli, sekä joukko yhdisteitä alla yleinen nimi"kadaveriset myrkyt" - cadaveriini, putrescine. Nämä aineet imeytyvät vereen ja joutuvat maksaan, jossa ne konjugoituvat glukuronihappo ja muut neutralointiprosessit (katso lisätietoja luvusta "Maksan biokemia"). Sitten ne erittyvät virtsaan .

Proteiinien sulaminen märehtijöillä

Pötsin mikroflooran entsyymien vaikutuksesta proteiinit hydrolysoituvat AA:ksi, jota voidaan käyttää kahdella tavalla:

1) edistää pötsin mikroflooran proteiinien synteesiä;

2) käydä läpi käymisprosessin;

Äskettäin muodostunut mikrofloora tulee vatsaan ja sen jälkeen käy läpi entsyymien toiminnan, kuten yksimahaisissa eläimissä. AA-käyminen päättyy haihtuvien rasvahappojen (VFA: maito-, voi-, etikka-, propionihappo) ja ammoniakin muodostumiseen. Nämä tuotteet puolestaan ​​menevät:

1) pötsin mikroflooran proteiinien synteesiin;

2) päästä vereen ja mennä energian tarpeisiin.

Tapoja käyttää AA:ta kehossa

1) elimistön omien proteiinien synteesi (katso luku "Matriisibiosynteesi");

2) energiavajeella osallistuminen TTC:hen (kuva 4.9.1.);

3) osallistuminen biologisesti aktiivisten aineiden (BAS) muodostumiseen.

Useat solujen aminohapot muuttuvat kemiallisesti:

1) oksidatiivinen deaminaatio tai aminoryhmän katkaisua katalysoivat amiinioksidaasiluokan entsyymit. He ovat hyvin erityisiä ja passiivisia. Ainoa erittäin aktiivinen entsyymi, joka toimii maksassa ja aivoissa, on glutamaattidehydrogenaasi (GDH). Se katalysoi muutosta glutamiinihappo V alfa-ketoglutaari;

2) transaminoitunut. Amino- ja ketohappojen välillä tapahtuu aminoryhmän vaihto ketoryhmäksi. Glutamiinihappo on vuorovaikutuksessa pyruvic, mikä johtaa alfa-ketoglutaarihapon muodostumiseen ja alaniini;

3) dekarboksylaatio tai karboksyyliryhmän pilkkominen C02:n ja amiinin muodostamiseksi. Katalysoi dekarboksylaasireaktio. Kudoksissa nämä prosessit altistuvat pääasiassa histidiinille, tyrosiinille ja glutamiinihapolle. Ne muodostavat histamiinia, tyramiinia, gamma-aminovoihappo.

Histamiinion histidiinin dekarboksylaatiotuote. Kertyy syöttösoluihin. Mahalaukun limakalvolla se aktivoi pepsiinin ja suolahapon synteesiä. Se on yksi tulehduksen välittäjistä.

SerotoniiniSe muodostuu tryptofaanista pääasiassa hypotalamuksen ja aivorungon hermosoluissa. Se on näiden neuronien välittäjä. Hajoaa monoamiinioksidaasin vaikutuksesta, yleensä maksassa.

Dopamiinion tyrosiinin johdannainen. Hän on välittäjä hermo impulssi sekä melaniinin esiaste, norepinefriini Ja adrenaliini.

Ohutsuolen mätänemisprosessit tapahtuvat myös dekarboksylaasien vaikutuksesta.

Aminohappojen biosynteesi

Jos korvaamattomia AA:ita on välttämättä päästävä elimistöön ruoan mukana, niin korvattavia AA:ita voidaan syntetisoida toisistaan, jos niiden puutos on. 8 aminohappoa ovat täysin korvattavissa: Ala, Ask, Asp, Glk, Gln, Ser, Gln ja Pro. Biosynteesin lähtöaineet ovat glykolyyttiketjun ja TCA:n komponentit. Aminoryhmän lisääminen suoritetaan useammin glutamaattidehydrogenaasin osallistuessa. Alaniini pyruvaatista, asparagiini fumaraatista, glutamiini alfa-ketoglutaraatista, siitä myös proliini, ornitiini ja arginiini, seriini ja glysiini 3-fosfoglyseraatista. Aspartaattia voidaan muodostaa myös oksaaliasetaatista käyttämällä glutamaatista peräisin olevaa aminoryhmää (F:AcAt) aminoryhmän luovuttajana. Alaniini, johon osallistuu Alat-entsyymi pyruvaatista (aminoryhmä myös glutamaatista). Useita muita AA:ita voidaan syntetisoida kehossa, mutta monimutkaisemmilla mekanismeilla.

