Амилазите (остарялото наименование е диастази) са ензими, които се разграждат хидролитично (нишесте, гликоген); присъства в тъканите на животни, растения и микроорганизми. По естеството на действието се разграничават алфа, бета и гама амилаза. При разпадането на полизахаридите (виж) под въздействието на α-амилази се образуват декстрини; β-амилазата отцепва дизахарида малтоза от полизахаридната молекула, γ-амилазата - глюкозата.

Обикновено амилазите се съдържат в малко количество в урината (16-64 единици). При заболяване на панкреаса или черния дроб съдържанието на амилаза в урината достига 128 единици. и още. Диагностична стойностможе да има и определяне на съдържанието на амилаза в. Вижте също .

Най-изследвани са α- и β-амилазите, чието молекулно тегло е приблизително 45 000.

Амилазите (синоним на диастаза) са ензими, които хидролитично разграждат нишестето, гликогена и някои продукти от тяхното частично разграждане. Амилазите са широко разпространени в животни, растения и микроорганизми и играят важна роля в метаболизма на въглехидратите.

Има ендоамилази (алфа-амилази) и екзоамилази (β- и γ-амилази). Алфа-амилазите разграждат молекулите на гликогена и нишестето до различни а-декстрини. β-амилазите разцепват малтозата от нередуциращите краища на молекулите на гликогена и нишестето, а у-амилазите - глюкозата; вторият продукт под действието на β-амилаза и γ-амилаза са високомолекулни β- и γ-декстрини.

Активността на α-амилазата се определя от промяната на цвета на полизахарида с йод (различни модификации на метода на Wohlgemuth), а активността на β- и γ-амилазата се определя от образуването съответно на малтоза и глюкоза. Всички амилази се получават в кристална форма. Оптималното pH на алфа-амилазата е при pH = 6-7; в кисела среда тя се инактивира. Активира се действието на алфа-амилазата натриев хлориди се инхибира от етилендиаминтетраацетат.

Оптималното рН на β- и γ-амилазата е при рН=3-5; в неутрална среда те се инактивират. Действието на β- и γ-амилазата се инхибира от n-хлормеркуробензоат и други сулфхидрилни отрови. Алфа-амилазата е металоензим, съдържа Ca и Zn. От различните алфа-амилази на животни и хора алфа-амилазите на панкреаса и слюнчените жлези имат най-висока активност (слюнчената алфа-амилаза преди това се наричаше птиалин).

Определянето на алфа-амилазата в кръвния серум и урината се използва за диагностични цели. При заболявания, свързани с нарушена чернодробна функция, активността на α-амилазата намалява, а при остър панкреатит рязко се увеличава (10-30 пъти). γ-амилазата липсва в човешки органи с генерализирана гликогеноза. Използването на дрождена у-амилаза е много ефективно при някои заболявания при деца, свързани с непоносимост към нишесте и малтоза. Вижте също Ензими.

α-амилаза (диастаза, 1,4-a-D-глюканхидролаза, EC 3.2.1.1.) катализира хидролизата на α-1,4-глюкозидни връзки на нишесте, гликоген и свързани полизахариди до малтоза, декстрини и други полимери . Молекулна масаензимът е около 48 000 D. Молекулата съдържа калциев атом, който не само активира ензима, но и го предпазва от действието на протеиназите, активността на амилазата се повишава под въздействието на хлорните йони. В кръвта той е представен от два изоензима: панкреатичен - P-тип и слюнчен - S-тип, всеки от които е разделен на няколко фракции. Изоензимът S-тип съставлява общо 45-70% (средно 57%), останалата част е P-тип. И двата изоензима имат почти идентични каталитични и имунологични свойства, леко се различават в електрофоретичната подвижност, но са добре разделени чрез гел филтрация върху DEAE-Sephadex. Има и макроамилаза, която не се екскретира от бъбреците, но може да се намери в нормалния кръвен серум (около 1% здрави хора) и патология (2,5%).

висока активностамилаза се наблюдава в паротида и панкреаса. В същото време неговата активност, макар и много по-ниска, се открива в дебелите и тънко черво, скелетни мускули, черен дроб, бъбреци, бял дроб, фалопиеви тръби, мастна тъкан. В кръвта ензимът се свързва както с плазмените протеини, така и с формираните елементи. Активността на ензима е еднаква при мъжете и жените и не зависи от естеството на приеманата храна и времето на деня.

Съществуващите методи за изследване на активността на а-амилазата в биологични течности са разделени на две големи групи:

1. Захаризиране(редуктометричен), базиран на изследване на захари, образувани от нишесте чрез редуциращо действие на глюкоза и малтоза.

2. Амилокластичен, въз основа на определянето на остатъка от несмляно нишесте:

• според степента на интензивност на реакцията му с йода. Тези методи са по-чувствителни и специфични, но тяхната точност до голяма степен зависи от качеството на нишестето и оптимизирането на условията за определяне.
• върху вискозитета на нишестената суспензия, не са много точни и не се използват в момента.

3. Използване на методи хромогенни субстрати–– се основават на използването на субстратно-багрилни комплекси, които се разлагат под действието на α-амилазата до образуване на водоразтворимо багрило.

4. Методи, базирани на свързани ензимни реакции:

Нишесте + H 2 O малтоза + малтотриоза + декстрин

Малтоза + H2O 2 Глюкоза

Глюкоза + АТФ Глюкоза-6-P + ATP

Глюкоза-6-P+NADP глюконат-6-P + NADPH

Ензимната активност се определя от скоростта на натрупване на NADPH.

Като унифицирани са одобрени два амилокластични метода: Caravey (с устойчив нишестен субстрат) и Smith-Roe.

Определяне на амилазна активност с оцветени
субстрат според комплекта на фирма "Lachema"

Принцип

α-амилазата катализира хидролизата на неразтворим оцветен нишестен субстрат, за да се образува синьо, водоразтворимо багрило. Количеството освободено багрило е пропорционално на каталитичната активност на ензима.

Нормални стойности

Влияещи фактори

Надценяване на резултатите се наблюдава при стресови условия, при свиване на сфинктера на Оди под въздействието на, например, наркотични аналгетици, намалени резултати се получават при използване на оксалат и цитрат.

Клинична и диагностична стойност

Увеличаването на ензимната активност се наблюдава главно при заболявания на панкреаса. При остър панкреатит активността в кръвта и урината се увеличава 10-30 пъти. Хиперамилаземията се появява в началото на заболяването, достига максимум до 12-24 часа, след което намалява и се връща към нормалното на 2-6 дни. Въпреки това, при тотална панкреатична некроза, може да няма повишаване на активността на амилазата. По време на бременност се открива повишаване на ензимната активност, бъбречна недостатъчност, чревна непроходимост, заболявания жлъчните пътища, диабетна кетоацидоза, някои тумори на белите дробове и яйчниците, лезии на слюнчените жлези. Откриването на повишен брой P- или S-тип изоензими не е патогномонично за нито едно заболяване.

Ниските нива на серумните ензими не са значими.

• < Назад

Амилаза - какво е това и каква функция изпълнява в организма? Този термин се разбира като цяла група от ензими, които са обединени под често срещано име- амилаза. Има три разновидности на това вещество: алфа, бета и гама. За човешкото тяло алфа-амилазата е от особено значение. Сега ще говорим за това.

Къде се синтезира?