Monimutkaisten proteiinien biosynteesi

Puriini- ja pyrimidiininukleotidit. Puriinirunko muodostuu useista reaktioista aspartaatista, formyylistä, glutamiinista, glysiinistä ja CO 2:sta. Glutamiinin, asparagiinihapon ja CO 2:n pyrimidiinirunko.

Puriininukleotidien katabolia päättyy muodostumiseen Virtsahappo. Pyrimidiininukleotidien - alaniinin ja aminovoihapon - katabolia.

Hemoglobiinin synteesi sisältää globiinin ja hemin muodostumisen. Globiinia syntetisoidaan kuten kaikkia proteiineja.

Hemin esiasteita ovat sukkinyyli-CoA ja glysiini. Niistä muodostuu aminolevuliinihappo(E: aminolevulitaattisyntetaasi). Kaksi aminolevuliinihappomolekyyliä kondensoituu muodostaen porfobilinogeenia ( E: porfobilinogeenisyntetaasi). Neljä porfobilinogeenimolekyyliä kondensoituu tetrapyrroliyhdisteeksi, joka muuntuu protoporfyriini. Viimeinen vaihe on raudan lisääminen ( E: ferrokelataasi).

Hemoglobiinin tuhoutuminen tapahtuu seuraavassa järjestyksessä:

1) pyrrolirenkaan avaaminen verdoglobiinin muodostuksella;

2) raudan poisto, jonka jälkeen saadaan biliverdoglobiinia;

3) globiinin pilkkominen muodostukseen biliverdiini;

4) metiiniryhmän vähentäminen antaa bilirubiini.

Bilirubiini kuljetetaan maksaan verenkierron mukana, jossa osa siitä esteröidään UTP-glukuronyylitransferaasin mukana. Esteröityä bilirubiinia kutsutaan suoraksi (sidottuksi) ja esteröimättömäksi - epäsuoraksi (vapaaksi).

Sitoutunut bilirubiini erittyy sapen mukana pohjukaissuoleen, jossa mikroflooran entsyymien vaikutuksesta tapahtuneiden muutosten jälkeen se muuttuu sterkobiliiniksi ja erittyy ulosteeseen tai urobiliiniksi ja erittyy virtsaan. Veren bilirubiinipitoisuuden nousua kutsutaan bilirubinemiaksi.

Ammoniakin neutralointi

Se muodostuu pääasiassa aminohappojen deaminaatiossa.

1) Pelkistävää aminointia tapahtuu pienessä tilavuudessa ja se on merkityksetön.

2) Asparagiini- ja glutamiinihappojen (asparagiini ja glutamiini) amidien muodostuminen. Tämä prosessi tapahtuu pääasiassa hermokudosta jossa on erittäin tärkeää neutraloida ammoniakki.

3) Ammoniumsuolojen muodostuminen tapahtuu munuaiskudokseen (ammoniumkloridi poistuu virtsaan).

4) Pääreitti on urean synteesi. Esiintyy ureasyklissä tai ornitiinikierrossa.

Aminohappojen vaihto. Kehon proteiinien dynaaminen tila (biokemia)

Aminohappojen merkitys keholle on ensisijaisesti siinä, että niitä käytetään proteiinien synteesiin, joiden aineenvaihdunta on erityinen paikka kehon ja ulkoisen ympäristön välisissä aineenvaihduntaprosesseissa. Aminohapot osallistuvat suoraan useiden muiden biologisesti aktiivisten yhdisteiden biosynteesiin, jotka säätelevät aineenvaihduntaprosesseja kehossa, kuten välittäjäaineiden ja hormonien. Aminohapot toimivat typen luovuttajina kaikkien typpeä sisältävien ei-proteiiniyhdisteiden synteesissä, mukaan lukien nukleotidit, hemi, kreatiini, koliini jne.

Riisi. 23.1. Yleinen kaava aminohappojen aineenvaihdunta kehossa

Aminohappokatabolismi on ATP-synteesin energialähde. Aminohappojen energiatoiminnasta tulee merkittävä nälänhädän aikana patologiset tilat(diabetes). Aminohappojen vaihto suorittaa erilaisten kemiallisten muutosten välisen yhteyden elävässä organismissa.

Suurin osa aminohapoista on osa proteiineja, joiden määrä aikuisen kehossa on noin 15 kg.