Амилаза - какво е това? Името на този ензим идва от гръцката дума "амилон", което на руски означава "нишесте". IN човешкото тялоамилазата се намира в редица тъкани и органи. Това е ензим (хидролаза), който се разгражда.Концентрацията на този ензим е доста висока в панкреаса. Той се синтезира от ацинарните клетки на този орган и се секретира през панкреатичните канали в храносмилателния тракт, по-точно в дванадесетопръстника. В допълнение към панкреаса, те също са способни да синтезират амилаза. Ензимът, съдържащ се в слюнката, инициира хидролизата на нишестето, докато храната все още е в устата. По този начин процесът на храносмилане започва веднага щом храната влезе в устата.

Ниво на амилаза: анализ

Амилаза - какво е това? Как да определим нивото му в човешкото тяло? Факт е, че там, където се произвежда този ензим, той е много добре кръвоснабден. Обикновено част от ензима (минималното му количество) навлиза в кръвта. Освен това тази хидролаза, преминавайки през бъбреците, се екскретира заедно с урината.

Алфа амилаза в кръвта - какво е това? Ще говорим за това по-подробно по-долу.

Кога е планиран анализ?

Помага да се оцени състоянието на кръвния тест на тялото. Амилаза - какво е това, при какви заболявания се повишава в кръвта? Нивото на алфа-амилазата може да се увеличи няколко пъти при следните патологии:

1. пикантен или хроничен панкреатитв периода на обостряне.
2. Панкреатична некроза е фокална.
3. Онкология на панкреаса.
4. (при наличие на отделни камъни в дукталната система).
5. Остър апендицит.
6. Бъбречна недостатъчност.
7. Стомашно кървене.
8. Чревна непроходимост.
9. Алкохолизъм и алкохолна интоксикация.
10. СПИН.
11. Вирусен хепатит.
12. Заушка.
13. саркоидоза.
14. Коремен тиф.
15. Наранявания коремна кухина(горна част).

Нивото на алфа-амилазата се понижава или изобщо не се открива в случаите на пълна онкология на този орган от 4-ти етап, т.к. тъканта на жлезата се заменя с тумор, както и кистозна фиброза (вродена патология). При хирургични интервенциикогато се отстрани значителна част от жлезата, нивото на амилазата също може да бъде драстично намалено.

При какви условия се повишава амилазата в кръвта?

Кръвна амилаза - какво е това и как се променя този показател при патологии на панкреаса? При остър панкреатит той се увеличава рязко в рамките на 4-6 часа след началото на атаката и продължава да се задържа високо ниводо пет дни. Увеличаването на ензимната активност на амилазата в кръвната плазма обикновено не зависи от тежестта на заболяването. По-често обратното. По време на разрушаването не се наблюдава значително повишаване на концентрацията. И повишаването на нивото му може да означава повишено освобождаване на амилаза в общото кръвообращение.

В какви случаи е възможно да се увеличи концентрацията му в кръвта? Това обикновено може да се наблюдава при следните условия:

1. Хиперсекреция на панкреатичен сок.
2. Нарушаване на пълното изтичане на панкреатични секрети през панкреатичните канали в дванадесетопръстника.
3. Възпаление на самия панкреас или органи, близки до него. Температурата на възпалените органи се повишава и притокът на кръв в тях се увеличава, така че има повишено освобождаване на ензима в кръвта.
4. Травми на панкреаса.
5. Нарушаване на диетата и злоупотреба с алкохол.

Диастаза на урината

По време на гломерулната филтрация амилазата се екскретира, половината от нея се реабсорбира от тубулите. Останалата половина се екскретира с урината. Увеличаване на диастазата в урината се наблюдава при същите условия като повишаване на концентрацията му в кръвта. Трябва да се отбележи, че активността на амилазата в урината е приблизително 10 пъти по-висока от активността й в кръвта.

Амилаза - какво е това и какви са допустимите норми за този показател в кръвта и урината? Това ще бъде обсъдено допълнително.

Алфа амилаза - какво е това? Нормални стойности на кръвта и урината

Когато четете резултатите от анализа за амилаза, трябва да обърнете внимание на единиците, в които се изразява. Прието е да се използват "u/l" - единици амилаза на литър кръв и "mkkatal/l" - микрокатал в един литър. Тук трябва да се уточни, че "катал" е единица за измерване на активността на катализатор.

Също така в различните лаборатории методите и реагентите за определяне на амилазата могат леко да се различават, така че трябва да обърнете внимание на нормите на този показател, които винаги са посочени до резултата от изследването. Първата цифра е минималната стойност, втората е максималната.

Нормите на алфа-амилазата в кръвта и диастазата на урината са показани в таблицата по-долу:

В случаите, когато има леко увеличение на производителността (с няколко единици) и човекът се чувства добре, това не е патология. Трябва да се притеснявате, когато стойностите на амилазата се повишат няколко пъти. гърчове остър панкреатитможе да доведе до повишаване на диастазата в урината и амилазата в кръвта 100 пъти или повече. Тези атаки обикновено са придружени от гадене, повръщане и силна болка. Това състояние изисква незабавна хоспитализация.

Как да вземете тест за амилаза в кръвта и урината?

Кръвта за този анализ се взема от вената. Обикновено се приема сутрин на празен стомах, но ако трябва спешно да определите нивото на амилазата, например по време на обостряне на хроничен панкреатит, това може да се направи по всяко време. Такъв анализ може да направи всяка биохимична лаборатория. По правило в съвременните лаборатории се използват ензимни методи за диагностициране на активността на амилазата. Това е специфично и точен метод. Анализът се извършва доста бързо.

Също така е по-добре да вземете анализ на диастазата на урината сутрин. Взима се средна порция урина и незабавно се доставя в лабораторията. Изследванията на този показател са голямо значениев диагностиката на различни заболявания.

Големите молекули полизахариди, които идват с храната, не могат да се абсорбират в кръвта непроменени, те трябва да бъдат разградени до прости захари, за да влязат в кръвния поток и да станат източник на енергия за клетките на тялото. Отново, те не могат да направят това сами, тук се нуждаем от вещества, които ще могат да катализират реакцията и да помогнат да се справим със задачата. Такова активно вещество е храносмилателен ензим (ензим) амилаза, чиято основна цел е разграждането на сложните въглехидрати до монозахариди.

Основната отговорност за производството на α-амилаза се носи от панкреаса, той се произвежда малко по-малко слюнчените жлезиотваряне в устната кухинакъдето започва разграждането на въглехидратите. Освен това се наблюдава висока амилолитична активност в други органи: червата, фалопиевите тръби, черен дроб, мастна тъкан, бъбреци, бели дробове. Въглехидратите, заобикаляйки стомаха (те не се разграждат там, слюнчената амилаза се неутрализира от киселата среда на стомаха), влизат в дванадесетопръстника, за да достигнат нивото на простата захар - глюкоза под действието на ензими (амилаза, малтаза, лактаза). трябва да бъде отбелязано че панкреатичната амилаза е по-активна от слюнчената амилаза и нейните способности са по-високи: тя може да разгражда суровото нишесте, което не е било изложено на топлинна обработка . След като се разграждат на монозахариди, сложните захари могат по този начин да преодолеят капилярите на чревните въси и портална венаотиват в черния дроб (повече от 50%) и също така (по-малко от половината) се разпространяват в клетките на тялото, доставяйки им енергиен ресурс.

превръщане на нишестето в глюкоза чрез амилаза

Анализ за α-амилаза

Такъв биохимичен показател като амилаза е много важен при диагностицирането на заболявания на панкреаса. При нормални условия течната част на кръвта (плазма или серум) съдържа приблизително 60% от алфа-амилазата, произведена от слюнчените жлези, и около 40% от ензима, синтезиран директно от панкреаса (панкреатична алфа-амилаза).