Aminohappojen ja proteiinien, kuten glukoosin tai rasvahappojen, laskeutumiseen ei ole erityistä muotoa. Siksi kaikki kudosten toiminnalliset ja rakenteelliset proteiinit, mutta pääasiassa lihasproteiinit, voivat toimia aminohappovarannona. Ihmiskehossa noin 400 g proteiineja hajoaa aminohapoiksi vuorokaudessa, suunnilleen saman verran syntetisoituu. Siksi kudosproteiinit eivät pysty kompensoimaan aminohappojen kustannuksia niiden hajoamisen ja muiden aineiden synteesiin käytön aikana. Proteiinien puoliintumisaika on erilainen - useista minuuteista useisiin päiviin. Hiilihydraatit eivät voi toimia aminohappojen ensisijaisina lähteinä, koska niistä syntetisoituu vain molekyylin hiiliosa ja aminoryhmä tulee muista aminohapoista. Siksi ruokaproteiinit ovat tärkein aminohappojen lähde kehossa.

Aminohappoaineenvaihdunnan intensiteettiä kuvaava indikaattori on typpitasapaino - ruoan mukana tulevan typen määrän ja erittyneen typen (pääasiassa urean ja ammoniumsuolojen muodossa) välinen ero.

Proteiinin pilkkoutuminen maha-suolikanavassa

Proteiinien sulaminen alkaa mahalaukussa mahalaukun entsyymien vaikutuksesta. Sitä erittyy jopa 2,5 litraa vuorokaudessa ja se eroaa muista ruuansulatusnesteistä voimakkaasti happamalla reaktiolla mahalaukun limakalvon parietaalisolujen erittämän vapaan suolahapon vuoksi.

Kloorivetyhapon eritys on aktiivista kuljetusta, jonka protoni-ATPaasi suorittaa ATP:n kulutuksen kanssa.

Kloorivetyhapon rooli:

1. denaturoi proteiineja;

2. steriloi ruoan;

3. aiheuttaa niukkaliukoisten proteiinien turvotusta;

4. aktivoi pepsinogeenin;

5. luo pH-optimin pepsiinin toiminnalle;

6. Edistää raudan imeytymistä;

7. aiheuttaa sekretiinin erittymistä pohjukaissuolessa.

Mahaneste sisältää proteolyyttisiä entsyymejä pepsiiniä, gastriksiinia ja renniiniä. Pääasiallinen on pepsiini. Sitä tuottavat mahalaukun limakalvon pääsolut proentsyyminä pepsinogeenina. Se aktivoituu suolahapolla (hidas) ja autokatalyyttisesti pepsiinillä (nopeasti) pilkkomalla polypeptidiketjun fragmentin N-päästä (osittainen proteolyysi). Tässä tapauksessa molekyylin konformaatio muuttuu ja aktiivinen keskus muodostuu. Pepsiini toimii pH-arvoissa 1,5–2,5 ja on endopeptidaasi, jolla on suhteellinen spesifisyys ja joka katkaisee peptidisidoksia proteiinimolekyylin sisällä.

Pepsiinin lisäksi mahaneste sisältää entsyymiä gastriksiinia, jolla on proteolyyttistä aktiivisuutta pH:ssa 3,0–4,0. Ilmeisesti hän aloittaa proteiinien sulatuksen.

Vauvan mahamehu sisältää renniinientsyymiä, jolla on hyvin tärkeä imeväisten proteiinien sulatukseen, tk. katalysoi maidon juokseutumista (liukoisen kaseinogeenin muuttumista liukenemattomaksi kaseiiniksi), minkä seurauksena liukenemattoman kaseiinin eteneminen pohjukaissuoleen hidastuu ja se on pidempään alttiina proteaaseille.

Pepsiinin vaikutuksesta mahassa muodostuneet polypeptidit kulkeutuvat pohjukaissuoleen, jossa haimamehua erittyy. Haimamehussa on alkalinen reaktio (pH 7,5-8,2), mikä johtuu korkeasta bikarbonaattipitoisuudesta. Mahalaukusta tuleva hapan sisältö neutraloituu ja pepsiini menettää aktiivisuutensa.

Haimamehu sisältää proteolyyttisiä entsyymejä trypsiiniä, kymotrypsiiniä, karboksipeptidaasia ja elastaasia, joita myös tuotetaan proentsyymeinä. Enterokinaasi (limakalvosolujen tuottama) aktivoi trypsinogeenin pohjukaissuoli), muuttuu aktiiviseksi trypsiiniksi, joka aktivoi kaikki muut haiman ja suolistomehun entsyymit. Haimasoluja suojaa proteaasien vaikutukselta se, että mahanesteentsyymit muodostuvat inaktiivisina esiasteina ja haimassa syntetisoituu erityinen trypsiini-inhibiittoriproteiini. Ruoansulatuskanavan ontelossa proteaasit eivät joudu kosketuksiin solun proteiinien kanssa, koska limakalvo on peitetty limakerroksella ja jokainen solu sisältää ulkopinnalla plasmakalvo polysakkarideja, joita proteaasit eivät pilkko. Solujen proteiinien tuhoaminen maha- tai suolistomehun entsyymeillä tapahtuu mahahaavataudin yhteydessä.