Активността на ензима зависи от времето на деня: през деня се увеличава, а през нощта „дреме“ заедно със собственика, така че хората, които тичат до хладилника през нощта, са изложени на голям риск да получат панкреатит. Амилазата, главно панкреатична, се екскретира от бъбреците в съответствие с количеството отделена урина. Определянето на нивото на амилазата в кръвния серум и в урината е от диагностично значение, освен това изследването на урината може да открие остър възпалителен процес в панкреаса на по-късни етапи.

По принцип определянето на активността на алфа-амилазата се използва за откриване на възпалителни заболявания на панкреаса и колко точни са условията за провеждане лабораторен анализ, зависи от надеждността на получените резултати:

• Пациентът дарява кръв от вена на празен стомах ( по-добре сутрин, като се вземат предвид ежедневните колебания в ензимната активност). Между другото, това правило важи за всички.
• Взетият материал бързо се доставя в лабораторията, където веднага се отвежда на работа и се тества за един час (ензимите не могат да стоят бездействащи). Ако техническите възможности на CDL не позволяват спазване на определеното време, тогава серумът след отделяне на съсирека трябва да бъде замразен.
• Урината също трябва да се изследва до един час, в противен случай трябва да се замрази за по-дълго време.

Разбира се, ако всички клинични проявленияточка към остра атакапанкреатит, тогава анализът се взема, без да се гледа часовникът, защото е ясно, че такова състояние няма да издържи до сутринта.

Числени стойности на ензима в резултатите от изследването

Стойностите на нормата на амилазата в кръвта могат да бъдат намерени в различни единици, така че в цифрово отношение те ще се различават. Обикновено, когато на пациента се дава формуляр за анализ, нормите се въвеждат в скоби до индикатора, тъй като различните лаборатории могат да използват различни реактиви и методи, така че не трябва да затрупваме текста с различни цифрови опции. Що се отнася до нормата на амилазата в кръвта при деца, те се различават от тези при възрастни само до 1 - 2 години, за останалите възрастови категории нормите са идентични, докато при мъжете и жените не се различават по никакъв начин . По този начин, α-амилазна активност в кръвния серум:

1. При деца до една година - до 30 U / l или 10 - 25 g / (ч.л.);
2. При възрастни (независимо от пола) - до 120 U / l или 16 - 36 g / (ч.л.).

В урината на децата се наблюдават някои разлики от възрастните:

• До една година - до 105U / l;
• До 16 години - до 160U / l;
• При възрастни мъже и жени - до 560 U / l, и в порция, взета от дневната урина при възрастни, активността на амилазата не трябва да надвишава 360 U / ден или 28,0 - 160,0 g / (h.l), нивото на панкреатичната амилаза нормално трябва да бъде не повече от 450 U/l.

Междувременно, ако пациентът получи резултата от теста на ръка, но му е трудно да разбере записите, тогава той може да попита за мерните единици и методологията за провеждане на изследването в самата лаборатория.

Отговор на панкреаса

Въз основа на нормите на амилазата в кръвта и в урината, след лабораторни изследвания, можете да се включите в диагностиката, в повечето случаи подозренията за панкреатит са оправдани.

Промените в индикаторите в динамиката могат да имат различни опции:

• От началото на симптомите на заболяването стойностите на алфа амилазата нарастват бързо и за 6 до 12 часа могат да надвишат максималното ниво на ензимна активност с 30 пъти;
• Ако всичко върви добре и панкреасът се справя, тогава амилазата ще се нормализира в рамките на 2 до 6 дни;
• Ако активността на амилазата се увеличи повече от 5 дни (дни), тогава може да се мисли, че възпалителният процес продължава да прогресира и може да приключи тотална панкреатична некроза.

Разбира се, амилазата също ще се увеличи в случай на обостряне на хроничен панкреатит, но процесът не се развива толкова бързо и ензимите се държат по-спокойно.

Освен това, причината за повишаване на панкреасния ензим може да са проблеми, свързани с други органи:

• Перфорацията на пептична язва може да причини възпалителен процес в панкреаса;
• Епидемичен паротит, популярно наричан "паротит";
• Остри хирургични заболявания на коремната кухина (апендицит, чревна непроходимост, перитонит и др.);
• (при ацидоза);
• Тежка бъбречна дисфункция;
• Големи дози Алкохолни напитки, прием на хормони, лекарства, диуретици, някои антибиотици;
• Отравяне с метилов алкохол;
• Нивото на α-амилазата може да се повиши, ако ензимът се комбинира с имуноглобулини, за да образува комплекс ("макроамилаза", отбелязана при 2% от жителите на Земята), но това е много рядка причина.

Колкото и да е странно, но при хроничен панкреатит без обостряне, киста, локализирана в жлезата, и дори неопластичен процес (рак), засягащ жлезата, амилазата реагира малко и се повишава леко и плавно.

Намалената активност на амилазата в кръвта играе специална роля за диагностика патологични състоянияне играе.Спада при панкреатична некроза, тиреотоксикоза, възпалителни и неопластични заболяваниячерен дроб, понякога с токсикоза на бременни жени.

Клиницистите отбелязват, че повишаването на активността на ензима в кръвта е придружено от паралелното му повишаване в урината, но когато процесът отшуми, картината се променя донякъде: в кръвта амилазата намалява, докато в урината продължава да остават на високо ниво още една седмица.

„Ензимите, като хората, се съдят по поведението им“
В.А. Енгелхард

Не е тайна, че нормалното храносмилане е важен път към пълноценен и качествен живот. Знаете ли, че ензимите на тялото ни отварят този път?!

Ензими или ензимиса каталитични протеини, образувани и функциониращи във всички живи организми. Във всяка клетка – растения, животни, хора – има стотици различни ензими. С тяхна помощ се извършват всички метаболитни процеси в организма, те катализират процесите на храносмилане, имат способността да превръщат хранителните вещества от храната в вещества, достъпни за усвояване от организма.

Всички ензими имат селективен ефект върху съединенията, чието превръщане катализират. Например пепсинът разгражда животинските протеини и растителен произход, въпреки че те могат да се различават значително един от друг както по химична структура и аминокиселинен състав, така и по физикохимични свойства. Пепсинът обаче не разгражда въглехидратите или мазнините.

Друг важна собственостензими: зависимостта на тяхната активност от рН на средата. Ензимите са най-активни в диапазона 7,0-7,2.

Процесът на ензимен синтез от клетките не е неограничен и има определена граница.
Ензимите са чувствителни протеини, които губят своята активност с течение на времето. Продължителността на живота на ензимите, освен от генетичната предразположеност, се определя от нивото (честотата) на изчерпване на ензимния потенциал в организма. Това се е развило по най-добрия начинпопълване на "ензимния запас" включва консумация на пресни плодове, зеленчуци и зърнени храни в ежедневната ни диета.Изследванията в областта на храненето показват, че трябва да ядем на ден 3-5 порции пресни зеленчуциот ежедневната диета и 2-3 порции - пресни плодове, които са източник на ензими, витамини и минерали. И колко ядеш? Според статистиката:

• по-малко от 10% от анкетираните се придържат към тези препоръки;
• около 50% не консумират пресни зеленчуци;
• около 70% не консумират пресни плодове и зеленчуци, богати на витамин С;
• около 80% - не консумират плодове и зеленчуци, богати на каротеноиди.

Популярна храна днес са "бързите храни": хамбургери и меса на скара, разтворимо кафе и неестествени сладки напитки; храна, приготвена в микровълнова печка, продукти, съдържащи консерванти и хранителни оцветители; месо, риба, плодове и зеленчуци, които са били замразени. В допълнение, процесите на производство и преработка на пшеница, ориз и други зърнени култури значително обедняват техния хранителен, витаминен и минерален състав и практически намаляват ензимния им потенциал до нула.