Ruokaproteiinien proteolyysituotteiden pilkkominen ohutsuolessa tapahtuu pääasiassa parietaalissa toimivien amino-, di- ja tripeptidaasien avulla.

Siten proteiinien ruuansulatuksen lopputuotteet maha-suolikanavassa ovat vapaita aminohappoja, jotka imeytyvät.

aminohappojen imeytyminen.

Tapahtuu aktiivisella kuljetuksella liikenteenharjoittajien osallistuessa. Aminohappojen enimmäispitoisuus veressä saavutetaan 30-50 minuutin kuluttua proteiiniruoan nauttimisesta. Siirto harjan rajan läpi suoritetaan useiden kuljettajien toimesta, joista monet toimivat Na + -riippuvaisten symport-mekanismien mukana. Lisäksi aminohapot kilpailevat keskenään spesifisistä sitoutumiskohdista. Havaittiin, että on olemassa kuljetusjärjestelmiä, jotka kuljettavat tietyn rakenteen omaavia aminohappoja: neutraaleja pienellä radikaalilla, neutraaleja ison radikaalin kanssa, happamia, emäksisiä ja iminohappoja.

Tällä hetkellä on selvitetty aminohappojen kuljetusmekanismi suolen, aivojen ja munuaisten soluihin, jota kutsutaan g-glutamyylimeister-sykliksi, jonka avainentsyymi on g-glutamyylitransferaasi.

Imeytyvät aminohapot kulkeutuvat portaaliverenkiertoon ja sitä kautta maksaan ja sitten yleiseen verenkiertoon. Veri vapautuu vapaista aminohapoista erittäin nopeasti - 5 minuutin kuluttua 85-100 % niistä on kudoksissa. Aminohapot imeytyvät erityisen voimakkaasti maksassa ja munuaisissa.

Perinnölliset aminohappojen kuljetuksen häiriöt

Hartnupin tauti on häiriö tryptofaanin imeytymisessä suolistossa ja sen reabsorptiossa munuaistiehyissä. Koska tryptofaani toimii PP-vitamiinin synteesin alkutuotteena, Hartnupin taudin pääasialliset ilmenemismuodot ovat pellagralle tyypilliset ihottumat, ripuli ja dementia.

Kystinuria on munuaisten kystiinin uudelleenabsorption häiriö. Kystiini liukenee heikosti veteen, joten se saostuu kiteinä, mikä johtaa kystiinikivien muodostumiseen munuaisissa ja virtsateissä.

Proteiinien hajoaminen kudoksissa

Se suoritetaan proteolyyttisten lysosomaalisten entsyymien katepsiinien avulla. Aktiivisen keskuksen rakenteen mukaan erotetaan kysteiini-, seriini-, karboksyyli- ja metalloproteiinikatepsiinit.

Katepsiinien rooli:

1. biologisesti aktiivisten peptidien luominen proteiiniprekursorien rajoitetulla proteolyysillä;

2. ikääntyneiden ja epänormaalien proteiinien tuhoaminen;

3. osallistuminen fagosytoosiin ja solujen jakautumiseen;

4. osallistuminen autolyysiin (iskemian kanssa);

5. osallistuminen lysosomien toimintojen muutoksiin liittyvien sairauksien patogeneesiin (lysosomaaliset varastotaudit).

Lysosomien proteolyysiprosessien lisäksi endogeenisten proteiinien tuhoaminen suoraan sytosolissa on mahdollista. Tässä tapauksessa hydrolysoitavat proteiinit yhdistetään erityiseen proteiiniin, ubikvitiiniin. Proteiinissa tapahtuu kovalenttinen modifikaatio, joka voi muuttaa sen toimintaa. Useita ubikitiinimolekyylejä voidaan kiinnittää yhteen molekyyliin ja tämä toimii signaalina kohdeproteiinin siirtymiselle suureen, proteaaseista koostuvaan korkean molekyylipainon omaavaan proteasomipartikkeliin.

Aminohappojen muuntaminen suoliston mikroflooran vaikutuksesta

Suoliston mikro-organismeilla on joukko entsymaattisia järjestelmiä, jotka eroavat vastaavista ihmiskudosten entsyymeistä ja katalysoivat monenlaisia ​​elintarvikkeiden aminohappojen ja sulamattomien proteiinien muunnoksia, mukaan lukien ihmisille epätavalliset aineenvaihduntareitit (mädäntyvä hajoaminen).

Tämän seurauksena muodostuu kahden tyyppisiä aineita:

1. myrkylliset tuotteet: fenoli, kresoli, indoli, skatoli, rikkivety, amiinit, merkaptaani;

2. Myrkyttömät tuotteet: ketohapot, hydroksihapot, rasvahapot, alkoholit.

Myrkyllisten aineiden neutralointi tapahtuu muodostamalla parillisia myrkyttömiä tuotteita, kun ne yhdistetään 3-fosfoadenosiini-5-fosfosulfaatin (FAPS, aktivoitu rikkihapon muoto) tai uridiinidifosfoglukuronihapon (UDP-glukuronaatti) kanssa.

klo suoliston infektiot(dysenteria, lavantauti, kolera) muodostuu monta kertaa suuri määrä aminohappojen mädäntymistuotteita, jotka aiheuttavat yleinen myrkytys elimistöön, suolen limakalvojen kalvojen läpäisevyyden rikkominen, mikä johtaa ripuliin, kudosten kuivumiseen ja kehon lämpötilan nousuun. Lisäksi patogeenisten bakteerien dekarboksylaasien aktiivisuus lisääntyy, mikä johtaa amiinien muodostumiseen, jotka luovat kuvan tartuntataudista.

Aminohappoaineenvaihdunnan reitit kudoksissa

Aminohapot ovat bifunktionaalisia yhdisteitä, jotka sisältävät amino- ja karboksyyliryhmän. Reaktiot näille ryhmille ovat yhteisiä useille aminohapoille.

Nämä sisältävät:

1. amiiniryhmälle - deaminointi- ja transaminaatioreaktiot;

2. karboksyyliryhmän mukaan - dekarboksylaatioreaktiot.

Näiden yleisten reittien lisäksi reaktiot aminohappojen hiilivetyradikaalissa, jotka ovat spesifisiä kullekin aminohapolle, ovat mahdollisia.

Useimpien aminohappojen katabolismi alkaa a-aminoryhmän eliminoimalla, mikä on mahdollista transaminaatio- ja deaminaatioreaktioissa.

Aminohappojen transaminaatio

Transaminaatio - reaktiot, joissa a-aminoryhmä siirtyy aminohaposta a-ketohapoksi, mikä johtaa uuden ketohapon ja uuden aminohapon muodostumiseen. Reaktioita katalysoivat aminotransferaasientsyymit. Nämä ovat monimutkaisia ​​entsyymejä, joiden koentsyymi on B6-vitamiinin johdannainen - pyridoksaalifosfaatti, joka voidaan muuttaa palautuvasti pyridoksamiinifosfaatiksi. Transaminaatioreaktiot ovat palautuvia ja voivat tapahtua sekä solujen sytoplasmassa että mitokondrioissa. Ihmissoluista on löydetty yli 10 aminotransferaasia, jotka eroavat toisistaan ​​substraattispesifisyydessä. Lähes kaikki aminohapot voivat osallistua transaminaatioreaktioihin, paitsi lysiini, treoniini ja proliini.

Transaminaatioreaktiot etenevät kahdessa vaiheessa. Ensimmäisessä vaiheessa aminoryhmä ensimmäisestä substraatista, aminohaposta, kiinnittyy pyridoksaalifosfaattiin entsyymin aktiivisessa keskustassa. Entsyymi-pyridoksamiinifosfaatin ja ketohapon kompleksi muodostuu - reaktion ensimmäinen tuote. Tämä prosessi sisältää 2 Schiff-emäksen (aldimiinin ja ketimiinin) välimuodostuksen.

Toisessa vaiheessa pyridoksamiinifosfaatti yhdistyy uuteen ketohappoon (toinen substraatti) ja jälleen, kahden Schiff-emäksen välimuodostuksen kautta, siirtää aminoryhmän ketohappoon. Tämän seurauksena entsyymi palaa alkuperäiseen muotoonsa ja muodostuu uusi aminohappo - reaktion toinen tuote.

Useimmiten transaminaatioreaktioihin liittyy aminohappoja, joiden pitoisuus kudoksissa on paljon korkeampi kuin muualla - glutamaatti, alaniini, aspartaatti. Useimmissa kudoksissa runsaimmat ovat alaniiniaminotransferaasi (ALT) ja aspartaattiaminotransferaasi (AST).