Спектърът от често срещани днес заболявания изисква използването на такива форми лекарствена терапиякато антибактериални, антивирусни средства, противотуморни химиотерапевтични лекарства, чието действие е насочено към потискане на специфични ензими, което от своя страна засяга метаболитните процеси в организма.
Разпространение на заболяването храносмилателен трактсе увеличи през последните 10 години от 90 до 160 случая на 1000.В структурата на заболяванията както при деца, така и при възрастни, хроничните възпалителни заболявания на горните отдели на храносмилателните органи (панкреатит, гастрит, дуоденит, пептична язва дванадесетопръстника, дисфункции на жлъчните пътища.
Установено е, че дори леки отклонения в химическа структурахрана, която не отговаря на адекватна ензимна секреция, водят до нарушение храносмилателни процеси.
Стрес, чувство на страх или гняв, лекарства, токсини, патогенни микроорганизмиможе да попречи на нормалната работа. стомашно-чревния трактвключително работата на ензимите. Който не е запознат с проблеми като запек, газове, подуване, стомах и чревни колики? Признаци за ензимен дефицит могат да бъдат и общи симптоми като киселини и диспепсия, проблеми с теглото и хранителна непоносимост (алергия) към определени храни, бърза умора и умора, бавно възстановяване след заболяване.

Това налага въпроса и логичния отговор, който следва от него: имаме ли нужда от допълнителни естествени ензимни форми като хранителни добавки?

Корпорация VITAMAX-XXI CENTURY ви предлага нов продукт - Растителен ензимен комплекс (CRF), който е подхранващ комплекс от висококачествени храносмилателни ензими на растителна основа.

CRF е източник на естествени растителни храносмилателни ензими и полизахариди, които остават активни в широк диапазон на pH.

Състав на една капсула:

b-амилаза70 единици U.S.P.

а-амилаза 11,025 единици. U.S.P.

Протеаза I38,6 единици U.S.P.

Протеаза II4.2 U U.S.P.

Протеаза III53 U U.S.P.

пептидаза175 U U.S.P.

Липаза438 U U.S.P.

Целулаза158 U U.S.P.

Лактаза508 U U.S.P.

Малтаза53 U U.S.P.

Бромелаин45,5 мг

Инвертаза35 единици U.S.P.

Хемицелулаза175 U U.S.P.

Йерусалимски артишок10 мг

*U.S.P. единици USP единици

CRF съдържа различни групи ензими:
1. Протеази(I, II, III тип) и пептидаза;
2. Карбохидрази(амилаза, малтаза, лактаза, инвертаза);
3. Патентована форма на киселиноустойчив липази;
4. Бромелаин -концентрирана смес от протеолитични ензими;
5. Патентована форма хемицелулазии целулаза;
6. Смесете Йерусалимски артишок(източник на фруктоолигозахариди).

Източникът на амилаза е пшеничният зародиш, протеазите (I, II и III тип) са плодовете на папая; пептидази - плодове от папая и ананас; липази - слънчогледови и зърнени семена; целулази и хемицелулази - житни разсад; лактаза и малтаза - ечемичен малц, инвертаза - листа от краставица; бромелаин - плод от ананас.

CRFе направен на базата на специализирани ензимни подобрители (усилватели), в ролята на които е патентована смес от ерусалимски артишок (източник на фруктоолигозахариди), който е ефективен пребиотик - насърчава възпроизвеждането или засилването на дейността на полезните чревни микрофлора, която участва в храносмилането и усвояването (усвояването) на хранителните вещества.

Протеазиразграждат протеините до аминокиселини. Те включват истински протеази, които хидролизират естествените протеини, и пептидаза, която разцепва ди- и полипептиди.

Бромелаинпредставляват концентрирана смес от протеолитични ензими (протеази, пептидази), извлечени от пресни плодове на ананас и клоните му.Бромелаинът е ефективен в широк диапазон на рН, има активност както в леко кисела, така и в неутрална, леко алкална среда, което е важно. Така например стомашният пепсин е активен само в кисела среда и при ниска киселинност (при възрастни хора) вече губи своята активност.