Suurin AST-aktiivisuus löytyy sydänlihaksen ja maksan soluista, kun taas verestä löytyy vain ALAT:n ja AST:n taustaaktiivisuus. Siksi voimme puhua näiden entsyymien elinspesifisyydestä, mikä mahdollistaa niiden laajan käytön diagnostisiin tarkoituksiin (sydäninfarkti ja hepatiitti).

biologinen merkitys transaminaatio

Transaminaatio on ensimmäinen vaihe useimpien aminohappojen deaminaatiossa, ts. niiden katabolismin alkuvaiheessa. Tuloksena saadut ketohapot hapetetaan TCA:ssa tai niitä käytetään glukoosin ja ketonikappaleiden synteesiin. Koska tämä prosessi on palautuva, aminotransferaasientsyymit toimivat sekä kataboliassa että aminohappojen biosynteesissä. Transaminaatio on viimeinen vaihe ei-välttämättömien aminohappojen synteesissä vastaavista ketohapoista, jos solut niitä tällä hetkellä tarvitsevat. Tuloksena on aminotypen uudelleenjakautuminen kudoksissa. Transaminoinnin aikana solun aminohappojen kokonaismäärä ei muutu.

D-aminohappooksidaasit.

Fysiologisilla pH-arvoilla D-aminohappooksidaasit ovat erittäin aktiivisia kudoksissa. Niitä löytyy myös munuaisista ja maksasta sekä mikrosomeista. D-aminohappooksidaasien rooli on pieni eikä täysin ymmärretty, koska vain luonnollisia L-aminohappoja sisältyy ihmisen ravinto- ja kudosproteiineihin.

Ihmisen maksa sisältää erityisiä entsyymejä, jotka katalysoivat seriinin, treoniinin, kysteiinin ja histidiinin deaminaatioreaktioita ei-hapettavalla tavalla.

Aminohappojen deaminaatio

Aminohappojen deaminaatio on reaktio, jossa a-aminoryhmä katkeaa aminohaposta ammoniakin vapautumisen kanssa. Deaminaatioreaktioita on kahdenlaisia: suoria ja epäsuoria.

Suora deaminaatio on aminoryhmän suora poistaminen aminohaposta ilman välituotteita. Elävässä luonnossa seuraavat suorat deaminaatiotyypit ovat mahdollisia: oksidatiivinen, pelkistävä, hydrolyyttinen ja molekyylinsisäinen uudelleenjärjestely. Mutta ihmisillä deaminaatio tapahtuu pääasiassa oksidatiivisen reitin kautta, jonka seurauksena muodostuu vastaava a-ketohappo ja vapautuu ammoniakkia. Prosessi suoritetaan oksidaasientsyymien osallistuessa. L-aminohappojen oksidaaseja, aminohappojen L-isomeerejä muuntavia ja D-oksidaaseja on eristetty.

Glutamaatin oksidatiivinen deaminaatio

Glutamiinihapon deaminaatio tapahtuu aktiivisimmin kudoksissa. Reaktiota katalysoii, joka eroaa jonkin verran tyypillisistä L-aminohappooksidaaseista:

1. sisältää NAD + tai NADP + koentsyyminä;

2. sillä on ehdoton spesifisyys;

3. erittäin aktiivinen;

4. lokalisoituu mitokondrioihin.

Reaktio etenee 2 vaiheessa. Ensin tapahtuu glutamaatin dehydraus ja α-iminoglutaraatin muodostuminen, sitten iminoryhmän ei-entsymaattinen hydrolyyttinen pilkkoutuminen ammoniakin muodossa, mikä johtaa a-ketoglutaraatin muodostumiseen. Glutamaatin oksidatiivinen deaminaatio on palautuva reaktio, ja ammoniakin pitoisuuden kasvaessa se voi edetä päinvastaiseen suuntaan α-ketoglutaraatin pelkistävänä aminoitumisena.

Glutamaattidehydrogenaasi on erittäin aktiivinen lähes kaikkien elinten mitokondrioissa paitsi lihaksissa. Se on aminohappojen aineenvaihduntaa säätelevä entsyymi. Allosteeriset estäjät - ATP, GTP, NAD (P) H. Korkeat ADP-pitoisuudet aktivoivat entsyymiä. Näin ollen alhainen energiataso solussa stimuloi aminohappojen tuhoutumista ja α-ketoglutaraatin muodostumista, joka tulee TCA:han energiasubstraattina.

Glutamaattidehydrogenaasia voivat indusoida steroidihormonit (kortisoli) ja estrogeenit ja tyroksiini estää.