амилаза,ензими, които катализират хидролизата на нишесте, гликоген и свързани полизахариди чрез разцепване на глюкозидни връзки между 1-ви и 4-ти въглеродни атоми. Има три вида амилаза:
а-амилазата се среща в животни, растения и микроорганизми, при реакции с нейно участие се образуват главно декстрини .
b-амилазата е типична за висшите растения, катализира образуването на малтоза и декстрини с голямо молекулно тегло.
? -амилазата се намира в кръвта на животни, плесени, бактерии, катализира образуването на глюкоза и декстрини

Инвертазаразгражда (инвертира) тръстиковата захар в дясновъртяща d-глюкоза и лявовъртяща d-фруктоза.

Малтаза - ензим от растителен произход, под въздействието на който малтозата се разпада на 2 молекули глюкоза. Малтазата се среща както в растителния, така и в животинския свят и винаги придружава амилазните ензими.

лактаза -ензим, който превръща млечната захар (лактоза) в d-глюкоза и d-галактоза.

Липазаучаства в разграждането на мазнините, които са естери на глицерина с висш мастни киселини. Липазата от растителен произход се намира главно в семена, плодове, грудки, коренища на зърнени култури (царевица, овес и др.), В семена от кръстоцветни (синапено семе), особено в семена от бобови растения (боб, грах), а също и в слънчогледови семена.

Хемицелулаза и целулаза- допринасят за разграждането на полизахаридите от растителен произход, намаляват образуването на газове.

Предимство CRF
Това е способността на ензимите от комплекса да поддържат своята дейноств широк диапазон на pH на стомашно-чревния тракт: от 3 до 9,тези. както в кисела и леко кисела, така и в неутрална и леко алкална среда.

Киселинноустойчивите свойства са патентовани киселинно устойчива форма липази, което е важното му предимство пред животинската липаза на други ензимни препарати. Известно е, че физиологичният оптимум на действието на липазата от животински произход е pH 7,0-8,6 -и при подкисляване се инактивира (само 8% от липазата, включена в "обикновените" ензими достига йеюнумактивна форма). Това обяснява факта, че всички ензимни препарати, използвани за заместителна терапия, съдържат достатъчно голям бройактивни храносмилателни ензими и преди всичко липаза.

По този начин, CRFима изразена стабилност и активност в широк диапазон на pH на средата различни отделихраносмилателен тракт: кисел, слабо кисел, неутрален, слабо алкален , което е много важно при различни хронични болестиСтомашно-чревен тракт Известно е, че почти всички заболявания храносмилателната система, протичат с нарушение на киселинността, наличие както на хипер-, така и на хипоацидни състояния. Ефективност на действието CRFпридобива допълнително значение при възрастните хора, при които както киселинността на стомашно-чревния тракт е физиологично намалена, така и ензимна активностхраносмилателната система като цяло.

CRFможе да бъде показан за корекция екзокринна недостатъчностпанкреас, особено в случаите, когато има непоносимост към панкреатичните ензими (алергия към животински протеини).

CRF- подобрява процеса на храносмилане, нормализира работата на панкреаса. Регулира процеса на храносмилане и усвояване на храната, възстановява и поддържа работата на стомашно-чревния тракт и храносмилателни жлезикакто при висока, така и при ниска киселинност.

Показания за употреба на CRF: предотвратяване на нарушения на процесите на храносмилане и абсорбция, екзокринна панкреатична недостатъчност, дисбактериоза, метеоризъм, диариен синдром.

• 2 капсули 3 пъти на ден по време на хранене. Използването на CRF е възможно между храненията. Дозата се избира индивидуално, като се вземат предвид вида на храната и ефективността на храносмилането.
• Докато приемате ензими, пийте достатъчно вода: 150-200 мл.