Aminohappojen epäsuora deaminaatio

Useimpia aminohappoja ei voida deaminoida yhdessä vaiheessa, kuten glutamaattia. Näiden aminohappojen aminoryhmät siirretään α-ketoglutaraattiin muodostaen glutamiinihappoa, joka sitten käy läpi suoran oksidatiivisen deaminoinnin. Tätä aminohappojen deaminaatiomekanismia kahdessa vaiheessa kutsutaan transdeaminaatioksi tai epäsuoraksi deaminaatioksi. Se tapahtuu kahden entsyymin, aminotransferaasin ja glutamaattidehydrogenaasin, osallistuessa. Näiden reaktioiden merkitys aminohappojen metaboliassa on erittäin suuri, koska epäsuora deaminaatio on pääasiallinen tapa deaminoida useimmat aminohapot. Molemmat epäsuoran deaminaatiovaiheet ovat palautuvia, mikä tarjoaa sekä aminohappokatabolian että mahdollisuuden lähes minkä tahansa aminohapon muodostumiseen vastaavasta a-ketohaposta. Käänteistä sekvenssiä reaktioista, joissa aminohappoja syntetisoidaan ketohapoista, kutsutaan transreaminaatioksi.

Lihaskudoksessa glutamaattidehydrogenaasin aktiivisuus on alhainen, joten näissä soluissa intensiivisesti liikunta on toinenkin tapa epäsuoraan deaminaatioon, johon liittyy IMP-AMP-sykli. Syntyvä ammoniakki estää ympäristön happamoitumista soluissa laktaatin muodostumisen seurauksena.

Aminohappojen dekarboksylaatio

Jotkut aminohapot ja niiden johdannaiset voivat dekarboksyloida. Dekarboksylaatioreaktiot ovat peruuttamattomia, ja niitä katalysoivat dekarboksylaasientsyymit, jotka vaativat pyridoksaalifosfaattia koentsyyminä. Reaktiotuotteet ovat CO 2 ja amiinit, joilla on voimakas biologinen vaikutus elimistöön, ja siksi niitä kutsutaan biogeenisiksi amiineiksi. Ne toimivat välittäjäaineina (serotoniini, dopamiini, GABA jne.), hormoneina (norepinefriini, adrenaliini), paikallisina säätelytekijöinä (histamiini, karnosiini, spermiini jne.).

Biogeeniset amiinit

Histamiini muodostuu histidiinin dekarboksylaatiosta sidekudoksen syöttösoluissa.

Se suorittaa seuraavat toiminnot ihmiskehossa:

1. stimuloi mahanesteen ja syljen eritystä;

2. lisää kapillaarien läpäisevyyttä, aiheuttaa turvotusta, alentaa verenpainetta, mutta lisää kallonsisäistä painetta, mikä aiheuttaa päänsärky;

3. vähentää keuhkojen sileitä lihaksia, aiheuttaa tukehtumisen;

4. osallistuu tulehdusreaktioiden muodostumiseen - verisuonten laajentuminen, punoitus, kudoksen turvotus;

5. puhelut allerginen reaktio;

6. välittäjäaine;

7. kivun välittäjä.

Serotoniini - muodostuu tryptofaanin dekarboksylaation ja hapettumisen aikana.

Biologiset toiminnot:

1. sillä on voimakas vasokonstriktorivaikutus;

2. nostaa verenpainetta;

3. osallistuu kehon lämpötilan, hengityksen säätelyyn;

4. välittäjä hermostoprosesseja keskushermostossa (sillä on masennusta ehkäisevä vaikutus).

Dopamiinia tuotetaan dihydroksifenyylialaniinin (DOPA) dekarboksylaatiolla. Lisähapetuksen ja metylaation myötä muodostuu adrenaliinia ja norepinefriiniä. Dopamiini on välittäjäaine, joka säätelee vapaaehtoista liikettä, tunteita ja muistia. Suurina pitoisuuksina dopamiini stimuloi adrenergisiä reseptoreja, lisää sydämen supistusten voimakkuutta, lisää vastustuskykyä perifeeriset verisuonet(munuaisten ja sepelvaltimoiden verenvirtauksen samanaikainen lisääntyminen). Lisäksi dopamiini estää prolaktiinin ja kasvuhormonin erittymistä.

SISÄÄN hermosolut glutamaatin dekarboksylaatio johtaa glutamaatin muodostumiseen g-aminovoihappo(GABA), joka toimii pääasiallisena inhiboivana välittäjänä aivojen korkeammissa osissa. GABA:n pitoisuus aivoissa on kymmenen kertaa suurempi kuin muiden välittäjäaineiden. Se lisää postsynaptisten kalvojen läpäisevyyttä K+-ioneille, mikä estää hermoimpulssin.

GABA-muunnosten sykli aivoissa sisältää kolme kytkettyä reaktiota, joita kutsutaan GABA-shuntiksi. Ensimmäistä katalysoi glutamaattikarboksylaasi. Tämä reaktio on säätelevä ja varmistaa GABA:n muodostumisnopeuden aivosoluissa. Kahta seuraavaa reaktiota voidaan pitää GABA-katabolismin reaktioina. GABA-aminotransferaasi muodostaa meripihkahapposemialdehydiä, joka sitten dehydrataan ja muuttuu meripihkahapoksi. Sukkinaattia käytetään sitten Krebsin syklissä. GABA:n inaktivointi on myös mahdollista oksidatiivisen reitin kautta monoamiinioksidaasin vaikutuksesta.

Kun ornitiini dekarboksyloidaan, muodostuu putreskiinia, joka on biologisesti aktiivisten aineiden spermiinin ja spermidiinin esiaste. Putreskiinilla, spermiinillä ja spermidiinillä on suuri positiivinen varaus, sitoutuvat helposti negatiivisesti varautuneisiin DNA- ja RNA-molekyyleihin, ovat osa kromatiinia ja osallistuvat RNA:n replikaatioon. Lisäksi nämä aineet stabiloivat solukalvojen rakennetta.

Etanoliamiini muodostuu seriinin dekarboksylaatiosta. Sitä käytetään kehossa koliinin, asetyylikoliinin, fosfatidyylietanoliamiinien ja fosfatidyylikoliinien synteesiin.

Kun lysiini dekarboksyloituu, muodostuu cadaveriinia, joka on ruumiimyrkyä.

Biologisen toiminnan toteuttaminen kehossa vaatii tietyn pitoisuuden biogeenisiä amiineja. Niiden liiallinen kerääntyminen voi aiheuttaa erilaisia ​​patologisia poikkeavuuksia.

Tässä suhteessa niiden inaktivointimekanismit ovat erittäin tärkeitä:

1. hapetus monoamiinioksidaasin (MAO) entsyymeillä (FAD-koentsyymi). Dopamiini, norepinefriini, serotoniini ja GABA inaktivoidaan useimmiten tällä tavalla. Tässä tapauksessa tapahtuu biogeenisten amiinien oksidatiivinen deaminaatio, jolloin muodostuu aldehydejä ja sitten vastaavia happoja, jotka erittyvät munuaisten kautta.

2. metylointi S-adenosyylimetioniinin mukana. Tällä tavalla katekoliamiinit inaktivoidaan useimmiten - entsyymi katekoli-orto-metyylitransferaasi (COMT)

3. hapetus diaminooksidaasien avulla - histamiinin sekä lyhytketjuisten alifaattisten diamiinien (putreskiini ja kadaveriini) inaktivointi.

Aminohappojen hiilirungon katabolismin reitit

Aminohappojen transaminaatio ja deaminaatio johtaa aminohappojen typpivapaiden hiilirunkojen - α-ketohappojen - muodostumiseen. Proteiinit koostuvat 20 aminohaposta, jotka eroavat hiilivetyradikaalin rakenteesta, joista jokainen kataboloituu omilla spesifillä aineenvaihduntareiteillään.

Kaikkien aminohappojen katabolia vähenee kuuden aineen muodostumiseen, jotka tulevat yhteiseen katabolian reittiin: pyruvaatti, asetyyli-CoA, α-ketoglutaraatti, sukkinyyli-CoA, fumaraatti, oksaloasetaatti.

Aminohappoja, jotka muuttuvat TCA-välituotteiksi (α-ketoglutaraatti, sukkinyyli-CoA, fumaraatti) ja lopulta muodostavat oksaloasetaattia, voidaan käyttää glukoneogeneesiprosessissa. Tällaisia ​​aminohappoja kutsutaan glykogeenisiksi. Näitä ovat: alaniini, arginiini, aspartaatti, glutamaatti, glysiini, histidiini, metioniini, proliini, seriini, treoniini, valiini, kysteiini.

Leusiinin ja lysiinin katabolia ei sisällä palorypälehapon muodostumista, vaan niiden hiilivetyosa muuttuu suoraan asetoasetaatiksi (leusiini, lysiini) tai asetyyli-CoA:ksi (leusiini) ja sitä käytetään ketonikappaleiden synteesissä.

Tyrosiini, fenyylialaniini, isoleusiini ja tryptofaani ovat sekoitettuja tai sekä glykogeenisiä että ketogeenisiä. Osa niiden molekyylien hiiliatomeista muodostaa katabolian aikana pyruvaattia, toinen osa sisältyy asetyyli-CoA:han ohittaen pyruvaattivaiheen.

Todellinen ketogeeninen aminohappo on leusiini.